| 图形目录 | 第1-10页 |
| 表格目录 | 第10-12页 |
| 中文摘要 | 第12-15页 |
| 英文摘要 | 第15-18页 |
| 第一章 胶原蛋白酶产生菌的筛选、鉴定及其发酵条件的研究 | 第18-60页 |
| 摘要 | 第19-21页 |
| 1 引言 | 第21-24页 |
| 2 材料与方法 | 第24-34页 |
| ·实验材料 | 第24-25页 |
| ·实验方法 | 第25-34页 |
| 3 结果 | 第34-51页 |
| ·甘氨酸浓度标准曲线 | 第34页 |
| ·胶原蛋白酶产生菌的筛选 | 第34-35页 |
| ·牛皮消化产物SDS-PAGE分析 | 第35-36页 |
| ·菌种鉴定 | 第36-41页 |
| ·MBL13产生胶原蛋白酶酶学性质的初步研究 | 第41-43页 |
| ·MBL59产生胶原蛋白酶酶学性质的初步分析 | 第43-46页 |
| ·MBL13和MBL59胶原蛋白酶发酵条件的研究 | 第46-50页 |
| ·正交试验优化MBL13产胶原蛋白酶培养基组成 | 第50页 |
| ·MBL59产胶原蛋白酶培养基组成 | 第50-51页 |
| 4 讨论 | 第51-56页 |
| ·胶原蛋白酶与胶原蛋白酶的检测方法 | 第51-52页 |
| ·胶原酶产生菌的筛选模型的建立 | 第52-53页 |
| ·菌株的鉴定 | 第53页 |
| ·铜绿假单胞菌产生的胶原蛋白酶 | 第53-54页 |
| ·发光杆菌产生胶原蛋白酶 | 第54-55页 |
| ·MBL13和MBL59产生胶原蛋白酶发酵条件的优化 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 第二章 胶原蛋白酶的纯化与性质分析 | 第60-95页 |
| 摘要 | 第61-62页 |
| 1 引言 | 第62-64页 |
| 2 材料与方法 | 第64-73页 |
| ·实验材料 | 第64-66页 |
| ·实验方法 | 第66-73页 |
| 3 结果 | 第73-86页 |
| ·蛋白质浓度标准曲线 | 第73页 |
| ·MBL13胶原蛋白酶PAC的纯化 | 第73-75页 |
| ·胶原蛋白酶PAC的性质分析 | 第75-81页 |
| ·MBL59胶原蛋白酶PLC的纯化 | 第81-83页 |
| ·胶原蛋白酶PLC的性质研究 | 第83-86页 |
| 4 讨论 | 第86-90页 |
| ·PAC和PLC与其他胶原蛋白酶的性质比较 | 第86-87页 |
| ·胶原蛋白酶的分子量与其活性的关系 | 第87-88页 |
| ·PAC与弹性蛋白酶的比较 | 第88页 |
| ·火神发光杆菌MBL59胶原蛋白酶PLC | 第88-89页 |
| ·胶原蛋白酶PAC和PLC的应用前景 | 第89-90页 |
| 参考文献 | 第90-95页 |
| 第三章 胶原蛋白酶PAC-SubA编码基因的克隆和序列分析 | 第95-123页 |
| 摘要 | 第96-97页 |
| 1 引言 | 第97-99页 |
| 2 材料与方法 | 第99-105页 |
| ·实验材料 | 第99-101页 |
| ·实验方法 | 第101-105页 |
| 3 结果 | 第105-114页 |
| ·胶原蛋白酶PAC SubA亚基基因PCR引物的设计 | 第105页 |
| ·SubA基因成熟肽的PCR扩增和克隆鉴定 | 第105-106页 |
| ·SubA亚基全基因序列的克隆与鉴定 | 第106-107页 |
| ·pac-A基因的序列分析 | 第107-109页 |
| ·pac-A基因的同源性分析 | 第109-114页 |
| 4 讨论 | 第114-118页 |
| ·PCR方法扩增高GC含量模板 | 第114页 |
| ·pac-A基因信号肽分析 | 第114-115页 |
| ·pac-A基因编码SubA原蛋白酶分析 | 第115页 |
| ·pac-A基因密码子偏爱性分析 | 第115-118页 |
| 参考文献 | 第118-123页 |
| 第四章 铜绿假单胞菌pac-A基因在大肠杆菌中的表达 | 第123-142页 |
| 摘要 | 第124-125页 |
| 1 引言 | 第125-127页 |
| 2 材料与方法 | 第127-130页 |
| ·实验材料 | 第127-128页 |
| ·实验方法 | 第128-130页 |
| 3 结果 | 第130-136页 |
| ·pac-A成熟肽编码序列在大肠杆菌BL21中的表达 | 第130-133页 |
| ·pac-A全基因在大肠杆菌BL21中的表达 | 第133-136页 |
| 4.讨论 | 第136-140页 |
| ·pac-A基因起始密码子上游序列的分析 | 第136页 |
| ·pac-A基因的下游序列的分析 | 第136-137页 |
| ·SubA亚基在大肠杆菌中的表达活性 | 第137-138页 |
| ·展望 | 第138-140页 |
| 参考文献 | 第140-142页 |
| 文献综述 细菌胶原蛋白酶研究进展 | 第142-175页 |
| 1 引言 | 第143-144页 |
| 2 胶原 | 第144-145页 |
| ·胶原的结构与类型 | 第144页 |
| ·研究胶原降解的意义 | 第144-145页 |
| 3 动物胶原酶 | 第145-147页 |
| 4 微生物胶原蛋白酶概述 | 第147-150页 |
| 5 细菌胶原蛋白酶的生化性质 | 第150-155页 |
| ·梭菌来源的胶原蛋白酶 | 第150-152页 |
| ·弧菌胶原蛋白酶 | 第152-154页 |
| ·类菌体胶原蛋白酶 | 第154-155页 |
| ·其他细菌来源的胶原蛋白酶 | 第155页 |
| 6 细菌胶原蛋白酶的分子结构 | 第155-161页 |
| ·梭菌胶原蛋白酶的分子结构研究 | 第156-158页 |
| ·弧菌胶原蛋白酶的分子结构研究 | 第158-160页 |
| ·其他细菌菌株来源的胶原蛋白酶基因 | 第160-161页 |
| 7 细菌胶原蛋白酶的应用 | 第161-164页 |
| ·细菌胶原蛋白酶降解胶原获得产物的应用 | 第161-162页 |
| ·细菌胶原蛋白酶胶原降解活性的应用 | 第162-164页 |
| ·细菌胶原蛋白酶结构研究的利用 | 第164页 |
| 8 展望 | 第164-165页 |
| 参考文献 | 第165-175页 |
| 致谢 | 第175-176页 |
| 在读期间论文发表及获奖情况 | 第176-177页 |
| 声明 | 第177页 |
