摘要 | 第3-4页 |
abstract | 第4-5页 |
第1章 绪论 | 第9-27页 |
1.1 疏水蛋白研究背景 | 第9-23页 |
1.1.1 真菌疏水蛋白自组装 | 第9-11页 |
1.1.2 二硫键概述 | 第11-15页 |
1.1.3 真菌疏水蛋白二硫键与自组装 | 第15-17页 |
1.1.4 真菌疏水蛋白分类 | 第17-18页 |
1.1.5 真菌疏水蛋白结构研究 | 第18-21页 |
1.1.5.1 圆二色谱技术研究 | 第18-19页 |
1.1.5.2 疏水蛋白的晶体结构研究 | 第19-20页 |
1.1.5.3 疏水蛋白的核磁共振研究 | 第20-21页 |
1.1.6 真菌疏水蛋白的应用 | 第21-23页 |
1.2 灰树花及瑞氏木霉疏水蛋白的研究进展 | 第23-25页 |
1.2.1 灰树花疏水蛋白研究进展 | 第23页 |
1.2.2 灰树花疏水蛋白研究存在的问题 | 第23-24页 |
1.2.3 瑞氏木霉疏水蛋白研究进展 | 第24页 |
1.2.4 瑞氏木霉疏水蛋白研究存在的问题 | 第24-25页 |
1.3 本文研究内容,意义及试验路线 | 第25-27页 |
1.3.1 本文的研究内容 | 第25页 |
1.3.2 本文的研究意义 | 第25页 |
1.3.3 论文结构安排 | 第25-27页 |
第2章 突变体疏水蛋白原核表达及纯化 | 第27-43页 |
2.1 实验材料 | 第27-30页 |
2.1.1 实验仪器与耗材 | 第27页 |
2.1.2 实验菌种与载体及试剂 | 第27-28页 |
2.1.3 培养基与缓冲液配制 | 第28-30页 |
2.2 实验原理 | 第30-33页 |
2.2.1 亲和层析原理 | 第30-31页 |
2.2.2 离子交换层析原理 | 第31-32页 |
2.2.3 凝胶过滤层析原理 | 第32页 |
2.2.4 BCA法测蛋白含量原理 | 第32-33页 |
2.2.5 真空冷冻干燥原理 | 第33页 |
2.3 实验方法 | 第33-36页 |
2.3.1 重组蛋白的表达 | 第33页 |
2.3.2 表达载体的选择 | 第33-34页 |
2.3.3 大肠杆菌细胞中重组蛋白的表达形式 | 第34页 |
2.3.4 突变体HGFI与HFBI的基本信息 | 第34-35页 |
2.3.5 pET-28a-mhgfi与pET-28a-mhfbi的构建及其蛋白表达方法 | 第35-36页 |
2.4 实验结果 | 第36-43页 |
2.4.1 pET-28a-mhgfi、pET-28a-mhfbi表达载体构建 | 第36-37页 |
2.4.2 mHGFI、mHFBI蛋白试表达 | 第37-38页 |
2.4.3 mHGFI、mHFBI蛋白纯化 | 第38-41页 |
2.4.4 mHGFI、mHFBI蛋白的质谱检测与冷冻冻干 | 第41页 |
2.4.5 小节 | 第41-43页 |
第3章 突变体疏水蛋白性质测定 | 第43-59页 |
3.1 引言 | 第43页 |
3.2 实验仪器与材料 | 第43-44页 |
3.3 实验方法与原理 | 第44-47页 |
3.3.1 圆二色谱(CD)测量 | 第44-45页 |
3.3.2 硫黄素T(ThT)染色 | 第45页 |
3.3.3 刚果红(CR)结合分析 | 第45-46页 |
3.3.4 水接触角(WCA)测量 | 第46页 |
3.3.5 具有耗散功能的石英晶体微量天平(QCM-D)测量 | 第46页 |
3.3.6 乳液微观结构和稳定性分析 | 第46-47页 |
3.3.7 碳纳米管和石墨烯的分散 | 第47页 |
3.4 结果与讨论 | 第47-56页 |
3.4.1 圆二色谱(CD)测量 | 第47-48页 |
3.4.2 硫黄素T(ThT)和刚果红(CR)测量 | 第48-50页 |
3.4.3 接触角(WCA)测量 | 第50-51页 |
3.4.4 石英晶体微天平(QCM-D)测量 | 第51-53页 |
3.4.5 乳化性质测量 | 第53页 |
3.4.6 石墨烯及碳纳米管的分散与剥离 | 第53-55页 |
3.4.7 疏水蛋白结构比较 | 第55-56页 |
3.5 本章小结 | 第56-59页 |
第4章 结论与展望 | 第59-61页 |
4.1 结论 | 第59页 |
4.2 展望 | 第59-61页 |
参考文献 | 第61-69页 |
发表论文和参加科研情况说明 | 第69-71页 |
致谢 | 第71页 |