| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-13页 |
| 第1章 综述 | 第13-37页 |
| ·多酶级联反应 | 第13-18页 |
| ·胞内多酶级联反应 | 第13-15页 |
| ·胞外多酶级联反应 | 第15-18页 |
| ·底物通道与多酶复合体 | 第18-23页 |
| ·底物通道 | 第18-19页 |
| ·天然多酶复合体及其底物通道作用 | 第19-23页 |
| ·多酶组装策略 | 第23-34页 |
| ·材料基的多酶共位与固定化 | 第24-26页 |
| ·蛋白交联共位组装 | 第26-27页 |
| ·基因融合共位组装 | 第27-29页 |
| ·蛋白基的支架 | 第29-31页 |
| ·核酸基的支架 | 第31-34页 |
| ·课题的研究背景与意义 | 第34-35页 |
| ·课题的主要内容 | 第35-37页 |
| 第2章 多酶级联反应体系的建立及多酶的胞内融合组装 | 第37-54页 |
| ·引言 | 第37-38页 |
| ·实验材料与方法 | 第38-45页 |
| ·主要试剂 | 第38-39页 |
| ·主要仪器设备 | 第39-40页 |
| ·培养基及溶液的配制 | 第40页 |
| ·菌株与质粒 | 第40-41页 |
| ·实验方法 | 第41-45页 |
| ·结果与讨论 | 第45-52页 |
| ·甲酸脱氢酶和亮氨酸脱氢酶的构建、表达、纯化 | 第45-46页 |
| ·LDH和FDH的分子量测定 | 第46-47页 |
| ·pH、温度对LDH和FDH催化性质的影响 | 第47-48页 |
| ·合成L-叔亮氨酸的双酶反应体系的建立与优化 | 第48-50页 |
| ·LDH与FDH的胞内融合组装 | 第50-52页 |
| ·本章小结 | 第52-54页 |
| 第3章 甲酸脱氢酶的理性固定化及多酶共固定组装 | 第54-70页 |
| ·引言 | 第54-55页 |
| ·实验材料与方法 | 第55-59页 |
| ·主要材料与试剂 | 第55页 |
| ·主要仪器设备 | 第55页 |
| ·实验方法 | 第55-59页 |
| ·结果与讨论 | 第59-68页 |
| ·PD-IONPs的表征 | 第59-60页 |
| ·多酶共固定组装实验初探 | 第60页 |
| ·甲酸脱氢酶的理性固定化 | 第60-67页 |
| ·突变体C-c与亮氨酸脱氢酶的共固定组装 | 第67-68页 |
| ·本章小结 | 第68-70页 |
| 第4章 多酶在胞外和胞内的超分子自组装 | 第70-90页 |
| ·引言 | 第70-71页 |
| ·实验材料与方法 | 第71-76页 |
| ·主要材料与试剂 | 第71页 |
| ·主要仪器设备 | 第71页 |
| ·质粒与菌株 | 第71-72页 |
| ·实验方法 | 第72-76页 |
| ·结果与讨论 | 第76-88页 |
| ·超分子自组装实验思路 | 第76-77页 |
| ·胞外超分子自组装 | 第77-83页 |
| ·胞内超分子自组装 | 第83-88页 |
| ·本章小结 | 第88-90页 |
| 第5章 超分子多酶体的后修饰研究 | 第90-102页 |
| ·引言 | 第90页 |
| ·实验材料与方法 | 第90-93页 |
| ·主要材料与试剂 | 第90-91页 |
| ·主要仪器设备 | 第91页 |
| ·实验方法 | 第91-93页 |
| ·结果与讨论 | 第93-100页 |
| ·二硫键锁定超分子多酶体的策略 | 第93页 |
| ·PDZ-PDZlig的同源结构模型及突变位点的选择 | 第93-94页 |
| ·定点突变及突变体的表达 | 第94-95页 |
| ·MLPd和MFP1的组装及二硫键的验证 | 第95-97页 |
| ·超分子多酶体的蛋白回收率及催化效率 | 第97-98页 |
| ·二硫键锁定的超分子多酶体的形态分析 | 第98-99页 |
| ·二硫键锁定的超分子多酶体的重复使用性 | 第99-100页 |
| ·本章小结 | 第100-102页 |
| 第6章 结论与展望 | 第102-105页 |
| ·结论 | 第102-103页 |
| ·模式体系的建立与胞内融合组装 | 第102页 |
| ·模式体系的共固定组装 | 第102-103页 |
| ·模式体系的超分子自组装 | 第103页 |
| ·超分子多酶体的后修饰研究 | 第103页 |
| ·展望 | 第103-105页 |
| 参考文献 | 第105-122页 |
| 攻读博士学位期间取得的成果 | 第122-123页 |
| 致谢 | 第123页 |