| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 主要缩略词英文索引 | 第13-15页 |
| 第1章 引言 | 第15-19页 |
| 第2章 实验材料 | 第19-25页 |
| 1 质粒、菌株及细胞株 | 第19页 |
| 2 主要实验试剂 | 第19-22页 |
| 2.1 主要试剂盒 | 第19页 |
| 2.2 主要实验试剂 | 第19-20页 |
| 2.3 主要溶液的配置 | 第20-21页 |
| 2.4 其它 | 第21-22页 |
| 3 主要实验仪器 | 第22-23页 |
| 4 统计学方法 | 第23-25页 |
| 第3章 实验方法 | 第25-35页 |
| 1 金量子点标记链霉亲和素QDs-SA的制备 | 第25-27页 |
| 1.1 模板肽序列的设计 | 第25页 |
| 1.2 金量子点的合成 | 第25页 |
| 1.3 金量子点的表征 | 第25-26页 |
| 1.4 金量子点与链霉亲和素的标记 | 第26页 |
| 1.5 竞争抑制ELISA法检测QDs-SA活性 | 第26-27页 |
| 2 AKR1B10重组蛋白的制备 | 第27-29页 |
| 2.1 引物设计与合成 | 第27页 |
| 2.2 AKR1B10原核表达载体的构建 | 第27页 |
| 2.3 重组质粒的PCR鉴定 | 第27-28页 |
| 2.4 AKR1B10重组蛋白的表达与纯化 | 第28-29页 |
| 2.5 AKR1B10重组蛋白纯度的SDS-PEGE鉴定 | 第29页 |
| 2.6 AKR1B10重组蛋白浓度的测定 | 第29页 |
| 3 生物素标记兔抗AKR1B10多克隆抗体的制备 | 第29-32页 |
| 3.1 ELISA检测血清抗体效价 | 第29-30页 |
| 3.2 兔抗AKR1B10多克隆抗体的纯化 | 第30-31页 |
| 3.3 细胞培养 | 第31页 |
| 3.4 Western Blot鉴定抗体的特异性 | 第31-32页 |
| 3.5 兔抗AKR1B10多克隆抗体的浓度测定 | 第32页 |
| 3.6 兔抗AKR1B10多克隆抗体的生物素标记 | 第32页 |
| 4 基于量子点标记的检测AKR1B10的双抗夹心荧光免疫法 | 第32-35页 |
| 4.1 主要缓冲液的准备 | 第32页 |
| 4.2 AKR1B10蛋白标准品的制备 | 第32页 |
| 4.3 检测AKR1B10双抗夹心荧光免疫法的建立 | 第32-33页 |
| 4.4 绘制标准曲线 | 第33页 |
| 4.5 空白限检测 | 第33页 |
| 4.6 特异性检测 | 第33-35页 |
| 第四章 实验结果 | 第35-45页 |
| 1 金量子点标记链霉亲和素QDs-SA的鉴定与表征 | 第35-37页 |
| 1.1 金量子点的荧光光谱和透射电镜图 | 第35-36页 |
| 1.2 QDs-SA的活性检测 | 第36页 |
| 1.3 QDs-SA的荧光光谱 | 第36-37页 |
| 2 AKR1B10重组蛋白的诱导表达与鉴定 | 第37-39页 |
| 2.1 重组质粒PET-15b/AKR1B10的鉴定 | 第37页 |
| 2.2 AKR1B10重组蛋白纯度的SDS-PEGE鉴定 | 第37-38页 |
| 2.3 AKR1B10重组蛋白的浓度测定 | 第38-39页 |
| 3 兔抗AKR1B10多克隆抗体的特异性分析与生物素标记 | 第39-41页 |
| 3.1 兔抗AKR1B10多克隆抗体血清效价 | 第39页 |
| 3.2 兔抗AKR1B10多克隆抗体纯化的SDS-PEGE鉴定 | 第39-40页 |
| 3.3 兔抗AKR1B10多克隆抗体特异性检测 | 第40-41页 |
| 3.4 兔抗AKR1B10多克隆抗体的浓度测定 | 第41页 |
| 3.5 兔抗AKR1B10多克隆抗体生物素标记的检测 | 第41页 |
| 4 基于量子点标记的检测AKR1B10的双抗夹心荧光免疫分析 | 第41-45页 |
| 4.1 检测AKR1B10的双抗夹心荧光免疫分析方法的建立 | 第41-42页 |
| 4.2 标准曲线的绘制 | 第42页 |
| 4.3 空白限 | 第42页 |
| 4.4 特异性 | 第42-45页 |
| 第5章 讨论 | 第45-49页 |
| 第六章 结论 | 第49-51页 |
| 参考文献 | 第51-57页 |
| 文献综述 | 第57-83页 |
| 参考文献 | 第72-83页 |
| 资助本课题的基金项目 | 第83-85页 |
| 作者攻读学位期间的科研成果 | 第85-87页 |
| 致谢 | 第87页 |
