| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略词表 | 第9-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-20页 |
| 1. 金黄色葡萄球菌 | 第10页 |
| 2. 金黄色葡萄球菌表面蛋白 | 第10-15页 |
| 2.1 金黄色葡萄球菌细胞壁锚定蛋白 | 第10-12页 |
| 2.2 MSCRAMM蛋白家族 | 第12-15页 |
| 3. SdrC蛋白的研究进展 | 第15-16页 |
| 4. SdrC蛋白的功能研究 | 第16-20页 |
| 第二章 材料与方法 | 第20-39页 |
| 2.1. 实验材料 | 第20-25页 |
| 2.1.1 实验所用菌株以及载体 | 第20页 |
| 2.1.2. 实验主要试剂 | 第20-21页 |
| 2.1.3 实验仪器和设备 | 第21-22页 |
| 2.1.4 试剂配置 | 第22-25页 |
| 2.2. 实验方法 | 第25-39页 |
| 2.2.1. 感受态细胞的制备 | 第25-27页 |
| 2.2.2 基因克隆与载体构建 | 第27-39页 |
| 第三章 SdrC蛋白晶体生长及结构解析 | 第39-55页 |
| 3.1. Mu50菌株SdrCN2N3蛋白表达及纯化 | 第39-44页 |
| 3.2 SdrC_(N2N3)重组蛋白晶体生长 | 第44-47页 |
| 3.3 Newman菌株SdrC_(N2N3)蛋白表达及纯化 | 第47-51页 |
| 3.4 SdrC_(N2N3)蛋白晶体衍射和数据收集 | 第51-53页 |
| 3.5 SdrC_(N2N3)蛋白晶体结构 | 第53-55页 |
| 第四章 SdrC蛋白与轴突蛋白的相互作用 | 第55-68页 |
| 4.1 Mu50菌株SdrC_(N2N3)d13蛋白的构建及表达 | 第55-57页 |
| 4.2 SEC-MALS检测SdrC蛋白聚集状态 | 第57-62页 |
| 4.3 GST-pull down检测SdrC蛋白与Nrx1β的相互作用 | 第62-65页 |
| 4.4 ITC试验检测SdrC蛋白与Nrx18的相互作用 | 第65页 |
| 4.5 Nrx18小肽与SdrC_(N2N3)蛋白晶体生长 | 第65-68页 |
| 第五章 总结 | 第68-71页 |
| 5.1 实验结论 | 第68页 |
| 5.2 SdrC蛋白聚集状态 | 第68-69页 |
| 5.3 SdrC与Nrx18的相互作用 | 第69-70页 |
| 5.4 展望 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-75页 |
| 附录 | 第75-81页 |
| 致谢 | 第81-82页 |
| 攻读学位期间发表的论文 | 第82页 |
