| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 缩写词 | 第12-13页 |
| 1 序言 | 第13-21页 |
| 1.1 蛋白酶概述 | 第13-14页 |
| 1.1.1 蛋白酶简介 | 第13页 |
| 1.1.2 蛋白酶的分类 | 第13-14页 |
| 1.2 蛋白酶在水产品加工中的应用 | 第14-15页 |
| 1.2.1 应用于生产食用水产蛋白 | 第14页 |
| 1.2.2 提取功能性物质 | 第14-15页 |
| 1.2.3 制备海鲜调味基料 | 第15页 |
| 1.2.4 其他应用 | 第15页 |
| 1.3 蛋白酶的应用现状 | 第15-16页 |
| 1.3.1 酶种类的选取 | 第15页 |
| 1.3.2 作用方式的确定 | 第15-16页 |
| 1.3.3 使用方法的选择 | 第16页 |
| 1.4 海洋源蛋白酶 | 第16-19页 |
| 1.4.1 海洋微生物 | 第16-18页 |
| 1.4.2 海洋动物 | 第18-19页 |
| 1.4.3 海洋植物 | 第19页 |
| 1.5 研究目的、意义和内容 | 第19-21页 |
| 1.5.1 目的和意义 | 第19-20页 |
| 1.5.2 主要研究内容 | 第20-21页 |
| 2 凡纳滨对虾肠道产蛋白酶菌株的筛选、鉴定 | 第21-30页 |
| 2.1 实验材料 | 第21-22页 |
| 2.1.1 材料 | 第21页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第21页 |
| 2.1.3 仪器设备 | 第21页 |
| 2.1.4 培养基 | 第21-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-23页 |
| 2.2.1 菌株的分离 | 第22页 |
| 2.2.2 产蛋白酶菌株的初筛 | 第22页 |
| 2.2.3 产蛋白酶菌株的复筛 | 第22页 |
| 2.2.4 蛋白酶活力的测定 | 第22页 |
| 2.2.5 菌株LVi-6 的鉴定 | 第22-23页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第23-29页 |
| 2.3.1 菌株的分离 | 第23页 |
| 2.3.2 产蛋白酶菌株的初筛 | 第23-25页 |
| 2.3.3 产蛋白酶菌株的复筛 | 第25-26页 |
| 2.3.4 菌株LVi-6 的鉴定 | 第26-29页 |
| 2.4 小结 | 第29-30页 |
| 3 蛋白酶的纯化及酶学性质研究 | 第30-45页 |
| 3.1 实验材料 | 第30-31页 |
| 3.1.1 材料 | 第30页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第30页 |
| 3.1.3 仪器设备 | 第30-31页 |
| 3.2 实验方法 | 第31-33页 |
| 3.2.1 蛋白酶酶活测定 | 第31页 |
| 3.2.2 蛋白含量测定 | 第31页 |
| 3.2.3 蛋白酶液的制备 | 第31页 |
| 3.2.4 蛋白酶的分离纯化 | 第31-32页 |
| 3.2.5 酶学性质 | 第32-33页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第33-44页 |
| 3.3.1 蛋白含量测定 | 第33-34页 |
| 3.3.2 蛋白酶的分离纯化 | 第34-37页 |
| 3.3.3 酶学性质 | 第37-44页 |
| 3.4 小结 | 第44-45页 |
| 4 蛋白酶的鉴定、同源建模及结构预测 | 第45-65页 |
| 4.1 实验材料 | 第46页 |
| 4.1.1 材料 | 第46页 |
| 4.1.2 主要试剂 | 第46页 |
| 4.1.3 仪器设备 | 第46页 |
| 4.2 实验方法 | 第46-48页 |
| 4.2.1 蛋白酶的MALDI-TOF/TOF-MS分析 | 第46页 |
| 4.2.2 蛋白酶的LC/MS/MS分析 | 第46-47页 |
| 4.2.3 蛋白酶的RP-HPLC分离纯化 | 第47页 |
| 4.2.4 蛋白酶N-端氨基酸序列测定 | 第47页 |
| 4.2.5 蛋白酶的生物信息学分析 | 第47-48页 |
| 4.2.6 蛋白酶的同源建模 | 第48页 |
| 4.2.7 模建结果的结构质量分析 | 第48页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第48-64页 |
| 4.3.1 蛋白酶的MALDI-TOF/TOF-MS分析 | 第48-50页 |
| 4.3.2 蛋白酶的LC/MS/MS分析 | 第50-52页 |
| 4.3.3 蛋白酶的RP-HPLC分离纯化 | 第52页 |
| 4.3.4 蛋白酶的N-端氨基酸序列测定 | 第52-55页 |
| 4.3.5 蛋白酶的生物信息学分析 | 第55-59页 |
| 4.3.6 蛋白酶的同源建模 | 第59-61页 |
| 4.3.7 建模结果的结构质量分析 | 第61-64页 |
| 4.4 小结 | 第64-65页 |
| 5 V. anguillarum蛋白酶酶解特性研究 | 第65-77页 |
| 5.1 实验材料 | 第65-66页 |
| 5.1.1 材料 | 第65页 |
| 5.1.2 主要试剂 | 第65页 |
| 5.1.3 仪器设备 | 第65-66页 |
| 5.2 实验方法 | 第66-68页 |
| 5.2.1 蛋白酶活力测定 | 第66页 |
| 5.2.2 粗蛋白含量测定 | 第66页 |
| 5.2.3 水解度测定 | 第66页 |
| 5.2.4 游离氨基酸含量测定 | 第66页 |
| 5.2.5 DPPH清除率测定 | 第66页 |
| 5.2.6 分子量分布测定 | 第66-67页 |
| 5.2.7 酶解工艺与条件 | 第67-68页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第68-76页 |
| 5.3.1 不同蛋白酶酶解酪蛋白效果 | 第68-71页 |
| 5.3.2 不同蛋白酶酶解酪蛋白分子量的分布 | 第71-74页 |
| 5.3.3 不同蛋白酶酶解虾蛋白效果 | 第74-76页 |
| 5.4 小结 | 第76-77页 |
| 6 结论与展望 | 第77-79页 |
| 6.1 结论 | 第77-78页 |
| 6.2 创新点 | 第78页 |
| 6.3 展望 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-90页 |
| 致谢 | 第90-91页 |
| 作者简介 | 第91-92页 |
| 导师简介 | 第92页 |
