| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-10页 |
| 缩略语表 | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-50页 |
| 第一节 植物中磷脂酶PLD和磷脂酸PA在逆境胁迫中的作用 | 第12-30页 |
| 1 PLD家族和磷脂酸(PA) | 第12-15页 |
| 2 PLD的生物学功能 | 第15-22页 |
| 3 PA产生的来源和PA结合蛋白及其生理作用 | 第22-30页 |
| 第二节 MAPK激酶级联信号通路及其在生物系统中的作用 | 第30-46页 |
| 1 植物中MAPK级联途径的类型及其特点 | 第30-39页 |
| 2 植物中MAPK级联途径在信号转导过程中的重要作用 | 第39-46页 |
| 第三节 支架蛋白在MAPK级联途径中的作用以及磷脂与MAPK信号的关系 | 第46-50页 |
| 第二章 磷脂酸通过拟南芥MPK6激酶调节对盐胁迫的响应 | 第50-78页 |
| 摘要 | 第50-52页 |
| 1 实验材料 | 第52-56页 |
| ·植物材料 | 第52页 |
| ·菌株,质粒和培养基 | 第52-56页 |
| 2 实验方法 | 第56-61页 |
| ·植物生长以及处理方法 | 第56页 |
| ·CTAB(Cetylrimethyl Ammonium Bromide)法提取RNA | 第56-57页 |
| ·融合蛋白的表达和纯化 | 第57-58页 |
| ·蛋白含量测定 | 第58页 |
| ·Western Blotting检测蛋白表达 | 第58-59页 |
| ·植物蛋白的提取 | 第59页 |
| ·MAPK激酶凝胶分析实验 | 第59页 |
| ·免疫共沉淀和复合物激酶分析 | 第59-60页 |
| ·蛋白-脂结合实验 | 第60页 |
| ·ELISA分析蛋白-脂结合 | 第60-61页 |
| ·Pull down实验 | 第61页 |
| 3 结果和分析 | 第61-74页 |
| ·磷脂酸PA与MPK6结合,增强MPK6活性 | 第61-63页 |
| ·磷脂酸PA和磷脂酶PLDα1调节MPK6的活性 | 第63-66页 |
| ·mpk6突变体对盐敏感 | 第66-68页 |
| ·plda1/mpk6双突变体的鉴定以及与单突变体对盐敏感性的比较 | 第68-70页 |
| ·MPK6与SOS1CT末端的相互作用 | 第70-74页 |
| 4 讨论 | 第74-78页 |
| 第三章 磷脂酸调节拟南芥MKK9-MPK6信号途径 | 第78-96页 |
| 摘要 | 第78-79页 |
| 1 实验材料 | 第79-81页 |
| ·植物材料 | 第79页 |
| ·菌株,质粒和培养基 | 第79页 |
| ·主要试剂和溶液 | 第79-80页 |
| ·所用PCR引物 | 第80-81页 |
| 2 实验方法 | 第81-85页 |
| ·大量提取质粒方法 | 第81-83页 |
| ·原生质体的提取方法以及PEG转化 | 第83-84页 |
| ·定点突变 | 第84-85页 |
| ·融合蛋白的表达和纯化 | 第85页 |
| ·考马斯亮蓝染色 | 第85页 |
| ·蛋白-脂结合实验 | 第85页 |
| ·激酶免疫复合物活性分析 | 第85页 |
| 3 实验结果 | 第85-93页 |
| ·磷脂酸PA与MKK9结合 | 第85-87页 |
| ·PA对MKK9磷酸化MPK6活性的影响 | 第87-91页 |
| ·在原生质体中NaCl胁迫对MKK9活性的影响 | 第91-93页 |
| 4 讨论 | 第93-96页 |
| 全文总结和创新之处 | 第96-98页 |
| 参考文献 | 第98-126页 |
| 攻读博士学位期间发表及完成的科研论文 | 第126-128页 |
| 致谢 | 第128页 |
