| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-10页 |
| 第一章 LUMAN 募集因子和融合蛋白纯化及单克隆抗体的研究进展 | 第10-21页 |
| ·LUMAN 募集因子的研究现状 | 第10-12页 |
| ·LUMAN 募集因子的发现及功能 | 第10页 |
| ·LRF 与未折叠蛋白反应（UNFOLDED PROTEIN RESPONSE, UPR） | 第10-12页 |
| ·融合蛋白纯化 | 第12-16页 |
| ·包涵体的形成机制 | 第12-13页 |
| ·包涵体蛋白的处理 | 第13-16页 |
| ·单克隆抗体的发展与应用 | 第16-21页 |
| ·单抗技术的基本原理 | 第16页 |
| ·单克隆抗体在医学领域的应用 | 第16-18页 |
| ·单克隆抗体技术的研究进展 | 第18-21页 |
| 第二章 GST-LRF 融合蛋白在大肠杆菌中表达条件的优化及纯化 | 第21-30页 |
| ·材料与方法 | 第21-26页 |
| ·材料 | 第21-23页 |
| ·方法 | 第23-25页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第25-26页 |
| ·试验结果 | 第26-29页 |
| ·温度对蛋白表达的影响 | 第26页 |
| ·诱导剂浓度对蛋白表达的影响 | 第26-27页 |
| ·诱导时间对蛋白表达的影响 | 第27页 |
| ·重组蛋白可溶性分析 | 第27-28页 |
| ·GLUTATHIONE SEPHAROSE 48 亲和层析柱法和电洗脱法纯化GST-LRF 融合蛋白的比较 | 第28页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第28-29页 |
| ·讨论 | 第29-30页 |
| 第三章 间接ELISA 法检测GST-LRF 融合蛋白抗体效价方法的建立 | 第30-37页 |
| ·材料与方法 | 第30-32页 |
| ·主要试剂 | 第30页 |
| ·仪器 | 第30页 |
| ·酶联免疫吸附试验（ELISA）使用试剂的配制 | 第30-31页 |
| ·方法 | 第31-32页 |
| ·结果与分析 | 第32-36页 |
| ·酶标二抗工作浓度的选择 | 第32-33页 |
| ·最佳包被条件及封闭条件的选择 | 第33页 |
| ·最佳包被液的选择 | 第33-34页 |
| ·包被时间和包被温度的选择 | 第34页 |
| ·封闭液封闭时间的选择 | 第34-35页 |
| ·ELISA 操作程序的最佳条件的确定 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-37页 |
| 第四章 抗GST-LRF 融合蛋白杂交瘤细胞株的建立 | 第37-44页 |
| ·材料与方法 | 第37-40页 |
| ·主要试剂 | 第37页 |
| ·主要仪器 | 第37-38页 |
| ·实验动物及瘤细胞 | 第38页 |
| ·方法 | 第38-40页 |
| ·结果与分析 | 第40-42页 |
| ·SP2/0 骨髓瘤细胞的培养 | 第40页 |
| ·饲养层细胞的制备 | 第40页 |
| ·细胞融合 | 第40-41页 |
| ·杂交瘤细胞株的筛选 | 第41-42页 |
| ·讨论 | 第42-43页 |
| ·饲养层细胞 | 第42页 |
| ·杂交瘤细胞的筛选及克隆 | 第42页 |
| ·细胞融合 | 第42-43页 |
| ·小结 | 第43-44页 |
| 第五章 抗GST-LRF 融合蛋白单克隆抗体的制备及性质分析 | 第44-49页 |
| ·材料与方法 | 第44-46页 |
| ·主要试剂 | 第44页 |
| ·主要仪器 | 第44页 |
| ·试验动物及细胞 | 第44-45页 |
| ·方法 | 第45-46页 |
| ·结果 | 第46-47页 |
| ·抗GST-LRF 融合蛋白单克隆抗体效价的测定 | 第46页 |
| ·单克隆抗体与LUMAN、ZHANGFEI 等蛋白的交叉反应 | 第46页 |
| ·单克隆抗体亲和性的测定 | 第46-47页 |
| ·腹水中抗体蛋白含量的测定 | 第47页 |
| ·讨论 | 第47-48页 |
| ·单克隆抗体制备与纯化 | 第47-48页 |
| ·单克隆抗体的特异性 | 第48页 |
| ·单克隆抗体亲和性的测定 | 第48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 结论 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-55页 |
| 附录 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 作者简介 | 第57页 |
