| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-7页 |
| 第一章 前言 | 第7-13页 |
| ·淀粉及淀粉脱支酶 | 第7-8页 |
| ·普鲁兰酶 | 第8-11页 |
| ·普鲁兰酶的分类 | 第8-9页 |
| ·普鲁兰酶的酶学特性 | 第9-10页 |
| ·普鲁兰酶的研究进展 | 第10页 |
| ·普鲁兰酶的应用 | 第10-11页 |
| ·Klebsiella | 第11-12页 |
| ·立题依据及研究内容 | 第12-13页 |
| 第二章 材料与方法 | 第13-24页 |
| ·实验材料 | 第13-15页 |
| ·实验菌株、质粒 | 第13页 |
| ·主要试剂 | 第13-14页 |
| ·主要仪器和设备 | 第14页 |
| ·培养基与抗生素 | 第14-15页 |
| ·方法 | 第15-24页 |
| ·普鲁兰酶活性测定方法 | 第15-16页 |
| ·K. oxytoca M5al普鲁兰酶发酵条件优化 | 第16-17页 |
| ·鲁兰酶异源表达及蛋白纯化 | 第17-22页 |
| ·鲁兰酶酶学性质分析 | 第22页 |
| ·鲁兰酶定点突变的研究 | 第22-24页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第24-42页 |
| ·K. oxytoca M5al普鲁兰酶发酵条件的优化 | 第24-31页 |
| ·普鲁兰酶活性测定方法的确立 | 第24页 |
| ·普鲁兰酶发酵培养基碳源、氮源的优化 | 第24-25页 |
| ·发酵条件对普鲁兰酶发酵水平的影响 | 第25-27页 |
| ·响应面设计 | 第27-31页 |
| ·普鲁兰酶在大肠杆菌BL21 中异源表达及酶学性质分析 | 第31-37页 |
| ·普鲁兰酶的异源表达 | 第31-33页 |
| ·重组普鲁兰酶酶学性质分析 | 第33-37页 |
| ·普鲁兰酶的分子改造 | 第37-39页 |
| ·突变位点的选择 | 第37-38页 |
| ·普鲁兰酶的定点突变 | 第38-39页 |
| ·构建普鲁兰酶在枯草芽孢杆菌中表达体系 | 第39-42页 |
| ·重组表达质粒的构建 | 第39-40页 |
| ·重组普鲁兰酶的表达 | 第40-42页 |
| 主要结论与展望 | 第42-44页 |
| 主要结论 | 第42-43页 |
| 展望 | 第43-44页 |
| 致谢 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-50页 |
| 附录: 作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第50页 |
