| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第1章 绪论 | 第10-20页 |
| 1.1 课题的研究背景、目的及意义 | 第10-11页 |
| 1.2 国内外研究现状 | 第11-18页 |
| 1.2.1 牡蛎的研究 | 第11-12页 |
| 1.2.2 ACE抑制肽 | 第12-14页 |
| 1.2.3 抗氧化肽 | 第14-16页 |
| 1.2.4 固定化酶及酶膜分离系统 | 第16-18页 |
| 1.3 课题研究的主要方法和内容 | 第18-20页 |
| 第2章 游离酶酶解牡蛎蛋白条件的研究 | 第20-31页 |
| 2.1 引言 | 第20页 |
| 2.2 材料与方法 | 第20-23页 |
| 2.2.1 试验材料 | 第20页 |
| 2.2.2 原材料牡蛎粗蛋白的提取 | 第20-21页 |
| 2.2.3 蛋白含量、水解度及肽得率的测定 | 第21-22页 |
| 2.2.4 牡蛎蛋白酶解用酶的选择 | 第22页 |
| 2.2.5 游离酶制备牡蛎ACE抑制肽条件的优化 | 第22页 |
| 2.2.6 游离酶制备牡蛎抗氧化肽条件的优化 | 第22-23页 |
| 2.3 结果与分析 | 第23-29页 |
| 2.3.1 考马斯亮蓝法测蛋白含量标准曲线 | 第23-24页 |
| 2.3.2 福林酚法测蛋白含量标准曲线 | 第24页 |
| 2.3.3 牡蛎蛋白酶解用酶的选择 | 第24-25页 |
| 2.3.4 游离酶制备牡蛎ACE抑制肽条件的优化 | 第25-27页 |
| 2.3.5 游离酶制备牡蛎抗氧化肽条件的优化 | 第27-29页 |
| 2.4 讨论 | 第29页 |
| 2.5 本章小结 | 第29-31页 |
| 第3章 固定化胰蛋白酶的制备 | 第31-57页 |
| 3.1 引言 | 第31页 |
| 3.2 材料与方法 | 第31-36页 |
| 3.2.1 试剂及仪器设备 | 第31-32页 |
| 3.2.2 酶活力的测定 | 第32-33页 |
| 3.2.3 海藻酸钠凝胶包埋法固定化胰蛋白酶的制备工艺研究 | 第33-34页 |
| 3.2.4 壳聚糖吸附交联法固定化胰蛋白酶的制备工艺研究 | 第34-35页 |
| 3.2.5 共混凝胶包埋吸附法固定化胰蛋白酶制备工艺研究 | 第35-36页 |
| 3.2.6 固定化胰蛋白酶性质的研究 | 第36页 |
| 3.3 结果与分析 | 第36-54页 |
| 3.3.1 福林酚法测酶活力 | 第36-37页 |
| 3.3.2 海藻酸钠凝胶包埋法固定化胰蛋白酶的制备工艺研究 | 第37-41页 |
| 3.3.3 壳聚糖吸附交联法固定化胰蛋白酶的制备工艺研究 | 第41-46页 |
| 3.3.4 共混凝胶包埋吸附法固定化胰蛋白酶制备工艺研究 | 第46-52页 |
| 3.3.5 固定化胰蛋白酶性质的研究 | 第52-54页 |
| 3.4 讨论 | 第54-55页 |
| 3.5 本章小结 | 第55-57页 |
| 第4章 牡蛎ACE抑制肽及抗氧化肽的制备及分离纯化 | 第57-72页 |
| 4.1 引言 | 第57页 |
| 4.2 材料与方法 | 第57-61页 |
| 4.2.1 试验材料 | 第57-58页 |
| 4.2.2 固定化胰蛋白酶制备牡蛎ACE抑制肽 | 第58页 |
| 4.2.3 固定化胰蛋白酶制备牡蛎抗氧化肽 | 第58-59页 |
| 4.2.4 切向流超滤膜系统分离纯化ACE抑制肽及抗氧化肽 | 第59-60页 |
| 4.2.5 凝胶过滤层析及高效液相色谱分离活性肽 | 第60-61页 |
| 4.3 结果与分析 | 第61-69页 |
| 4.3.1 固定化胰蛋白酶制备牡蛎ACE抑制肽 | 第61-63页 |
| 4.3.2 固定化胰蛋白酶制备牡蛎抗氧化肽 | 第63-66页 |
| 4.3.3 切向流超滤膜系统分离纯化ACE抑制肽及抗氧化肽 | 第66-68页 |
| 4.3.4 凝胶过滤层析及高效液相色谱纯化活性肽 | 第68-69页 |
| 4.4 讨论 | 第69-71页 |
| 4.5 本章小结 | 第71-72页 |
| 结论 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-80页 |
| 致谢 | 第80页 |
