| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 英文缩写词表 | 第13-15页 |
| 第一章 绪论 | 第15-25页 |
| 1.1 蛋白质组学分析方法的概况 | 第15-17页 |
| 1.1.1 蛋白质组学的概念 | 第15页 |
| 1.1.2 蛋白质组学的分析策略 | 第15-17页 |
| 1.2 蛋白质间相互作用分析技术的发展 | 第17-22页 |
| 1.2.1 蛋白质间相互作用的概念 | 第17页 |
| 1.2.2 蛋白质间相互作用的分析技术 | 第17-22页 |
| 1.3 研究背景、内容和意义 | 第22-25页 |
| 1.3.1 研究背景 | 第22-23页 |
| 1.3.2 研究内容 | 第23-24页 |
| 1.3.3 研究意义 | 第24-25页 |
| 第二章 肽段液相色谱分离关键条件的优化 | 第25-48页 |
| 2.1 引言 | 第25页 |
| 2.2 材料与方法 | 第25-32页 |
| 2.2.1 实验仪器与试剂 | 第25-26页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第26-32页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第32-47页 |
| 2.3.1 肽段溶液的真空浓缩 | 第32-34页 |
| 2.3.2 肽段重悬溶液中甲酸及乙腈的含量 | 第34-35页 |
| 2.3.3 肽段溶液的储存温度和时间 | 第35-37页 |
| 2.3.4 Nano-UPLC捕获阶段所用有机相比例 | 第37-40页 |
| 2.3.5 肽段液相色谱的洗脱梯度 | 第40-45页 |
| 2.3.6 液相色谱中分析柱的平衡时间 | 第45-47页 |
| 2.4 本章小结 | 第47-48页 |
| 第三章 非变性 2DE-网格凝胶切取-定量LC-MS/MS策略的建立及HBSMC水溶性蛋白质组的分析 | 第48-79页 |
| 3.1 引言 | 第48-49页 |
| 3.2 材料与方法 | 第49-61页 |
| 3.2.1 实验仪器与试剂 | 第49-52页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第52-61页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第61-78页 |
| 3.3.1 HBSMC水溶性蛋白质的非变性 2DE分离及凝胶的全局网格切取 | 第61-65页 |
| 3.3.2 对972个凝胶方块的LC-MS/MS鉴定及定量分析 | 第65-67页 |
| 3.3.3 HBSMC非变性蛋白质谱图的绘制 | 第67-71页 |
| 3.3.4 非变性二维凝胶电泳对HBSMC水溶性蛋白质的聚焦效果 | 第71-74页 |
| 3.3.5 建立的方法在细胞蛋白质组分析中的特点及性能 | 第74-75页 |
| 3.3.6 pre-2DE区域蛋白质的分析 | 第75-78页 |
| 3.4 本章小结 | 第78-79页 |
| 第四章 蛋白质间相互作用规模预测方法的建立 | 第79-98页 |
| 4.1 引言 | 第79-80页 |
| 4.2 材料与方法 | 第80-86页 |
| 4.2.1 实验仪器与试剂 | 第80页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第80-86页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第86-97页 |
| 4.3.1 蛋白质谱图上估计表观分子量的标准曲线 | 第86-87页 |
| 4.3.2 蛋白质谱图间相似度的评估及重合搜索 | 第87-93页 |
| 4.3.3 蛋白质谱图对的选择及数据库搜索 | 第93-96页 |
| 4.3.4 低丰度蛋白质谱图的分析 | 第96-97页 |
| 4.4 本章小结 | 第97-98页 |
| 第五章HBSMC非水溶性蛋白质组的分析 | 第98-105页 |
| 5.1 引言 | 第98-99页 |
| 5.2 材料与方法 | 第99-103页 |
| 5.2.1 实验仪器与试剂 | 第99页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第99-103页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第103-104页 |
| 5.4 本章小结 | 第104-105页 |
| 结论、创新点与展望 | 第105-108页 |
| 结论 | 第105页 |
| 创新之处 | 第105-106页 |
| 展望 | 第106-108页 |
| 参考文献 | 第108-116页 |
| 附录 | 第116-121页 |
| 攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第121-122页 |
| 致谢 | 第122-123页 |
| 附件 | 第123页 |
