摘要 | 第3-5页 |
Abstract | 第5-6页 |
第1章 引言 | 第11-23页 |
1.1 类弹性蛋白多肽概述 | 第11-13页 |
1.1.1 类弹性蛋白多肽简介 | 第11页 |
1.1.2 类弹性蛋白多肽的自组装聚集特性 | 第11-12页 |
1.1.3 类弹性蛋白多肽的应用 | 第12-13页 |
1.2 不同拓扑结构类弹性蛋白多肽构建方法及应用 | 第13-19页 |
1.2.1 以共价键构建不同拓扑结构类弹性蛋白多肽 | 第13-17页 |
1.2.2 以非共价键构建不同拓扑结构类弹性蛋白多肽 | 第17-19页 |
1.3 Hofmeister离子序 | 第19-20页 |
1.4 研究目的与意义 | 第20-21页 |
1.5 课题创新点 | 第21-23页 |
第2章 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的相变特性及机理研究 | 第23-45页 |
2.1 实验材料 | 第23-27页 |
2.1.1 菌种和质粒 | 第23页 |
2.1.2 培养基配方 | 第23-24页 |
2.1.3 实验常用溶液配制 | 第24-25页 |
2.1.4 实验试剂 | 第25-26页 |
2.1.5 实验仪器 | 第26-27页 |
2.2 实验方法 | 第27-34页 |
2.2.1 载体的构建 | 第27-29页 |
2.2.2 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的表达和纯化 | 第29-30页 |
2.2.3 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的SDS-PAGE鉴定 | 第30-31页 |
2.2.4 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的质谱分析 | 第31页 |
2.2.5 SpyCatcher和SpyTag的反应 | 第31页 |
2.2.6 SpyTag/SpyCatcher的表面特性 | 第31-32页 |
2.2.7 色氨酸标准曲线制作及融合蛋白的定量 | 第32-33页 |
2.2.8 盐对融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子相变温度的影响 | 第33-34页 |
2.2.9 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子粒径的测定 | 第34页 |
2.3 结果与讨论 | 第34-44页 |
2.3.1 标准曲线 | 第34-35页 |
2.3.2 载体的构建 | 第35页 |
2.3.3 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的表达和纯化 | 第35-36页 |
2.3.4 融合SpyTag/SpyCatcher的ELP40分子的质谱分析 | 第36-37页 |
2.3.5 盐对不同拓扑结构ELPs相变温度的影响 | 第37-39页 |
2.3.6 SpyCatcher-ELP40相变特性的异常 | 第39-43页 |
2.3.7 盐对C-E+E-T-E相变特性的影响 | 第43-44页 |
2.4 本章小结 | 第44-45页 |
第3章 Foldon寡聚化ELP40分子相变特性及机理研究 | 第45-61页 |
3.1 实验材料 | 第45-46页 |
3.1.1 菌种和质粒 | 第45页 |
3.1.2 培养基配方 | 第45页 |
3.1.3 实验常用溶液配制 | 第45页 |
3.1.4 实验试剂 | 第45页 |
3.1.5 实验仪器 | 第45-46页 |
3.2 实验方法 | 第46-49页 |
3.2.1 载体的构建 | 第46-47页 |
3.2.2 Foldon寡聚化ELP40分子的表达和纯化 | 第47页 |
3.2.3 Foldon寡聚化ELP40分子的质谱分析 | 第47页 |
3.2.4 Foldon的同源建模 | 第47-48页 |
3.2.5 Foldon寡聚化ELP40分子的SDS-PAGE鉴定 | 第48-49页 |
3.2.6 色氨酸标准曲线制作及融合蛋白的定量 | 第49页 |
3.2.7 盐对Foldon寡聚化ELP40分子相变温度的影响 | 第49页 |
3.2.8 Foldon寡聚化ELP40分子粒径的测定 | 第49页 |
3.3 结果与讨论 | 第49-59页 |
3.3.1 标准曲线 | 第49页 |
3.3.2 载体的构建 | 第49-50页 |
3.3.3 Foldon寡聚化ELP40分子的表达与纯化 | 第50-51页 |
3.3.4 Foldon寡聚化ELP40分子的质谱分析 | 第51-52页 |
3.3.5 盐对不同拓扑结构ELPs相变温度的影响 | 第52-55页 |
3.3.6 Three-armed star C-E-F相变特性的异常 | 第55-57页 |
3.3.7 Foldon寡聚化ELP40粒径的测定 | 第57-59页 |
3.4 本章小结 | 第59-61页 |
第4章 Tadpole-like ELP40分子的相变特性及机理研究 | 第61-73页 |
4.1 实验材料 | 第61-62页 |
4.1.1 菌种和质粒 | 第61页 |
4.1.2 培养基配方 | 第61页 |
4.1.3 实验常用溶液配制 | 第61-62页 |
4.1.4 实验试剂 | 第62页 |
4.1.5 实验仪器 | 第62页 |
4.2 实验方法 | 第62-64页 |
4.2.1 载体的构建 | 第62-63页 |
4.2.2 Tadpole-like ELP40分子的表达和纯化 | 第63-64页 |
4.2.3 Tadpole-like ELP40分子的SDS-PAGE鉴定 | 第64页 |
4.2.4 Tadpole-like ELP40分子的分析与检测 | 第64页 |
4.2.5 色氨酸标准曲线制作及融合蛋白的定量 | 第64页 |
4.2.6 Tadpole-like ELP40分子相变温度的影响 | 第64页 |
4.2.7 Tadpole-like ELP40分子粒径的测定 | 第64页 |
4.2.8 Tadpole-like ELP40分子的蛋白酶切 | 第64页 |
4.3 结果与讨论 | 第64-72页 |
4.3.1 标准曲线 | 第64页 |
4.3.2 载体的构建 | 第64-65页 |
4.3.3 Tadpole-like ELP40分子的表达和纯化 | 第65-66页 |
4.3.4 Tadpole-like ELP40分子的质谱分析 | 第66页 |
4.3.5 盐对不同拓扑结构ELPs相变温度的影响 | 第66-68页 |
4.3.6 盐对Tadpole-like ELP40分子相变温度的影响 | 第68-71页 |
4.3.7 Tadpole-like ELP40粒径的测定 | 第71-72页 |
4.4 本章小结 | 第72-73页 |
第5章 结论与展望 | 第73-75页 |
5.1 结论 | 第73-74页 |
5.2 展望 | 第74-75页 |
参考文献 | 第75-83页 |
致谢 | 第83-85页 |
个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第85页 |