| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 符号表 | 第7-8页 |
| 目录 | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-15页 |
| ·环糊精概述 | 第10-11页 |
| ·环糊精的结构 | 第10页 |
| ·环糊精的应用 | 第10-11页 |
| ·环糊精的酶法生产 | 第11页 |
| ·环糊精葡萄糖基转移酶的概述 | 第11-13页 |
| ·CGT 酶的结构 | 第11-12页 |
| ·CGT 酶的功能 | 第12页 |
| ·CGT 酶的反应机理 | 第12-13页 |
| ·环糊精葡萄糖基转移酶产物特异性的研究现状 | 第13-14页 |
| ·改善 CGT 酶产物特异性的重要性 | 第13页 |
| ·CGT 酶产物特异性的国内外研究进展 | 第13-14页 |
| ·本论文的主要研究内容 | 第14-15页 |
| 第二章 CGT 酶钙离子结合位点结构功能与分析 | 第15-25页 |
| ·引言 | 第15页 |
| ·实验材料与设备 | 第15-16页 |
| ·主要试剂与材料 | 第15页 |
| ·主要仪器与设备 | 第15-16页 |
| ·实验方法 | 第16-18页 |
| ·多重序列比对和分析 | 第16页 |
| ·突变体的构建 | 第16-17页 |
| ·重组酶的生产 | 第17页 |
| ·CGT 酶的纯化 | 第17-18页 |
| ·酶环化活力的分析 | 第18页 |
| ·CGT 酶产物特异性分析 | 第18页 |
| ·结果与讨论 | 第18-24页 |
| ·钙离子结合位点的结构分析 | 第18-22页 |
| ·钙离子结合位点的功能分析 | 第22-24页 |
| ·本章小结 | 第24-25页 |
| 第三章 钙离子结合位点 CaI 处突变改善 CGT 酶的产物特异性 | 第25-40页 |
| ·引言 | 第25页 |
| ·实验材料 | 第25-29页 |
| ·实验菌种及表达载体 | 第25页 |
| ·主要试剂 | 第25页 |
| ·突变体的构建 | 第25-27页 |
| ·重组酶的生产 | 第27页 |
| ·CGT 酶的纯化 | 第27-28页 |
| ·分析方法 | 第28-29页 |
| ·结果与讨论 | 第29-38页 |
| ·CGT 酶的表达与纯化 | 第29-31页 |
| ·钙离子结合位点 CaI 处多重序列比对分析 | 第31页 |
| ·第 29 位和第 31 位氨基酸残基影响 CGT 酶不同环化活力 | 第31-34页 |
| ·第 29 位和第 31 位氨基酸残基对 CGT 酶的钙离子结合位点是重要的 | 第34-36页 |
| ·第 29 位和第 31 位氨基酸影响 CGT 酶的产物特异性 | 第36-38页 |
| ·本章小结 | 第38-40页 |
| 第四章 钙离子结合位点第 315 位氨基酸残基突变提高 CGT 酶β-环糊精特异性 | 第40-50页 |
| ·引言 | 第40页 |
| ·实验材料与方法 | 第40-42页 |
| ·菌株和质粒 | 第40页 |
| ·主要试剂 | 第40页 |
| ·突变体的构建 | 第40-41页 |
| ·重组酶的生产 | 第41-42页 |
| ·野生和突变 CGT 酶的纯化 | 第42页 |
| ·分析方法 | 第42页 |
| ·结果与讨论 | 第42-48页 |
| ·突变体的表达与纯化 | 第42-43页 |
| ·钙离子结合位点处第 315 位氨基酸残基的极性影响 CGT 酶环化活力 | 第43-45页 |
| ·第 315 位氨基酸残基对 CGT 酶的钙离子结合位点是重要的 | 第45-46页 |
| ·第 315 位氨基酸残基的极性影响 CGT 酶产物特异性 | 第46-48页 |
| ·本章小结 | 第48-50页 |
| 主要结论 | 第50-51页 |
| 问题与展望 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-58页 |
| 附录：作者在硕士期间发表论文 | 第58页 |
