摘要 | 第7-8页 |
Abstract | 第8-9页 |
缩略名词表(Abbreviations) | 第10-11页 |
1. 前言 | 第11-34页 |
1.1 研究背景 | 第11-32页 |
1.1.1 叶绿体的简介 | 第11-20页 |
1.1.1.1 叶绿体的结构 | 第11-12页 |
1.1.1.2 叶绿体基因组 | 第12-15页 |
1.1.1.3 叶绿体中的蛋白 | 第15-17页 |
1.1.1.4 质体中四吡咯的代谢 | 第17-19页 |
1.1.1.5 叶绿体反向传导信号 | 第19-20页 |
1.1.2 叶绿体基因表达调控的研究进展 | 第20-24页 |
1.1.2.1 转录水平的调控 | 第20-22页 |
1.1.2.2 mRNA的剪切 | 第22-23页 |
1.1.2.3 RNA编辑 | 第23-24页 |
1.1.3 叶绿体拟核 | 第24-27页 |
1.1.4 MRL7简介 | 第27页 |
1.1.5 Frataxin的研究近况 | 第27-31页 |
1.1.6 BIFC技术简介 | 第31-32页 |
1.2 问题的提出 | 第32页 |
1.2.1 PRDA1的研究基础 | 第32页 |
1.2.2 AtFH的研究基础 | 第32页 |
1.3 研究目的及意义 | 第32-34页 |
1.3.1 PRDA1的研究目的及意义 | 第32-33页 |
1.3.2 AtFH的研究目的及意义 | 第33-34页 |
2. 材料与方法 | 第34-42页 |
2.1 材料 | 第34-35页 |
2.1.1 植物材料 | 第34页 |
2.1.2 常用试剂及主要仪器 | 第34页 |
2.1.3 常用贮存液 | 第34-35页 |
2.2 实验方法 | 第35-42页 |
2.2.1 植物的RNA提取及反转录 | 第35页 |
2.2.2 PRDA1表达谱检测 | 第35-36页 |
2.2.3 光诱导对PRDA1表达的影响 | 第36页 |
2.2.4 蛋白的亚细胞定位 | 第36-37页 |
2.2.4.1 亚细胞定位载体的构建 | 第36页 |
2.2.4.2 亚细胞定位观察 | 第36-37页 |
2.2.4.3 共定位分析 | 第37页 |
2.2.5 蛋白间互作关系的验证 | 第37页 |
2.2.5.1 BIFC载体的构建 | 第37页 |
2.2.5.2 蛋白互作的观察 | 第37页 |
2.2.6 RNA编辑的检测 | 第37-38页 |
2.2.7 PRDA1蛋白质的诱导表达与纯化 | 第38-40页 |
2.2.7.1 蛋白表达载体的构建 | 第38页 |
2.2.7.2 蛋白的诱导表达 | 第38-39页 |
2.2.7.3 菌体的超声波破碎及样品制备 | 第39页 |
2.2.7.4 蛋白质表达检测 | 第39页 |
2.2.7.5 蛋白质的纯化 | 第39-40页 |
2.2.8 AtFH基因克隆及亚细胞定位载体的构建 | 第40页 |
2.2.9 AtFH的亚细胞定位 | 第40-41页 |
2.2.10 AtFH的共定位分析 | 第41-42页 |
3. 结果分析 | 第42-50页 |
3.1 PRDA1表达谱分析 | 第42-43页 |
3.2 PRDA1受光诱导表达 | 第43-44页 |
3.3 PRDA1定位于叶绿体拟核 | 第44-46页 |
3.4 PRDA1与MRL7存在互作关系 | 第46-47页 |
3.5 质体RNA编辑分析 | 第47页 |
3.6 PRDA1蛋白表达及纯化分析 | 第47-48页 |
3.7 生物信息学预测AtFH的定位 | 第48页 |
3.8 AtFH定位于叶绿体 | 第48-49页 |
3.9 AtFH能够与MRL7-L共定位 | 第49-50页 |
4. 讨论 | 第50-53页 |
4.1 PRDA1的表达量在空间上与叶绿体发育相一致 | 第50-51页 |
4.2 AtFH可能定位于叶绿体中与铁离子螯合酶相互作用 | 第51-53页 |
附录 | 第53-57页 |
参考文献 | 第57-64页 |
致谢 | 第64页 |