| 摘要 | 第4-5页 |
| abstract | 第5-6页 |
| 主要符号表 | 第10-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-20页 |
| 1.1 胶原蛋白 | 第11-15页 |
| 1.1.1 鱼皮胶原蛋白 | 第11-12页 |
| 1.1.2 胶原蛋白的提取 | 第12-13页 |
| 1.1.3 胶原蛋白的应用 | 第13-15页 |
| 1.2 自由基 | 第15-16页 |
| 1.2.1 自由基的产生 | 第15-16页 |
| 1.2.2 自由基的危害 | 第16页 |
| 1.3 生物活性肽 | 第16-19页 |
| 1.3.1 抗菌肽 | 第17-18页 |
| 1.3.2 抗氧化肽 | 第18页 |
| 1.3.3 抗高血压肽 | 第18-19页 |
| 1.4 目的及意义 | 第19-20页 |
| 第2章 材料和方法 | 第20-34页 |
| 2.1 材料 | 第20-22页 |
| 2.1.1 实验原料 | 第20页 |
| 2.1.2 试剂 | 第20页 |
| 2.1.3 实验所用溶液及其制备 | 第20-22页 |
| 2.2 实验所用仪器 | 第22-23页 |
| 2.3 实验方法 | 第23-32页 |
| 2.3.1 罗非鱼皮胶原蛋白的提取及圆二色谱的测定 | 第23页 |
| 2.3.2 胶原蛋白的电泳检测及分析 | 第23-27页 |
| 2.3.3 粗胶原及虾头酶的制备 | 第27页 |
| 2.3.4 虾头酶酶解罗非鱼皮胶原蛋白条件优化 | 第27-28页 |
| 2.3.5 复合酶解工艺的确定 | 第28-30页 |
| 2.3.6 酶解液的体外生物活性分析及分子量范围的鉴定 | 第30-32页 |
| 2.4 生物活性肽的分离纯化 | 第32-33页 |
| 2.4.1 离子交换柱层析 | 第32页 |
| 2.4.2 凝胶柱层析 | 第32页 |
| 2.4.3 C18反相-高效液相凝胶柱层析 | 第32-33页 |
| 2.5 胶原的中试化生产 | 第33页 |
| 2.5.1 明胶的中试生产 | 第33页 |
| 2.5.2 粗胶原的酶解工艺 | 第33页 |
| 2.6 数据分析 | 第33-34页 |
| 第3章 结果与分析 | 第34-56页 |
| 3.1 罗非鱼鱼皮胶原蛋白的制备 | 第34-36页 |
| 3.1.1 罗非鱼鱼皮胶原蛋白的二级结构及其热变性温度的分析 | 第34-36页 |
| 3.2 胶原蛋白活性小肽酶解工艺的优化 | 第36-44页 |
| 3.2.1 六种蛋白酶的酶解胶原蛋白效果比较 | 第36-38页 |
| 3.2.2 虾头酶酶解胶原蛋白条件单因素优化 | 第38-42页 |
| 3.2.3 复合酶酶解工艺的确定 | 第42-44页 |
| 3.3 罗非鱼皮胶原蛋白胶原酶解液(TSCH)的分子量测定与生物活性分析 | 第44-48页 |
| 3.3.1 酶解液的分子量测定 | 第44-45页 |
| 3.3.2 罗非鱼皮胶原蛋白胶原酶解液(TSCH)的生物活性分析 | 第45-48页 |
| 3.4 生物活性肽的分离及纯化 | 第48-52页 |
| 3.4.1 SP-Sepharose离子柱交换柱层析 | 第48-49页 |
| 3.4.2 活性组分的SephadexG-15离子柱层析 | 第49-51页 |
| 3.4.3 活性组分的C18RP-HPLC反相分离 | 第51-52页 |
| 3.5 胶原中试化制备 | 第52-54页 |
| 3.5.1 胶原的中试化生产 | 第52-53页 |
| 3.5.2 胶原肽的生产制备 | 第53页 |
| 3.5.3 中试生产制备胶原肽的分子量分析 | 第53-54页 |
| 3.6 小结 | 第54-56页 |
| 第4章 讨论 | 第56-60页 |
| 4.1 罗非鱼胶原蛋白的二级结构预测及其热变性温度 | 第56页 |
| 4.2 罗非鱼鱼皮胶原蛋白酶解工艺研究 | 第56-58页 |
| 4.3 罗非鱼皮胶原肽的纯化方案的优化 | 第58页 |
| 4.4 胶原蛋白小肽分子量分布 | 第58页 |
| 4.5 胶原的中试化生产 | 第58-59页 |
| 4.6 结论与展望 | 第59-60页 |
| 致谢 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-65页 |
