| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-17页 |
| ·精氨酸脱亚胺酶(ADI)的概述 | 第9-12页 |
| ·ADI的来源及性质 | 第9页 |
| ·ADI的生理功能 | 第9-10页 |
| ·ADI的应用前景 | 第10-11页 |
| ·ADI的制备 | 第11-12页 |
| ·L-瓜氨酸的概述 | 第12-15页 |
| ·L-瓜氨酸的发现及分布 | 第12页 |
| ·L-瓜氨酸的理化特性 | 第12页 |
| ·L-瓜氨酸的生理功能及应用前景 | 第12-14页 |
| ·L-瓜氨酸的制备方法 | 第14-15页 |
| ·本课题立题依据及意义 | 第15-16页 |
| ·本课题的主要研究内容 | 第16-17页 |
| 第二章 材料和方法 | 第17-26页 |
| ·实验材料 | 第17-19页 |
| ·菌株与质粒 | 第17页 |
| ·主要试剂 | 第17页 |
| ·主要仪器 | 第17-18页 |
| ·培养基 | 第18-19页 |
| ·实验方法 | 第19-22页 |
| ·重组质粒的构建 | 第19-21页 |
| ·重组酶的诱导表达 | 第21-22页 |
| ·分析方法 | 第22-26页 |
| ·菌浓的测定 | 第22页 |
| ·菌体细胞干重的测定 | 第22页 |
| ·SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析 | 第22页 |
| ·ADI酶活的测定 | 第22-23页 |
| ·重组ADI的酶学性质 | 第23-24页 |
| ·酶法制备L-瓜氨酸的工艺 | 第24页 |
| ·L-瓜氨酸的检测 | 第24-26页 |
| 第三章 结果和讨论 | 第26-42页 |
| ·ADI在E. coli BL21(DE3)中的重组表达 | 第26-30页 |
| ·重组质粒pET-24a(+)-arcA的构建 | 第26-27页 |
| ·ADI在大肠杆菌中的胞内表达 | 第27-28页 |
| ·重组质粒pETDuet1cut-arcA的构建 | 第28页 |
| ·与原始基因型角质酶共表达的ADI在大肠杆菌中的胞外表达 | 第28-29页 |
| ·重组质粒pETDuet1cutopt-arcA的构建 | 第29页 |
| ·与基因优化后的角质酶共表达的ADI在大肠杆菌中的胞外表达 | 第29-30页 |
| ·重组ADI的酶学性质 | 第30-34页 |
| ·重组ADI的最适温度和温度稳定性 | 第31-32页 |
| ·重组ADI的最适pH和pH稳定性 | 第32-33页 |
| ·常见金属离子对重组ADI活性的影响 | 第33-34页 |
| ·重组ADI的反应动力学研究 | 第34页 |
| ·重组ADI制备L-瓜氨酸影响因素的研究 | 第34-37页 |
| ·反应初始pH对L-瓜氨酸制备的影响 | 第34-35页 |
| ·反应温度对L-瓜氨酸制备的影响 | 第35-36页 |
| ·加酶量对L-瓜氨酸制备的影响 | 第36页 |
| ·转速对L-瓜氨酸制备的影响 | 第36-37页 |
| ·底物浓度对L-瓜氨酸制备的影响 | 第37页 |
| ·胞外表达ADI的重组菌高密度发酵条件优化 | 第37-42页 |
| ·诱导温度对胞外表达ADI的重组菌生长和产酶的影响 | 第38-39页 |
| ·乳糖诱导浓度对胞外表达ADI的重组菌生长和产酶的影响 | 第39-42页 |
| 第四章 结论与展望 | 第42-44页 |
| ·主要结论 | 第42页 |
| ·展望 | 第42-44页 |
| 致谢 | 第44-46页 |
| 参考文献 | 第46-51页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第51页 |
