嗜热脂肪芽孢杆菌中普鲁兰酶的分离纯化及性质研究
| 摘要 | 第1-4页 |
| Summary | 第4-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-25页 |
| 1 淀粉的结构 | 第9页 |
| 2 淀粉的水解酶 | 第9-13页 |
| ·α-淀粉酶 | 第10页 |
| ·β-淀粉酶 | 第10-11页 |
| ·葡萄糖淀粉酶 | 第11页 |
| ·脱支酶 | 第11-13页 |
| 3 淀粉的加工 | 第13-14页 |
| 4 普鲁兰酶 | 第14-15页 |
| 5 普鲁兰酶的研究现状 | 第15-19页 |
| ·植物普鲁兰酶即极限糊精酶的研究现状 | 第15-16页 |
| ·微生物普鲁兰酶的研究现状 | 第16-18页 |
| ·耐酸耐热普鲁兰酶的生产菌种 | 第16-17页 |
| ·碱性普鲁兰酶的主要产生菌种 | 第17-18页 |
| ·厌氧菌 | 第18页 |
| ·基因工程技术在普鲁兰酶研究领域应用概况 | 第18-19页 |
| 6 普鲁兰酶的作用及其生产应用 | 第19-23页 |
| ·普鲁兰酶的脱支链作用 | 第20-21页 |
| ·普鲁兰酶与β-淀粉酶配合使用 | 第21页 |
| ·普鲁兰酶与糖化酶的配合使用 | 第21-22页 |
| ·普鲁兰酶用于啤酒生产 | 第22-23页 |
| 7 普鲁兰酶的发展前景 | 第23-25页 |
| 第二章 嗜热脂肪芽孢杆菌中普鲁兰酶的分离纯化 | 第25-38页 |
| 1 材料与方法 | 第26-29页 |
| ·材料 | 第26页 |
| ·菌种 | 第26页 |
| ·主要试剂 | 第26页 |
| ·仪器与设备 | 第26页 |
| ·培养基 | 第26页 |
| ·方法 | 第26-29页 |
| ·嗜热脂肪芽孢杆菌的培养及破碎 | 第26-27页 |
| ·酶比活力测定方法的建立 | 第27-28页 |
| ·嗜热脂肪芽孢杆菌内普鲁兰酶的分离 | 第28-29页 |
| ·DEAE-32 纤维素离子交换层析纯化酶 | 第29页 |
| ·SDS-PAGE电泳检测酶纯度 | 第29页 |
| 2 结果与分析 | 第29-35页 |
| ·嗜热脂肪芽孢杆菌的培养及菌体破碎 | 第29-30页 |
| ·酶比活力的测定方法的建立 | 第30-31页 |
| ·葡萄糖标准曲线 | 第30-31页 |
| ·蛋白含量标准曲线 | 第31页 |
| ·硫酸铵盐析法分离普鲁兰酶 | 第31-33页 |
| ·DEAE-32 纤维素离子交换层析纯化普鲁兰酶 | 第33-34页 |
| ·SDS-PAGE 检测酶纯度与分子量 | 第34-35页 |
| 3 讨论 | 第35-38页 |
| 第三章 嗜热脂肪芽孢杆菌普鲁兰酶酶学性质研究 | 第38-44页 |
| 1 材料与方法 | 第38-40页 |
| ·材料 | 第38页 |
| ·普鲁兰酶 | 第38页 |
| ·主要试剂 | 第38页 |
| ·主要仪器 | 第38页 |
| ·方法 | 第38-40页 |
| ·普鲁兰酶的最适作用温度 | 第38页 |
| ·普鲁兰酶的最适作用pH 值 | 第38-39页 |
| ·普鲁兰酶的热稳定性 | 第39页 |
| ·普鲁兰酶的酸稳定性 | 第39页 |
| ·金属离子对普鲁兰酶活性的影响 | 第39页 |
| ·普鲁兰酶动力学参数的测定 | 第39-40页 |
| 2 结果与分析 | 第40-43页 |
| ·酶的最适作用温度和 pH 值 | 第40-41页 |
| ·酶的热稳定性 | 第41页 |
| ·酶的酸稳定性 | 第41-42页 |
| ·金属离子对酶活性的影响 | 第42页 |
| ·酶的 Km 值和 Vmax | 第42-43页 |
| 3 讨论 | 第43-44页 |
| 结论 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
| 作者简介 | 第51-52页 |
| 导师简介 | 第52-53页 |
