| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-12页 |
| 引言 | 第12-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-20页 |
| ·环糊精的结构与性质 | 第13-15页 |
| ·环糊精的结构 | 第13页 |
| ·环糊精的性质 | 第13-14页 |
| ·环糊精的制备 | 第14-15页 |
| ·环糊精的应用 | 第15页 |
| ·环糊精葡萄糖基转移酶 | 第15-17页 |
| ·环糊精葡萄糖基转移酶 | 第15-16页 |
| ·CGTase活力的测定 | 第16页 |
| ·CGTase的纯化 | 第16页 |
| ·酶学性质 | 第16-17页 |
| ·产环糊精葡萄糖基转移酶的微生物 | 第17-18页 |
| ·产CGTase的微生物 | 第17页 |
| ·产CGTase微生物的分离 | 第17-18页 |
| ·当前所面临的挑战 | 第18页 |
| ·研究目的 | 第18-20页 |
| 第二章 α-环糊精葡萄糖基转移酶产生菌株的选育与鉴定 | 第20-26页 |
| ·材料与方法 | 第20-22页 |
| ·材料 | 第20页 |
| ·粗酶液的制备 | 第20-21页 |
| ·酶活的测定 | 第21页 |
| ·生物量的测定 | 第21页 |
| ·α-环糊精葡萄糖基转移酶产生菌的选育 | 第21-22页 |
| ·分离菌株的鉴定 | 第22页 |
| ·结果与分析 | 第22-25页 |
| ·产CGTase的菌株筛选 | 第22-23页 |
| ·菌株Y112生长曲线 | 第23页 |
| ·菌株的诱变 | 第23页 |
| ·菌种鉴定 | 第23-25页 |
| ·本章小结 | 第25-26页 |
| 第三章 菌株产 α-环糊精葡萄糖基转移酶的发酵条件优化 | 第26-43页 |
| ·材料与方法 | 第26-29页 |
| ·材料 | 第26-27页 |
| ·粗酶液的制备 | 第27页 |
| ·酶活的测定 | 第27页 |
| ·发酵产酶培养基成分的优化 | 第27-28页 |
| ·培养条件对 α-CGTase活力的影响 | 第28-29页 |
| ·用Plackett-Burman试验筛选主要影响因子 | 第29页 |
| ·最陡爬坡试验确定中心组合中心点因子水平 | 第29页 |
| ·中心组合确定最佳配方 | 第29页 |
| ·结果与分析 | 第29-42页 |
| ·不同碳源对菌株产 α-CGTase的影响 | 第29-31页 |
| ·不同氮源对菌株产 α-CGTase的影响 | 第31-32页 |
| ·复合氮源对菌株产 α-CGTase的影响 | 第32页 |
| ·不同金属离子对菌株产 α-CGTase的影响 | 第32-33页 |
| ·不同浓度K2HPO4对菌株产 α-CGTase的影响 | 第33-34页 |
| ·不同浓度Na Cl对菌株产 α-CGTase的影响 | 第34-35页 |
| ·不同浓度的Na2CO3对菌株产 α-CGTase的影响 | 第35页 |
| ·不同温度对菌株产 α-CGTase的影响 | 第35-36页 |
| ·不同装液量对菌株产 α-CGTase的影响 | 第36页 |
| ·不同接种量对菌株产 α-CGTase的影响 | 第36-37页 |
| ·摇床不同的转速对菌株产酶的影响 | 第37页 |
| ·发酵时间对菌株产 α-CGTase的影响 | 第37-38页 |
| ·Plackett-Burman试验筛选主要影响因素 | 第38页 |
| ·最陡爬坡试验确定中心组合中心点因素水平 | 第38-39页 |
| ·中心组合确定最佳配方 | 第39-42页 |
| ·回归方程的验证 | 第42页 |
| ·本章小结 | 第42-43页 |
| 第四章 α-环糊精葡萄糖基转移酶的纯化 | 第43-49页 |
| ·材料与方法 | 第43-45页 |
| ·材料 | 第43-44页 |
| ·粗酶液的制备 | 第44页 |
| ·酶活的测定 | 第44页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第44页 |
| ·乙醇分级沉淀乙醇用量的确定 | 第44-45页 |
| ·凝胶过滤层析 | 第45页 |
| ·DEAE-Sepharose离子交换层析 | 第45页 |
| ·SDS-PAGE | 第45页 |
| ·结果与分析 | 第45-48页 |
| ·乙醇用量的确定 | 第45-46页 |
| ·凝胶层析 | 第46页 |
| ·DEAE-Sepharose离子交换层析 | 第46-47页 |
| ·酶的纯化结果 | 第47页 |
| ·SDS-PAGE电泳 | 第47-48页 |
| ·结论 | 第48-49页 |
| 第五章 α-环糊精葡萄糖基转移酶的酶学性质的研究 | 第49-56页 |
| ·材料与方法 | 第49-50页 |
| ·材料 | 第49页 |
| ·酶活的测定 | 第49页 |
| ·α-CGTase分子量的测定 | 第49-50页 |
| ·α-CGTase的最适反应p H和p H稳定性 | 第50页 |
| ·α-CGTase的最适反应温度和热稳定性 | 第50页 |
| ·金属离子和化学试剂对 α-CGTase活力的影响 | 第50页 |
| ·动力学参数的测定 | 第50页 |
| ·结果与分析 | 第50-54页 |
| ·α-CGTase分子量的测定 | 第50-51页 |
| ·α-CGTase的最适反应p H和p H稳定性 | 第51-52页 |
| ·α-CGTase的最适反应温度和热稳定性 | 第52-53页 |
| ·金属离子和化学试剂对 α-CGTase活力的影响 | 第53-54页 |
| ·α-CGTase的动力学参数 | 第54页 |
| ·结论 | 第54-56页 |
| 第六章 结果与展望 | 第56-57页 |
| ·结论 | 第56页 |
| ·展望 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-61页 |
| 附录 | 第61-62页 |
| 致谢 | 第62页 |
