| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第一章 综述 | 第9-18页 |
| 1.1 菊糖概述 | 第9-10页 |
| 1.1.1 菊糖的来源 | 第9页 |
| 1.1.2 菊糖的结构 | 第9-10页 |
| 1.1.3 菊糖的生理特性 | 第10页 |
| 1.2 菊糖降解酶种类 | 第10-12页 |
| 1.2.1 菊粉酶 | 第10-11页 |
| 1.2.2 菊糖果糖转移酶 | 第11-12页 |
| 1.2.3 环果寡糖糖基转移酶 | 第12页 |
| 1.3 环果寡糖糖基转移酶研究进展 | 第12-15页 |
| 1.3.1 环果寡糖糖基转移酶的微生物来源 | 第12页 |
| 1.3.2 环果寡糖糖基转移酶的分离纯化 | 第12-13页 |
| 1.3.3 环果寡糖糖基转移酶的酶学性质 | 第13-14页 |
| 1.3.4 环果寡糖糖基转移酶的基因工程研究 | 第14-15页 |
| 1.4 环果寡糖概述 | 第15-16页 |
| 1.4.1 环果寡糖分子结构 | 第15-16页 |
| 1.4.2 环果寡糖的特性和功能 | 第16页 |
| 1.5 本课题的研究内容和意义 | 第16-18页 |
| 第二章 材料与方法 | 第18-28页 |
| 2.1 实验材料 | 第18-21页 |
| 2.1.1 菌种 | 第18页 |
| 2.1.2 试剂 | 第18-19页 |
| 2.1.3 实验所用培养基 | 第19页 |
| 2.1.4 实验所用溶液配制 | 第19-20页 |
| 2.1.5 实验所用仪器和设备 | 第20-21页 |
| 2.2 实验方法 | 第21-28页 |
| 2.2.1 制备醇沉菊糖 | 第21页 |
| 2.2.2 发酵液中环果寡糖产物初步纯化及鉴定 | 第21-22页 |
| 2.2.2.1 菌种发酵 | 第21页 |
| 2.2.2.2 环果寡糖产物粗纯 | 第21页 |
| 2.2.2.3 环果寡糖产物分子量及结构的鉴定 | 第21-22页 |
| 2.2.2.4 环果寡糖的分离纯化 | 第22页 |
| 2.2.3 粗酶液的酶学性质研究。 | 第22-23页 |
| 2.2.3.1 酶活测定方法及定义 | 第22页 |
| 2.2.3.2 确定菌株产CFTase位置 | 第22-23页 |
| 2.2.3.3 温度对粗酶液酶活的影响 | 第23页 |
| 2.2.3.4 pH值对粗酶液酶活的影响 | 第23页 |
| 2.2.3.5 温度对粗酶液酶活稳定性的影响 | 第23页 |
| 2.2.3.6 pH值对粗酶液酶活稳定性的影响 | 第23页 |
| 2.2.4 选择菌株产CFTase的适宜发酵条件 | 第23-24页 |
| 2.2.4.1 碳源对菌株产CFTase的影响 | 第23-24页 |
| 2.2.4.3 氮源对菌株产CFTase的影响 | 第24页 |
| 2.2.5 CFTase的分离纯化 | 第24-26页 |
| 2.2.5.1 硫酸铵分级沉淀 | 第24页 |
| 2.2.5.2 Phenyl Sepharose FF疏水层析 | 第24-25页 |
| 2.2.5.3 DEAE Sepharose FF阴离子交换层析 | 第25页 |
| 2.2.5.4 确定CFTase的纯化效果 | 第25-26页 |
| 2.2.6 CFTase纯酶酶学性质研究 | 第26页 |
| 2.2.6.1 温度对CFTase酶活的影响 | 第26页 |
| 2.2.6.2 pH值对CFTase酶活的影响 | 第26页 |
| 2.2.6.3 温度对CFTase酶活稳定性的影响 | 第26页 |
| 2.2.6.4 pH值对CFTase酶活稳定性的影响 | 第26页 |
| 2.2.7 CFTase纯酶催化机制研究 | 第26-28页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第28-48页 |
| 3.1 发酵环果寡糖产物初步纯化及鉴定 | 第28-31页 |
| 3.1.1 环果寡糖产物粗纯 | 第28页 |
| 3.1.2 环果寡糖产物分子量及结构的鉴定 | 第28-30页 |
| 3.1.3 环果寡糖的分离纯化 | 第30-31页 |
| 3.2 粗酶液的酶学性质研究 | 第31-35页 |
| 3.2.1 确定菌株产CFTase位置 | 第31-32页 |
| 3.2.2 温度对粗酶液酶活的影响 | 第32-33页 |
| 3.2.3 pH值对粗酶液酶活的影响 | 第33页 |
| 3.2.4 温度对粗酶液酶活稳定性的影响 | 第33-34页 |
| 3.2.5 pH值对粗酶液酶活稳定性的影响 | 第34-35页 |
| 3.3 选择菌株产CFTASE的适宜发酵条件 | 第35-37页 |
| 3.3.1 碳源对菌株产CFTase的影响 | 第35-36页 |
| 3.3.2 碳源浓度对菌株产CFTase的影响 | 第36页 |
| 3.3.3 氮源对菌株产CFTase的影响 | 第36-37页 |
| 3.4 CFTASE的分离纯化 | 第37-43页 |
| 3.4.1 硫酸铵分级沉淀 | 第37-38页 |
| 3.4.2 Phenyl Sepharose FF疏水层析 | 第38-40页 |
| 3.4.3 DEAE Sepharose FF阴离子交换层析 | 第40-41页 |
| 3.4.4 确定CFTase的纯化效果 | 第41-43页 |
| 3.5 CFTASE酶学性质研究 | 第43-48页 |
| 3.5.1 温度对CFTase酶活的影响 | 第43页 |
| 3.5.2 pH值对CFTase酶活的影响 | 第43-44页 |
| 3.5.3 温度对CFTase酶活稳定性的影响 | 第44-45页 |
| 3.5.4 pH对CFTase酶活稳定性的影响 | 第45-46页 |
| 3.5.5 CFTase纯酶催化机制研究 | 第46-48页 |
| 第四章 结论 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-52页 |
| 致谢 | 第52页 |
