| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-25页 |
| ·植酸 | 第13-14页 |
| ·植酸酶 | 第14-20页 |
| ·植酸酶的来源 | 第15页 |
| ·植酸酶的分类 | 第15-18页 |
| ·植酸酶性质比较 | 第18-20页 |
| ·植酸酶的应用前景 | 第20-22页 |
| ·饲料添加剂 | 第21-22页 |
| ·食品加工 | 第22页 |
| ·医药化工 | 第22页 |
| ·土壤改良 | 第22页 |
| ·植酸酶的研究热点 | 第22-24页 |
| ·新基因的克隆 | 第23页 |
| ·蛋白质工程 | 第23页 |
| ·表达系统的选择和优化 | 第23-24页 |
| ·转基因动植物 | 第24页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第24-25页 |
| 第二章 天牛肠道中细菌来源植酸酶基因克隆及序列分析 | 第25-45页 |
| ·实验材料 | 第25-26页 |
| ·实验菌株 | 第25页 |
| ·引物合成和核酸测序 | 第25页 |
| ·宿主菌、载体和试剂 | 第25-26页 |
| ·主要仪器 | 第26页 |
| ·培养基和溶液 | 第26页 |
| ·实验方法 | 第26-33页 |
| ·细菌基因组DNA 提取 | 第26页 |
| ·植酸酶保守区基因片段的克隆及序列分析 | 第26-30页 |
| ·植酸酶全长基因的克隆及序列分析 | 第30-33页 |
| ·结果与分析 | 第33-43页 |
| ·植酸酶保守区基因片段序列分析及全长基因克隆 | 第33-35页 |
| ·来源于Pseudomonas sp. TN06 的植酸酶基因的序列分析 | 第35-36页 |
| ·来源于Serratia sp. TN49 的植酸酶基因的序列分析 | 第36-39页 |
| ·来源于Janthinobacterium sp. TN115 的植酸酶基因的序列分析 | 第39-41页 |
| ·双结构域BPP 植酸酶氨基酸序列分析 | 第41-43页 |
| ·讨论 | 第43-44页 |
| 本章小结 | 第44-45页 |
| 第三章 来源于Pseudomonas sp. TN06的植酸酶基因phyA06在大肠杆菌中表达及性质研究 | 第45-57页 |
| ·实验材料 | 第45-46页 |
| ·实验菌株 | 第45页 |
| ·引物合成和核酸测序 | 第45页 |
| ·宿主菌、载体和试剂 | 第45页 |
| ·主要仪器 | 第45页 |
| ·培养基和溶液 | 第45-46页 |
| ·实验方法 | 第46-51页 |
| ·植酸酶活性的测定 | 第46页 |
| ·原核表达载体pET-phyA06 的构建 | 第46-47页 |
| ·重组酶PhyA06 在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第47-49页 |
| ·重组酶PhyA06 的酶学性质测定 | 第49-51页 |
| ·结果与分析 | 第51-54页 |
| ·无机磷标准曲线的绘制 | 第51页 |
| ·BCA 蛋白浓度标准曲线的绘制 | 第51-52页 |
| ·重组酶PhyA06 在大肠杆菌中表达及纯化 | 第52页 |
| ·重组酶PhyA06 的酶学性质分析 | 第52-54页 |
| ·讨论 | 第54-56页 |
| 本章小结 | 第56-57页 |
| 第四章 来源于Serratia sp. TN49 的两类植酸酶基因phyH49 和phy849 在大肠杆菌中表达及性质研究 | 第57-66页 |
| ·实验材料 | 第57页 |
| ·实验方法 | 第57-59页 |
| ·植酸酶PhyH49 和Phy849 的原核表达载体构建 | 第57-58页 |
| ·重组酶PhyH49 和Phy849 在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第58页 |
| ·重组酶PhyH49 和Phy849 酶学性质测定 | 第58-59页 |
| ·结果与分析 | 第59-63页 |
| ·重组酶PhyH49 在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第59-60页 |
| ·重组酶Phy849 在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第60页 |
| ·重组酶PhyH49 和Phy849 酶学性质分析 | 第60-63页 |
| ·讨论 | 第63-65页 |
| 本章小结 | 第65-66页 |
| 第五章 来源于Janthinobacterium sp. TN115的植酸酶基因phyA115在大肠杆菌中表达及性质研究 | 第66-74页 |
| ·实验材料 | 第66页 |
| ·实验方法 | 第66-68页 |
| ·phyA115 及其结构域的原核表达载体构建 | 第66-67页 |
| ·重组酶PhyA115 及其结构域在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第67-68页 |
| ·重组酶PhyA115 酶学性质测定 | 第68页 |
| ·植酸酶PhyA115 活性与Ca~(2+)和植酸浓度的关系 | 第68页 |
| ·结果与分析 | 第68-71页 |
| ·重组酶PhyA115 及其结构域在大肠杆菌中表达、纯化及鉴定 | 第68-69页 |
| ·重组酶PhyA115 酶学性质分析 | 第69-70页 |
| ·重组酶PhyA115 活性与Ca~(2+)和植酸浓度的关系 | 第70-71页 |
| ·讨论 | 第71-73页 |
| 本章小结 | 第73-74页 |
| 第六章 全文结论 | 第74-75页 |
| 参考文献 | 第75-83页 |
| 致谢 | 第83-84页 |
| 作者简介 | 第84页 |
