| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第16-35页 |
| 1.1 课题背景及研究目的和意义 | 第16-17页 |
| 1.2 乳酸菌蛋白酶研究进展 | 第17-26页 |
| 1.2.1 乳酸菌的蛋白质代谢 | 第17-18页 |
| 1.2.2 乳酸菌蛋白水解系统 | 第18-19页 |
| 1.2.3 酪蛋白的降解 | 第19-24页 |
| 1.2.4 乳酸菌蛋白酶性质 | 第24-26页 |
| 1.3 酸乳凝胶研究进展 | 第26-32页 |
| 1.3.1 酸凝乳的形成 | 第26-27页 |
| 1.3.2 粒子凝胶模型 | 第27-28页 |
| 1.3.3 酸凝乳机制研究 | 第28-31页 |
| 1.3.4 影响酸奶凝胶结构的因素 | 第31-32页 |
| 1.4 乳酸菌蛋白酶影响乳品质量研究进展 | 第32-34页 |
| 1.4.1 乳酸菌蛋白酶对乳制品加工的影响 | 第32-33页 |
| 1.4.2 蛋白水解对凝胶质量的影响研究 | 第33-34页 |
| 1.5 课题来源及主要研究内容 | 第34-35页 |
| 第2章 实验材料与方法 | 第35-52页 |
| 2.1 实验材料 | 第35-39页 |
| 2.1.1 主要试剂 | 第35-37页 |
| 2.1.2 主要仪器和设备 | 第37-38页 |
| 2.1.3 培养基 | 第38页 |
| 2.1.4 菌株来源 | 第38-39页 |
| 2.2 测定方法 | 第39-45页 |
| 2.2.1 OPA法测定蛋白水解度 | 第39-40页 |
| 2.2.2 发酵乳质构的测定 | 第40页 |
| 2.2.3 发酵乳表观黏度的测定 | 第40页 |
| 2.2.4 聚集体粒子大小的测定 | 第40-41页 |
| 2.2.5 SDS-PAGE电泳 | 第41-42页 |
| 2.2.6 菌株鉴定 | 第42-43页 |
| 2.2.7 细菌活菌数的测定 | 第43页 |
| 2.2.8 蛋白酶活力测定 | 第43页 |
| 2.2.9 凝胶收缩系数 | 第43页 |
| 2.2.10 持水力测定 | 第43页 |
| 2.2.11 Zeta电位的测定 | 第43-44页 |
| 2.2.12 Ca~(2+)含量的测定 | 第44页 |
| 2.2.13 酪蛋白结构观察 | 第44页 |
| 2.2.14 乳凝胶流变学性质分析 | 第44-45页 |
| 2.3 实验方法 | 第45-51页 |
| 2.3.1 合成蛋白酶菌株的筛选 | 第45-46页 |
| 2.3.2 促进凝乳质量蛋白酶乳酸菌的筛选及鉴定 | 第46页 |
| 2.3.3 蛋白酶的分离 | 第46-48页 |
| 2.3.4 蛋白酶酶学性质研究 | 第48-49页 |
| 2.3.5 蛋白酶影响凝乳品质研究 | 第49-51页 |
| 2.4 数据处理与统计分析 | 第51-52页 |
| 第3章 促进凝乳质量蛋白酶乳酸菌的筛选 | 第52-71页 |
| 3.1 引言 | 第52-53页 |
| 3.2 合成蛋白酶菌株的筛选 | 第53-55页 |
| 3.3 筛选菌株发酵性分析 | 第55-58页 |
| 3.3.1 筛选菌株发酵乳质构 | 第55-57页 |
| 3.3.2 筛选菌株发酵乳表观黏度 | 第57页 |
| 3.3.3 筛选菌株发酵乳粒度 | 第57-58页 |
| 3.4 筛选菌株蛋白酶的活力分析 | 第58-63页 |
| 3.4.1 菌株蛋白水解力的比较 | 第58-60页 |
| 3.4.2 菌株蛋白酶活力 | 第60-61页 |
| 3.4.3 乳蛋白降解SDS-PAGE分析 | 第61-63页 |
| 3.5 促进GDL酸化乳凝胶质量蛋白酶乳酸菌的筛选 | 第63-68页 |
| 3.5.1 GDL酸化曲线 | 第63-64页 |
| 3.5.2 GDL浓度对乳凝胶强度的影响 | 第64页 |
| 3.5.3 对乳凝胶质量有促进作用蛋白酶乳酸菌的筛选 | 第64-68页 |
| 3.5.4 促进凝乳蛋白酶菌株的选择 | 第68页 |
| 3.6 筛选菌株的鉴定 | 第68-70页 |
| 3.6.1 筛选菌株形态学特性 | 第68-69页 |
| 3.6.2 菌株鉴定 | 第69-70页 |
| 3.7 本章小结 | 第70-71页 |
| 第4章 乳酸菌蛋白酶的纯化及性质研究 | 第71-94页 |
| 4.1 引言 | 第71-72页 |
| 4.2 筛选菌株蛋白酶的提取纯化 | 第72-86页 |
| 4.2.1 粗酶液的浓缩 | 第72-73页 |
| 4.2.2 阴离子交换层析参数优化 | 第73-77页 |
| 4.2.3 离子交换层析结果 | 第77-78页 |
| 4.2.4 凝胶层析 | 第78-79页 |
| 4.2.5 疏水层析参数优化 | 第79-83页 |
| 4.2.6 疏水层析结果 | 第83-86页 |
| 4.3 酶学性质研究 | 第86-92页 |
| 4.3.1 酶动力学参数测定 | 第86-87页 |
| 4.3.2 最适反应温度 | 第87-88页 |
| 4.3.3 热变性温度 | 第88-89页 |
| 4.3.4 温度稳定范围 | 第89页 |
| 4.3.5 最适反应p H | 第89-90页 |
| 4.3.6 p H稳定范围 | 第90-91页 |
| 4.3.7 金属离子对酶活力的影响 | 第91-92页 |
| 4.4 本章小结 | 第92-94页 |
| 第5章 乳酸菌蛋白酶影响凝乳品质研究 | 第94-113页 |
| 5.1 引言 | 第94页 |
| 5.2 蛋白酶对凝胶蛋白水解度的影响 | 第94-96页 |
| 5.3 各菌株蛋白酶组分对凝胶品质的影响 | 第96-100页 |
| 5.3.1 对凝胶质构的影响 | 第97-98页 |
| 5.3.2 对凝胶表观黏度的影响 | 第98-99页 |
| 5.3.3 对凝胶脱水敏感性的影响 | 第99-100页 |
| 5.4 蛋白酶对凝胶理化性质的影响 | 第100-105页 |
| 5.4.1 对凝胶粒径分布的影响 | 第100-102页 |
| 5.4.2 对凝胶zeta电位的影响 | 第102-103页 |
| 5.4.3 蛋白酶对Ca~(2+)含量的影响 | 第103-105页 |
| 5.5 蛋白酶对乳蛋白降解的影响 | 第105-106页 |
| 5.6 蛋白酶对酪蛋白结构的影响 | 第106-108页 |
| 5.7 蛋白酶对乳凝胶流变性的影响 | 第108-111页 |
| 5.8 本章小结 | 第111-113页 |
| 结论 | 第113-115页 |
| 参考文献 | 第115-130页 |
| 附录 一 | 第130-131页 |
| 附录 二 | 第131-132页 |
| 附录 三 | 第132-140页 |
| 附录 四 | 第140-141页 |
| 攻读博士学位期间发表的学术论文 | 第141-143页 |
| 致谢 | 第143-144页 |
| 个人简历 | 第144页 |