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19种木兰科植物过氧化物酶研究

摘要第4-6页
Abstract第6-7页
第1章 绪论第11-18页
    1.1 文献综述第11-15页
        1.1.1 木兰科植物多样性研究概况第11-12页
        1.1.2 过氧化物在生物多样性中的应用第12-13页
        1.1.3 过氧化物酶的分离纯化及固定化研究第13-14页
        1.1.4 过氧化物酶在环境污染物中的应用第14-15页
    1.2 研究意义、研究内容及创新点第15-18页
        1.2.1 研究意义第15-16页
        1.2.2 研究内容第16-17页
        1.2.3 创新点第17-18页
第2章 木兰科植物过氧化物酶同工酶研究第18-30页
    2.1 试剂与材料第18-20页
        2.1.1 试剂仪器第18页
        2.1.2 实验材料第18-19页
        2.1.3 试剂配制第19-20页
    2.2 实验方法第20-23页
        2.2.1 酶蛋白的提取第20-21页
        2.2.2 电泳样品的制备第21页
        2.2.3 过氧化物同工酶电泳第21-23页
        2.2.4 过氧化物同工酶谱染色第23页
    2.3 结果与分析第23-28页
        2.3.1 木兰科同工酶电泳缓冲系统筛选第23-24页
        2.3.2 上样量对同工酶电泳结果的影响第24-25页
        2.3.3 生长时期对同工酶电泳结果的影响第25页
        2.3.4 同工酶谱带及模式图的获取第25-26页
        2.3.5 19 种木兰科植物同工酶谱型分析第26-27页
        2.3.6 同工酶谱聚类分析第27-28页
    2.4 结论与讨论第28-30页
第3章 深山含笑过氧化物酶的分离纯化第30-40页
    3.1 试剂与材料第30-31页
        3.1.1 试剂仪器第30页
        3.1.2 试剂的配制第30-31页
        3.1.3 实验材料第31页
    3.2 实验方法第31-35页
        3.2.1 粗酶液的制备第31-32页
        3.2.2 双水相萃取第32-33页
        3.2.3 蛋白质层析第33页
        3.2.4 过氧化物酶蛋白电泳纯度分析第33页
        3.2.5 过氧化物酶活力及蛋白含量测定第33-34页
        3.2.6 酶纯度分析方法第34页
        3.2.7 酶的部分性质研究第34-35页
    3.3 结果与分析第35-38页
        3.3.1 过氧化物酶分离纯化第35-36页
        3.3.2 过氧化物酶蛋白纯度分析第36页
        3.3.3 过氧化物酶的最适温度第36-37页
        3.3.4 过氧化物酶的最适pH第37页
        3.3.5 过氧化物酶的温度稳定性第37-38页
        3.3.6 过氧化物酶的酸碱稳定性第38页
    3.4 结论与讨论第38-40页
第4章 深山含笑过氧化物酶清除BPA的应用研究第40-49页
    4.1 试剂与材料第40页
        4.1.1 实验试剂第40页
        4.1.2 实验材料第40页
    4.2 实验方法第40-43页
        4.2.1 过氧化物酶浓度对BPA降解的影响第41页
        4.2.2 温度对过氧化物酶降解BPA的影响第41页
        4.2.3 pH对过氧化物酶降解BPA的影响第41-42页
        4.2.4 H2O2/BPA摩尔浓度比值对降解BPA的影响第42页
        4.2.5 富里酸浓度对降解BPA的影响第42页
        4.2.6 腐植酸浓度对降解BPA的影响第42-43页
    4.3 结果与分析第43-47页
        4.3.1 最佳清除酶浓度确定第43页
        4.3.2 pH对过氧化物酶清除BPA的影响第43-44页
        4.3.3 温度对过氧化物酶清除BPA的影响第44-45页
        4.3.4 最佳清除H2O2/BPA摩尔浓度比值第45页
        4.3.5 富里酸对过氧化物酶清除BPA的影响第45-46页
        4.3.6 腐殖酸对过氧化物酶清除BPA的影响第46-47页
    4.4 结论与讨论第47-49页
第5章 深山含笑过氧化物酶的固定化研究第49-63页
    5.1 试剂与材料第49页
        5.1.1 实验试剂第49页
        5.1.2 实验材料第49页
    5.2 实验方法第49-51页
        5.2.1 Fe3O4-海藻酸钠吸附交联法第49-50页
        5.2.2 海藻酸钠包埋法第50页
        5.2.3 固定化酶的性质研究第50-51页
    5.3 结果与分析第51-61页
        5.3.1 Fe3O4-海藻酸钠交联法优化结果第51-56页
        5.3.2 海藻酸钠包埋法优化结果第56-60页
        5.3.3 固定化酶与游离酶的最适反应温度第60页
        5.3.4 固定化酶与游离酶的最适反应pH第60-61页
        5.3.5 固定化酶循环使用次数第61页
    5.4 结论与讨论第61-63页
结论第63-66页
参考文献第66-75页
附录第75-76页
攻读硕士学位期间的研究成果第76-77页
致谢第77-78页

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