摘要 | 第6-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
英文缩略表 | 第13-14页 |
第一章 引言 | 第14-21页 |
1.1 肌红蛋白与肉色 | 第14-15页 |
1.2 影响肉色稳定性的因素 | 第15-17页 |
1.2.1 高铁肌红蛋白还原酶系统与肉色 | 第15页 |
1.2.2 脂肪氧化与肉色 | 第15-16页 |
1.2.3 线粒体代谢与肉色 | 第16页 |
1.2.4 糖酵解代谢与肉色 | 第16-17页 |
1.3 蛋白质磷酸化 | 第17页 |
1.4 蛋白质磷酸化与肉品质 | 第17-18页 |
1.4.1 蛋白质磷酸化与糖酵解 | 第17页 |
1.4.2 蛋白质磷酸化与蛋白降解 | 第17-18页 |
1.4.3 蛋白质磷酸化与肉色 | 第18页 |
1.5 研究背景及内容 | 第18-21页 |
1.5.1 研究背景及意义 | 第18-19页 |
1.5.2 研究内容 | 第19-20页 |
1.5.3 技术路线 | 第20-21页 |
第二章 蛋白质磷酸化对肉色稳定性的影响 | 第21-33页 |
2.1 引言 | 第21页 |
2.2 试验材料与方法 | 第21-24页 |
2.2.1 试验材料 | 第21页 |
2.2.2 试验仪器 | 第21-22页 |
2.2.3 试验方法 | 第22-24页 |
2.3 结果与讨论 | 第24-31页 |
2.3.1 抑制剂处理后肌浆蛋白总体磷酸化水平变化 | 第24-25页 |
2.3.2 抑制剂处理后肉色变化 | 第25-29页 |
2.3.3 抑制剂处理后p H值变化 | 第29-30页 |
2.3.4 抑制剂处理后乳酸含量的变化 | 第30-31页 |
2.4 小结 | 第31-33页 |
第三章 不同肉色稳定性肉中磷酸化差异的肌浆蛋白确证 | 第33-48页 |
3.1 引言 | 第33页 |
3.2 试验材料与方法 | 第33-36页 |
3.2.1 试验材料 | 第33页 |
3.2.2 试验仪器 | 第33-34页 |
3.2.3 试验方法 | 第34-36页 |
3.3 结果与讨论 | 第36-47页 |
3.3.1 肉色指标 | 第36-37页 |
3.3.2 肌浆蛋白磷酸化水平分析 | 第37-39页 |
3.3.3 肉色指标与肌浆蛋白磷酸化水平相关性分析 | 第39-45页 |
3.3.4 磷酸化水平差异蛋白质鉴定 | 第45页 |
3.3.5 蛋白质磷酸化与肉色 | 第45-47页 |
3.4 小结 | 第47-48页 |
第四章 不同肉色稳定性肉中磷酸化差异蛋白质组定量分析 | 第48-65页 |
4.1 引言 | 第48页 |
4.2 试验材料与方法 | 第48-51页 |
4.2.1 试验材料 | 第48页 |
4.2.2 试验仪器 | 第48页 |
4.2.3 试验方法 | 第48-51页 |
4.3 结果与讨论 | 第51-63页 |
4.3.1 肉色测定 | 第51-53页 |
4.3.2 差异肽段鉴定 | 第53页 |
4.3.3 聚类分析 | 第53-55页 |
4.3.4 差异蛋白Gene Ontology富集分析 | 第55-56页 |
4.3.5 差异蛋白KEGG通路富集分析 | 第56页 |
4.3.6 调控肉色稳定性的关键磷酸化蛋白质 | 第56-62页 |
4.3.7 Motif分析 | 第62-63页 |
4.4 小结 | 第63-65页 |
第五章 肌红蛋白磷酸化对其稳定性的影响 | 第65-71页 |
5.1 引言 | 第65页 |
5.2 试验材料与方法 | 第65-66页 |
5.2.1 试验材料 | 第65页 |
5.2.2 试验仪器 | 第65页 |
5.2.3 试验方法 | 第65-66页 |
5.3 结果与讨论 | 第66-70页 |
5.3.1 肌红蛋白磷酸化水平测定结果 | 第66-68页 |
5.3.2 三种肌红蛋白相对含量变化 | 第68-69页 |
5.3.3 孵育体系p H值变化 | 第69页 |
5.3.4 肌红蛋白二级结构变化 | 第69-70页 |
5.4 小结 | 第70-71页 |
第六章 全文结论 | 第71-72页 |
6.1 研究总结 | 第71页 |
6.2 创新点 | 第71页 |
6.3 展望 | 第71-72页 |
参考文献 | 第72-79页 |
附录 | 第79-85页 |
附录 1 | 第79-82页 |
附录 2 | 第82-85页 |
致谢 | 第85-86页 |
作者简历 | 第86-87页 |
项目资助 | 第87页 |