| 中文摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-21页 |
| ·RHDV、HBoV的介绍 | 第10-12页 |
| ·RHDV病毒特征、基因组结构 | 第10-11页 |
| ·HBoV病毒基因组结构及特征 | 第11-12页 |
| ·RHDV、HBoV与细胞蛋白的作用研究 | 第12-14页 |
| ·病毒与细胞的相互作用 | 第12页 |
| ·RHDV及VLPs与细胞作用研究 | 第12-13页 |
| ·HBoV与细胞作用研究 | 第13-14页 |
| ·pMAL~(TM)原核表达系统 | 第14-16页 |
| ·pMAL~(TM)原核表达系统简介 | 第14-15页 |
| ·质粒pMAL-c2X(Amp~R)相关信息 | 第15-16页 |
| ·Bac-to-Bac(?)杆状病毒表达系统 | 第16-18页 |
| ·Bac-to-Bac(?)杆状病毒表达系统简介 | 第16-17页 |
| ·杆状病毒表达系统表达目的蛋白步骤 | 第17-18页 |
| ·量子点(Quantum Dots,QDs)及其标记技术介绍 | 第18-20页 |
| ·量子点(QDs) | 第18-19页 |
| ·QDs的标记技术 | 第19-20页 |
| ·本文研究的目的和意义 | 第20-21页 |
| 第二章 材料与方法 | 第21-33页 |
| ·实验仪器和设备 | 第21页 |
| ·实验材料 | 第21-25页 |
| ·菌株、质粒 | 第21页 |
| ·试验中所用到的细胞和病毒 | 第21页 |
| ·药品和相关试剂耗材 | 第21-22页 |
| ·细菌培养基及配制方法 | 第22页 |
| ·细胞培养基及配制方法 | 第22页 |
| ·缓冲液及配方 | 第22-24页 |
| ·蛋白纯化时所用的试剂及配制方法 | 第24-25页 |
| ·实验方法 | 第25-33页 |
| ·碱解法提取质粒DNA | 第25-26页 |
| ·DNA片段的回收与纯化 | 第26页 |
| ·PCR扩增VP60基因 | 第26页 |
| ·构建携带VP60基因的重组载体 | 第26-28页 |
| ·阳性克隆的筛选和鉴定 | 第28页 |
| ·VP60蛋白的诱导表达及产物的SDS-PAGE、Western-Blotting检测 | 第28-29页 |
| ·分离纯化带有MBP标签的VP60蛋白 | 第29-30页 |
| ·细胞培养 | 第30页 |
| ·VLPs蛋白真核细胞表达与纯化以及标记方法 | 第30-32页 |
| ·VP2-VLPs蛋白真核细胞表达及纯化策略 | 第32-33页 |
| 第三章 实验结果及其分析 | 第33-47页 |
| ·VP60基因的克隆与重组质粒的鉴定 | 第33-34页 |
| ·VP60序列的扩增 | 第33页 |
| ·重组质粒pMAL-VP60的构建和阳性克隆的筛选鉴定 | 第33-34页 |
| ·MBP-VP60融合蛋白的诱导表达及条件优化 | 第34-35页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第34-35页 |
| ·表达条件的优化 | 第35页 |
| ·表达产物的纯化及结果分析 | 第35-36页 |
| ·纯化后的VP60蛋白在体外条件下的自组装条件探索 | 第36-37页 |
| ·RHDV-VP60蛋白在真核细胞中表达、纯化及标记后与细胞的相互作用 | 第37-42页 |
| ·VP60蛋白在真核细胞中表达及纯化 | 第37-39页 |
| ·VP60标记后与细胞作用 | 第39-40页 |
| ·试验结果分析 | 第40-42页 |
| ·HBoV-VP2蛋白在原核及真核细胞中表达及纯化 | 第42-47页 |
| ·VP2蛋白在原核细胞中表达 | 第42-43页 |
| ·VP2蛋白真核细胞表达及纯化 | 第43-45页 |
| ·分析 | 第45-47页 |
| 第四章 总结和展望 | 第47-52页 |
| ·总结 | 第47页 |
| ·展望 | 第47-52页 |
| 参考文献 | 第52-58页 |
| 致谢 | 第58-60页 |
