摘要 | 第5-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
目录 | 第8-11页 |
第一章 绪论 | 第11-17页 |
1.1 前言 | 第11-13页 |
1.1.1 简介 | 第11页 |
1.1.2 氨肽酶的来源 | 第11页 |
1.1.3 氨肽酶的分类 | 第11-12页 |
1.1.4 氨肽酶的应用 | 第12-13页 |
1.2 氨肽酶研究近况 | 第13-15页 |
1.2.1 国外研究近况 | 第13-14页 |
1.2.2 国内研究近况 | 第14-15页 |
1.3 课题的立题依据 | 第15页 |
1.4 课题研究主要内容 | 第15-17页 |
第二章 氨肽酶产生菌株的鉴定 | 第17-31页 |
2.1 引言 | 第17页 |
2.2 材料与设备 | 第17-20页 |
2.2.1 菌种 | 第17页 |
2.2.2 培养基 | 第17-18页 |
2.2.3 主要试剂 | 第18-19页 |
2.2.4 实验仪器设备 | 第19-20页 |
2.3 实验方法 | 第20-23页 |
2.3.1 形态学特征 | 第20页 |
2.3.2 生理生化性质实验 | 第20-22页 |
2.3.3 分子生物学方法 | 第22-23页 |
2.4 结果与讨论 | 第23-30页 |
2.4.1 形态学特征 | 第23-24页 |
2.4.2 生理生化性质 | 第24-25页 |
2.4.3 分子生物学方法 | 第25-30页 |
2.5 本章小结 | 第30-31页 |
第三章 氨肽酶的分离纯化 | 第31-44页 |
3.1 引言 | 第31页 |
3.2 材料与设备 | 第31-34页 |
3.2.1 菌种 | 第31页 |
3.2.2 培养基 | 第31页 |
3.2.3 主要试剂 | 第31-33页 |
3.2.4 实验仪器设备 | 第33-34页 |
3.3 实验方法 | 第34-39页 |
3.3.1 发酵制备粗酶液 | 第34页 |
3.3.2 酶活测定 | 第34-35页 |
3.3.3 蛋白质的含量测定 | 第35-36页 |
3.3.4 盐析 | 第36页 |
3.3.5 透析 | 第36-37页 |
3.3.6 离子交换层析 | 第37页 |
3.3.7 凝胶过滤层析 | 第37页 |
3.3.8 SDS-PAGE 检测 | 第37-39页 |
3.4 结果与讨论 | 第39-43页 |
3.4.1 氨肽酶酶活标准曲线 | 第39页 |
3.4.2 蛋白质含量标准曲线 | 第39-40页 |
3.4.3 硫酸铵沉淀曲线 | 第40-41页 |
3.4.4 离子交换层析 | 第41页 |
3.4.5 凝胶过滤 | 第41-42页 |
3.4.6 SDS-PAGE 检测 | 第42-43页 |
3.5 本章小结 | 第43-44页 |
第四章 氨肽酶酶学性质研究 | 第44-56页 |
4.1 引言 | 第44页 |
4.2 材料与设备 | 第44-47页 |
4.2.1 主要试剂 | 第44-46页 |
4.2.2 实验仪器设备 | 第46-47页 |
4.3 实验方法 | 第47-49页 |
4.3.1 酶活的测定 | 第47-48页 |
4.3.2 最适反应温度 | 第48页 |
4.3.3 温度稳定性 | 第48页 |
4.3.4 最适反应 pH | 第48页 |
4.3.5 pH 稳定性 | 第48页 |
4.3.6 金属离子对酶的影响 | 第48页 |
4.3.7 抑制剂对酶的影响 | 第48-49页 |
4.3.8 米氏常数 K_m及最大反应速度 V_(max)的测定 | 第49页 |
4.4 结果与讨论 | 第49-55页 |
4.4.1 氨肽酶酶活标准曲线 | 第49页 |
4.4.2 最适反应温度 | 第49-50页 |
4.4.3 温度稳定性 | 第50-51页 |
4.4.4 最适反应 pH | 第51页 |
4.4.5 pH 稳定性 | 第51-52页 |
4.4.6 金属离子对酶的影响 | 第52-53页 |
4.4.7 抑制剂对酶的影响 | 第53-54页 |
4.4.8 米氏常数 K_m及最大反应速度 V_(max)的测定 | 第54-55页 |
4.5 本章小结 | 第55-56页 |
结论与展望 | 第56-57页 |
结论 | 第56页 |
展望 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-62页 |
攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第62-63页 |
致谢 | 第63-64页 |
附件 | 第64页 |