| 摘要 | 第5-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 致谢 | 第8-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-26页 |
| 1.1 核苷酸类呈味物质中的肌苷酸和鸟苷酸性质及其代谢途径 | 第15-17页 |
| 1.1.1 肌苷酸和鸟苷酸性质 | 第15-16页 |
| 1.1.2 肌苷酸的代谢途径 | 第16-17页 |
| 1.1.2.1 肌苷酸的合成途径 | 第16页 |
| 1.1.2.2 ATP降解途径 | 第16-17页 |
| 1.2 与核苷酸类呈味物质相关的酶系 | 第17-19页 |
| 1.2.1 ATP酶 | 第17页 |
| 1.2.2 5'-AMP脱氨酶(AMPD) | 第17-18页 |
| 1.2.3 IMP降解酶 | 第18页 |
| 1.2.4 磷酸酶 | 第18-19页 |
| 1.2.5 5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)酰胺转移酶和PRPP合成酶 | 第19页 |
| 1.2.6 次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT) | 第19页 |
| 1.3 动物体中糖酵解关键的几种酶 | 第19-21页 |
| 1.3.1 PGK | 第20页 |
| 1.3.2 丙酮酸激酶 | 第20页 |
| 1.3.3 磷酸果糖激酶 | 第20-21页 |
| 1.3.4 烯醇化酶 | 第21页 |
| 1.4 蛋白质的分离纯化 | 第21-24页 |
| 1.4.1 分离纯化蛋白质的一般程序步骤 | 第21页 |
| 1.4.1.1 样品前处理 | 第21页 |
| 1.4.1.2 粗分级分离 | 第21页 |
| 1.4.1.3 细分级分离 | 第21页 |
| 1.4.2 蛋白质的分离纯化方法 | 第21-24页 |
| 1.4.2.1 透析和超滤 | 第21-22页 |
| 1.4.2.2 蛋白质的分级沉淀 | 第22页 |
| 1.4.2.3 离子交换层析 | 第22页 |
| 1.4.2.4 疏水层析 | 第22-23页 |
| 1.4.2.5 亲和层析 | 第23页 |
| 1.4.2.6 凝胶过滤 | 第23页 |
| 1.4.2.7 快速蛋白液相层析(FPLC) | 第23-24页 |
| 1.4.2.8 高效液相层析 | 第24页 |
| 1.4.2.9 电泳 | 第24页 |
| 1.5 研究目的与意义 | 第24-26页 |
| 第二章 猪肌肉组织中肌苷酸含量的变化 | 第26-31页 |
| 2.1 引言 | 第26页 |
| 2.2 实验材料和仪器设备 | 第26-27页 |
| 2.2.1 采样 | 第26页 |
| 2.2.2 试剂标准品 | 第26页 |
| 2.2.3 试剂与药品与仪器 | 第26-27页 |
| 2.2.4 仪器设备 | 第27页 |
| 2.3 实验设计 | 第27页 |
| 2.4 IMP测定的样品前处理 | 第27页 |
| 2.5 IMP测定的色谱条件 | 第27页 |
| 2.6 标准溶液配制 | 第27-28页 |
| 2.7 感官评定 | 第28页 |
| 2.8 结果与分析 | 第28-29页 |
| 2.8.1 标准品色谱图 | 第28页 |
| 2.8.2 标准曲线 | 第28页 |
| 2.8.3 IMP含量的变化 | 第28-29页 |
| 2.9 小结 | 第29-31页 |
| 第三章 猪肌肉组织中一组糖酵解酶的纯化及降解性质的探讨 | 第31-40页 |
| 3.1 引言 | 第31页 |
| 3.2 实验材料 | 第31-32页 |
| 3.2.1 采样 | 第31页 |
| 3.2.2 试剂、药品与仪器 | 第31-32页 |
| 3.2.2.1 试剂与药品 | 第31-32页 |
| 3.2.2.2 仪器 | 第32页 |
| 3.3 实验方法 | 第32-34页 |
| 3.3.1 粗提 | 第32-33页 |
| 3.3.2 丙酮分级沉淀 | 第33页 |
| 3.3.3 离子交换层析 | 第33页 |
| 3.3.4 电泳(SDS-PAGE) | 第33页 |
| 3.3.5 质谱1D-LC-MS | 第33-34页 |
| 3.3.6 高效液相色谱(HPLC) | 第34页 |
| 3.4 结果与分析 | 第34-38页 |
| 3.4.1 酶的纯化 | 第34-35页 |
| 3.4.2 糖酵解酶的分子质量 | 第35页 |
| 3.4.3 质谱1D-LC-MS的蛋白质鉴定结果 | 第35-37页 |
| 3.4.4 HPLC测定降解结果 | 第37-38页 |
| 3.5 讨论 | 第38-39页 |
| 3.5.1 猪肌肉组织中糖酵解关键酶对代谢产能及其品质的影响 | 第38页 |
| 3.5.2 猪肌肉组织中纯化出的一组糖酵解酶的降解作用 | 第38页 |
| 3.5.3 形成核苷酸类风味物质代谢途径相关的酶系 | 第38-39页 |
| 3.6 小结 | 第39-40页 |
| 第四章 猪肌肉组织中碱性磷酸酶的纯化及其部分性质的研究 | 第40-49页 |
| 4.1 引言 | 第40页 |
| 4.2 实验材料 | 第40-41页 |
| 4.2.1 采样 | 第40页 |
| 4.2.2 试剂、药品与仪器 | 第40-41页 |
| 4.2.2.1 试剂与药品 | 第40-41页 |
| 4.2.2.2 仪器 | 第41页 |
| 4.3 实验方法 | 第41-45页 |
| 4.3.1 粗提 | 第41页 |
| 4.3.2 硫酸铵分级分离 | 第41页 |
| 4.3.3 离子交换层析 | 第41页 |
| 4.3.4 凝胶过滤 | 第41-42页 |
| 4.3.5 电泳(SDS-PAGE) | 第42页 |
| 4.3.6 AKP酶比活力的测定 | 第42-43页 |
| 4.3.6.1 酶活力的测定 | 第42页 |
| 4.3.6.2 蛋白质浓度的测定 | 第42-43页 |
| 4.3.7 PH-活性曲线的制作和酸碱稳定性试验 | 第43页 |
| 4.3.7.1 PH-活性曲线的制作 | 第43页 |
| 4.3.7.2 酸碱稳定范围的测定 | 第43页 |
| 4.3.8 温度-活性曲线的制作和热稳定性试验 | 第43-44页 |
| 4.3.8.1 温度对AKP酶活性的影响 | 第43-44页 |
| 4.3.8.2 热稳定性 | 第44页 |
| 4.3.9 几种金属离子及EDTA对AKP酶活的影响 | 第44-45页 |
| 4.4 结果与分析 | 第45-48页 |
| 4.4.1 AKP的纯化 | 第45-46页 |
| 4.4.2 电泳图 | 第46-47页 |
| 4.4.3 AKP酶比活力测定结果 | 第47页 |
| 4.4.4 PH-AKP活性曲线的制作和酸碱稳定性试验结果 | 第47-48页 |
| 4.4.5 温度-AKP活性曲线的制作和热稳定性试验的结果 | 第48页 |
| 4.4.6 几种金属离子及EDTA对AKP酶活的影响结果 | 第48页 |
| 4.5 小结 | 第48-49页 |
| 第五章 结论与展望 | 第49-51页 |
| 5.1 结论 | 第49页 |
| 5.2 研究展望 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-56页 |
| 攻读硕士期间发表的论文 | 第56-57页 |
