| 摘要 | 第9-11页 |
| Abstract | 第11-12页 |
| 第一章 绪论 | 第13-26页 |
| 1.1 引言 | 第13-23页 |
| 1.1.1 鱼鳞的结构和组成 | 第13-14页 |
| 1.1.2 胶原蛋白概述 | 第14-16页 |
| 1.1.3 鱼鳞明胶 | 第16-18页 |
| 1.1.4 蛋白水解肽的生物学特性 | 第18-19页 |
| 1.1.5 制备多肽的蛋白酶选择 | 第19-20页 |
| 1.1.6 苦味肽的产生和消除方法 | 第20页 |
| 1.1.7 美拉德反应概述 | 第20-23页 |
| 1.2 本研究课题的立题背景、研究意义和主要研究内容 | 第23-26页 |
| 1.2.1 立题背景和研究意义 | 第23-24页 |
| 1.2.2 主要研究内容 | 第24-26页 |
| 第二章 鳙鱼鱼鳞中胶原蛋白的提取方法及其特性 | 第26-44页 |
| 2.1 前言 | 第26页 |
| 2.2 材料与方法 | 第26-30页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第26-27页 |
| 2.2.2 实验试剂 | 第27页 |
| 2.2.3 仪器设备 | 第27页 |
| 2.2.4 原料营养成分测定及预处理 | 第27-28页 |
| 2.2.5 提取方法 | 第28页 |
| 2.2.6 脱钙量占鱼鳞干重含量的测定 | 第28页 |
| 2.2.7 考马斯亮蓝法测定蛋白溶出率 | 第28-29页 |
| 2.2.8 氨基酸组成分析 | 第29页 |
| 2.2.9 SDS-PAGE | 第29页 |
| 2.2.10 变性温度测定 | 第29页 |
| 2.2.11 紫外光谱分析 | 第29-30页 |
| 2.2.12 傅里叶红外光谱分析 | 第30页 |
| 2.3 结果与分析 | 第30-43页 |
| 2.3.1 鳙鱼鱼鳞营养成分测定 | 第30页 |
| 2.3.2 脱钙条件选择 | 第30-32页 |
| 2.3.3 胶原蛋白提取工艺 | 第32-35页 |
| 2.3.4 氨基酸组成分析 | 第35-37页 |
| 2.3.5 SDS-PAGE | 第37页 |
| 2.3.6 变性温度测定 | 第37-38页 |
| 2.3.7 紫外光谱分析 | 第38-39页 |
| 2.3.8 傅里叶红外光谱分析 | 第39-40页 |
| 2.3.9 分析讨论 | 第40-43页 |
| 2.4 本章小结 | 第43-44页 |
| 第三章 鳙鱼鱼鳞明胶的提取方法及其特性 | 第44-64页 |
| 3.1 前言 | 第44-45页 |
| 3.2 材料与方法 | 第45-47页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第45页 |
| 3.2.2 实验试剂 | 第45页 |
| 3.2.3 仪器设备 | 第45页 |
| 3.2.4 原料预处理 | 第45-46页 |
| 3.2.5 胃蛋白酶解辅助提取方法 | 第46页 |
| 3.2.6 热水提取方法 | 第46页 |
| 3.2.7 提取率计算方法 | 第46页 |
| 3.2.8 凝胶强度测定 | 第46页 |
| 3.2.9. 工艺优化试验 | 第46-47页 |
| 3.2.10 氨基酸组成分析 | 第47页 |
| 3.2.11 SDS-PAGE | 第47页 |
| 3.2.12 流变特性分析 | 第47页 |
| 3.2.13 pH和离子强度对明胶凝胶强度的影响 | 第47页 |
| 3.3 结果与分析 | 第47-62页 |
| 3.3.1 单因素条件选择 | 第47-49页 |
| 3.3.2 响应面试验 | 第49-55页 |
| 3.3.3 氨基酸组成分析 | 第55-56页 |
| 3.3.4 流变性特性分析 | 第56-59页 |
| 3.3.5 SDS-PAGE | 第59-60页 |
| 3.3.6 pH和离子强度对明胶凝胶强度的影响 | 第60-61页 |
| 3.3.7 分析讨论 | 第61-62页 |
| 3.4 本章小结 | 第62-64页 |
| 第四章 鳙鱼鱼鳞明胶水解物抑制ACE活性研究 | 第64-78页 |
| 4.1 前言 | 第64-65页 |
| 4.2 材料与方法 | 第65-68页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第65页 |
| 4.2.2 实验试剂 | 第65页 |
| 4.2.3 仪器设备 | 第65-66页 |
| 4.2.4 水解液制备方法 | 第66页 |
| 4.2.5 水解度的测定 | 第66页 |
| 4.2.6 血管紧张素转化酶(ACE)的分离制备 | 第66-67页 |
| 4.2.7 血管紧张素转化酶的活力测定 | 第67页 |
| 4.2.8 血管紧张素转化酶(ACE)抑制率测定 | 第67-68页 |
| 4.2.9 半抑制浓度IC_(50)的计算 | 第68页 |
| 4.3 结果与分析 | 第68-77页 |
| 4.3.1 碱性蛋白酶水解条件选择 | 第68-70页 |
| 4.3.2 胃蛋白酶水解条件选择 | 第70-72页 |
| 4.3.3 木瓜蛋白酶水解条件选择 | 第72-73页 |
| 4.3.4 不同水解度水解液的ACE抑制效果 | 第73-75页 |
| 4.3.5 双酶分步水解的ACE抑制效果 | 第75-76页 |
| 4.3.6 分析讨论 | 第76-77页 |
| 4.4 本章小结 | 第77-78页 |
| 第五章 鳙鱼鱼鳞明胶水解降压肽的分离 | 第78-87页 |
| 5.1 前言 | 第78页 |
| 5.2 材料与方法 | 第78-80页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第78页 |
| 5.2.2 实验试剂 | 第78-79页 |
| 5.2.3 仪器设备 | 第79页 |
| 5.2.4 超滤条件选择 | 第79页 |
| 5.2.5 水解液超滤分离 | 第79-80页 |
| 5.2.6 葡聚糖凝胶柱分离 | 第80页 |
| 5.2.7 血管紧张素转化酶(ACE)抑制率测定 | 第80页 |
| 5.2.8 半抑制浓度IC_(50)的计算 | 第80页 |
| 5.3 结果与分析 | 第80-86页 |
| 5.3.1 超滤条件的选择 | 第80-81页 |
| 5.3.2 水解液超滤分离 | 第81-83页 |
| 5.3.3 葡聚糖凝胶柱分离结果 | 第83-85页 |
| 5.3.4 分析讨论 | 第85-86页 |
| 5.4 本章小结 | 第86-87页 |
| 第六章 利用美拉德反应改善鳙鱼肉水解液风味 | 第87-101页 |
| 6.1 前言 | 第87页 |
| 6.2 材料与方法 | 第87-89页 |
| 6.2.1 实验材料 | 第87-88页 |
| 6.2.2 实验试剂 | 第88页 |
| 6.2.3 实验设备 | 第88页 |
| 6.2.4 鳙鱼肉水解液的制备 | 第88页 |
| 6.2.5 鳙鱼肉蛋白水解度测定 | 第88页 |
| 6.2.6 美拉德反应产物制备 | 第88-89页 |
| 6.2.7 美拉德反应褐变程度测定 | 第89页 |
| 6.2.8 美拉德反应感官测定 | 第89页 |
| 6.2.9 氨基酸成分分析 | 第89页 |
| 6.3 结果与分析 | 第89-100页 |
| 6.3.1 蛋白酶水解条件的选择 | 第89-90页 |
| 6.3.2 水解产物美拉德反应的条件选择 | 第90-96页 |
| 6.3.3 双酶水解美拉德反应的感官结果分析 | 第96-98页 |
| 6.3.4 美拉德反应产物氨基酸组成变化 | 第98-99页 |
| 6.3.5 分析讨论 | 第99-100页 |
| 6.4. 本章小结 | 第100-101页 |
| 第七章 结论与展望 | 第101-103页 |
| 7.1 结论 | 第101-102页 |
| 7.2 论文主要创新点 | 第102页 |
| 7.3 研究展望 | 第102-103页 |
| 参考文献 | 第103-115页 |
| 博士期间发表论文等成果 | 第115-116页 |
| 致谢 | 第116页 |