| Ⅰ PPAγ与小分子以及相关受体蛋白的相互作用研究 | 第1-82页 |
| 1 文献综述 | 第12-32页 |
| ·PPAR的发现与生物学意义 | 第12页 |
| ·PPAR的分类 | 第12-13页 |
| ·PPAR的功能区和生物学鉴定 | 第13-14页 |
| ·细胞水平和分子水平上对配体的检测 | 第14-16页 |
| ·PPARγ的结构和功能研究 | 第16-17页 |
| ·PPARγ的晶体结构及其相关药物的结构分析 | 第17-21页 |
| ·研究目的与展望 | 第21-22页 |
| 参考文献 | 第22-32页 |
| 2 人类核受体PPARγ与配体相互作用的研究 | 第32-56页 |
| ·实验材料仪器和试剂 | 第32-34页 |
| ·人类PPARγ-LBD以及与配体复合物的表达纯化 | 第34页 |
| ·运用表面等离子共振技术(SPR)分析小分子与蛋白的相互作用 | 第34-40页 |
| ·采用圆二色谱(CD)分析小分子配体与受体的相互作用 | 第40-43页 |
| ·计算模拟对接(Modeling) | 第43-47页 |
| ·讨论 | 第47-52页 |
| ·小结 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-56页 |
| 3 核受体PPAR与RXR相互作用定量研究 | 第56-82页 |
| ·主要仪器和材料 | 第56-57页 |
| ·核受体RXRα配体结合域蛋白的表达纯化 | 第57页 |
| ·非变性PAGE和His-pulldown研究体外PPARγ与RXRα结合实验 | 第57-59页 |
| ·蛋白-蛋白相互作用的定量SPR分析 | 第59-69页 |
| ·温度对蛋白与蛋白相互作用的影响 | 第69-71页 |
| ·模拟计算 | 第71-77页 |
| ·讨论 | 第77-78页 |
| ·小结 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-82页 |
| Ⅱ SARS冠状病毒刺突蛋白免疫片段的热力学和动力学研究 | 第82-111页 |
| 4 SARS冠状病毒刺突蛋白免疫片段的热力学和动力学研究 | 第83-111页 |
| ·实验材料与主要仪器 | 第85页 |
| ·SARS-S1b蛋白片段的表达纯化和鉴定 | 第85-92页 |
| ·S1b免疫片段的稳态变性分析 | 第92-96页 |
| ·蛋白化学变性的稳态分析 | 第96-98页 |
| ·蛋白化学变性的动力学分析 | 第98-101页 |
| ·S1b蛋白的三维结构同源模建 | 第101-104页 |
| ·讨论 | 第104-106页 |
| ·小结 | 第106页 |
| 参考文献 | 第106-111页 |
| 附: 研究蛋白质靶标与小分子作用的意义与方法 | 第111-144页 |
| PUBLICATIONS | 第144-145页 |
| 致谢 | 第145页 |
