| 摘要 | 第1-9页 |
| Abstract | 第9-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-19页 |
| ·凝集素 | 第13-15页 |
| ·植物凝集素 | 第13页 |
| ·甘露糖结合型植物凝集素 | 第13-14页 |
| ·半夏凝集素 | 第14-15页 |
| ·植物凝集素结构与功能的研究 | 第15-16页 |
| ·植物凝集素结构 | 第15-16页 |
| ·植物凝集素功能 | 第16页 |
| ·分子模拟 | 第16-17页 |
| ·同源建模 | 第16-17页 |
| ·分子对接 | 第17页 |
| ·本实验的研究目的、研究思路及内容 | 第17-19页 |
| ·研究目的 | 第17页 |
| ·研究方法和内容 | 第17-19页 |
| 第二章 半夏凝集素结构预测分析 | 第19-30页 |
| ·实验 | 第19-20页 |
| ·实验材料与仪器 | 第19-20页 |
| ·实验方法 | 第20页 |
| ·半夏凝集素一级结构分析 | 第20页 |
| ·半夏凝集素二级结构预测 | 第20页 |
| ·半夏凝集素的其他功能性结构的预测 | 第20页 |
| ·结果分析 | 第20-29页 |
| ·半夏凝集素一级结构分析 | 第20-24页 |
| ·半夏凝集素基本理化性质分析 | 第20-22页 |
| ·半夏凝集素的疏水性分析 | 第22页 |
| ·半夏凝集素序列比对与同源树分析 | 第22-24页 |
| ·半夏凝集素二级结构预测 | 第24-25页 |
| ·半夏凝集素的功能预测 | 第25-29页 |
| ·蛋白跨膜域分析 | 第25-26页 |
| ·蛋白信号肽分析 | 第26页 |
| ·蛋白的亚细胞定位 | 第26-27页 |
| ·蛋白中典型氨基酸残基的磷酸化分析 | 第27页 |
| ·蛋白豆蔻酰化，蛋白激酶磷酸化、糖基化及甘露糖特异性结合位点的分析 | 第27-28页 |
| ·蛋白功能域分析 | 第28-29页 |
| ·讨论与结论 | 第29-30页 |
| 第三章 半夏凝集素的同源建模 | 第30-43页 |
| ·实验 | 第31页 |
| ·实验材料与仪器 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31页 |
| ·获取半夏凝集素序列 | 第31页 |
| ·将半夏凝集素序列提交 Swiss-model 进行同源建模 | 第31页 |
| ·半夏凝集素同源模型的质量评估 | 第31页 |
| ·半夏凝集素三维结构的一般性质 | 第31页 |
| ·结果分析 | 第31-41页 |
| ·半夏凝集素与模板蛋白的序列比对 | 第31-32页 |
| ·半夏凝集素同源模型的构建结果 | 第32-34页 |
| ·半夏凝集素同源模型的质量评估 | 第34-39页 |
| ·半夏凝集素三维结构的基本性质 | 第39-41页 |
| ·半夏凝集素同源模型三维结构的表面特性 | 第39-40页 |
| ·半夏凝集素三维结构静电势表面 | 第40页 |
| ·半夏凝集素三维结构的溶剂可及性表面 | 第40-41页 |
| ·半夏凝集素亚基之间的相互结合作用 | 第41页 |
| ·结论与讨论 | 第41-43页 |
| 第四章 半夏凝集素的分子对接 | 第43-58页 |
| ·实验 | 第44-45页 |
| ·实验材料与仪器 | 第44页 |
| ·实验方法 | 第44-45页 |
| ·对接前的受体几何结构优化与能量优化 | 第44-45页 |
| ·对接前的配体准备与受体准备 | 第45页 |
| ·对接条件的设定 | 第45页 |
| ·运行对接程序 | 第45页 |
| ·结果分析 | 第45-56页 |
| ·小分子糖配体的对接结果 | 第45-51页 |
| ·大分子核酸、蛋白配体的对接结果 | 第51-56页 |
| ·结论与讨论 | 第56-58页 |
| 总结与展望 | 第58-60页 |
| 参考文献 | 第60-64页 |
| 硕士期间研究成果 | 第64-65页 |
| 致谢 | 第65页 |