| 中文摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 引言 | 第10-23页 |
| 1 两亲性聚合物的自组装 | 第10-13页 |
| 1.1 两亲性聚合物自组装机理 | 第11页 |
| 1.2 两亲性肽段自组装现状 | 第11-13页 |
| 1.3 两亲性多肽自组装材料制备的特点 | 第13页 |
| 2 家蚕丝素蛋白的自组装 | 第13-20页 |
| 2.1 丝素蛋白 | 第14-16页 |
| 2.2 丝素蛋白自组装生物材料的制备 | 第16-20页 |
| 3 本课题的目的与实验方案 | 第20-23页 |
| 第二章 亲水性丝素蛋白水凝胶的制备与表征 | 第23-43页 |
| 1 材料与仪器 | 第23页 |
| 1.1 实验材料 | 第23页 |
| 1.2 实验仪器 | 第23页 |
| 2 实验方法 | 第23-27页 |
| 2.1 丝素蛋白溶液的制备 | 第23-24页 |
| 2.2 亲水性丝素蛋白溶液的制备 | 第24页 |
| 2.3 亲水性丝素蛋白可逆凝胶化过程中粘度变化 | 第24页 |
| 2.4 亲水性丝素蛋白的凝胶化及其动力学分析 | 第24-25页 |
| 2.5 亲水性丝素蛋白凝胶化过程中聚集体粒径与Zeta电位变化 | 第25页 |
| 2.6 亲水性丝素蛋白的亲水特征检测 | 第25-26页 |
| 2.7 亲水性丝素蛋白凝胶化过程中动态分子构象与聚集态结构 | 第26-27页 |
| 2.8 亲水性丝素蛋白凝胶化及剪切变稀前后形貌分析 | 第27页 |
| 3 实验结果与分析 | 第27-39页 |
| 3.1 亲水性丝素蛋白凝胶的可逆流变特性 | 第27-31页 |
| 3.2 亲水性丝素蛋白溶液凝胶化动力学分析 | 第31-34页 |
| 3.3 微观下亲水性丝素蛋白自组装凝胶化表征 | 第34-36页 |
| 3.4 亲水性丝素蛋白的亲水特性 | 第36-39页 |
| 4 讨论 | 第39-42页 |
| 5 本章小结 | 第42-43页 |
| 第三章 亲水性丝素蛋白纳米纤维的制备与表征 | 第43-68页 |
| 1 材料与仪器 | 第43-44页 |
| 1.1 实验材料 | 第43页 |
| 1.2 实验仪器 | 第43-44页 |
| 2 实验方法 | 第44-49页 |
| 2.1 丝素蛋白溶液的制备 | 第44页 |
| 2.2 亲水性丝素蛋白溶液的制备 | 第44页 |
| 2.3 亲水性丝素蛋白自组装纳米纤维的制备与表征 | 第44-45页 |
| 2.4 亲水性丝素蛋白纳米纤维的制备及自组装动力学分析 | 第45-46页 |
| 2.5 亲水性丝素蛋白动态分子构象与聚集态结构的变化 | 第46页 |
| 2.6 亲水性丝素蛋白溶液的亲水性特征分析 | 第46-49页 |
| 3 实验结果 | 第49-63页 |
| 3.1 亲水性丝素蛋白纳米纤维的制备 | 第49-50页 |
| 3.2 亲水性丝素蛋白自组装纳米纤维化 | 第50-51页 |
| 3.3 亲水性丝素蛋白纳米纤维化特征分析 | 第51-53页 |
| 3.4 亲水性丝素蛋白自组装纳米纤维化的浓度、温度依赖性 | 第53-56页 |
| 3.5 亲水性丝素蛋白自组装过程中分子构象与聚集态结构的变化 | 第56-59页 |
| 3.6 亲水性丝素蛋白特征分析 | 第59-63页 |
| 4 讨论 | 第63-67页 |
| 5 本章小结 | 第67-68页 |
| 第四章 不同亲水性丝素蛋白自组装差异性分析 | 第68-74页 |
| 1 材料与仪器 | 第68页 |
| 1.1 实验材料 | 第68页 |
| 1.2 实验仪器 | 第68页 |
| 2 实验方法 | 第68-70页 |
| 2.1 丝素蛋白溶液的制备 | 第68-69页 |
| 2.2 不同分子构象、聚集态结构的丝素蛋白固化物的制备 | 第69页 |
| 2.3 不同溶出率丝素蛋白固化物结构分析 | 第69-70页 |
| 3 结果 | 第70-71页 |
| 4 讨论 | 第71-73页 |
| 5 本章小结 | 第73-74页 |
| 结语 | 第74-75页 |
| 本课题主要研究成果 | 第75-76页 |
| 进一步实验设想 | 第76-77页 |
| 参考文献 | 第77-85页 |
| 攻读硕士期间发表的论文专利 | 第85-87页 |
| 致谢 | 第87页 |
