| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-9页 |
| 第1章 绪论 | 第9-37页 |
| ·泛素化系统和E3泛素连接酶 | 第9-24页 |
| ·概述 | 第9-11页 |
| ·蛋白质泛素化反应系统 | 第11-13页 |
| ·RING结构的E3泛素连接酶 | 第13-18页 |
| ·泛素化修饰的方式 | 第18-20页 |
| ·泛素化系统和E3连接酶的生理功能 | 第20-24页 |
| ·ER STRESS和细胞凋亡 | 第24-35页 |
| ·概述 | 第24-25页 |
| ·ER stress信号途径 | 第25-30页 |
| ·Ca2+和ER stress引发的凋亡 | 第30-35页 |
| ·本文研究内容和意义 | 第35-37页 |
| 第2章 材料和方法 | 第37-47页 |
| ·实验材料 | 第37-39页 |
| ·主要表达载体和基因 | 第37页 |
| ·主要试剂 | 第37-38页 |
| ·主要仪器 | 第38-39页 |
| ·实验方法 | 第39-47页 |
| ·分子生物学实验 | 第39-40页 |
| ·生物化学实验 | 第40-42页 |
| ·细胞生物学实验 | 第42-47页 |
| 第3章 实验结果和讨论 | 第47-87页 |
| ·RNF186基因的表达分析 | 第47-51页 |
| ·RNF186的基因结构和保守性 | 第47-49页 |
| ·RNF186在组织和细胞系中的表达 | 第49-51页 |
| ·RNF186是一个定位在ER上的E3连接酶 | 第51-58页 |
| ·RNF186是一个定位在ER上的跨膜蛋白 | 第51-54页 |
| ·RNF186能介导自身泛素化 | 第54-58页 |
| ·RNF186和ER STRESS | 第58-67页 |
| ·外源性RNF186能引起ER stress信号激活 | 第58-61页 |
| ·外源性RNF186能引起细胞质中Ca2+增加 | 第61-64页 |
| ·敲低RNF186的内源性表达能够降低Tg引起的ER stress | 第64-67页 |
| ·RNF186的相互作用蛋白 | 第67-72页 |
| ·筛选与RNF186相互作用的蛋白 | 第67-69页 |
| ·BNipi与RNF186共定位在ER上 | 第69-72页 |
| ·RNF186对BNIP1的泛素连接酶功能 | 第72-79页 |
| ·RNF186能引起BNip1的多聚泛素化 | 第72-75页 |
| ·RNF186促进BNipl转位到线粒体上 | 第75-79页 |
| ·BNIP1对RNF186功能的影响 | 第79-85页 |
| ·BNip1过表达不引起明显的ER stress | 第79页 |
| ·BNip1对RNF186引起的ER stress特异性凋亡的影响 | 第79-81页 |
| ·Tg诱导ER stress后RNF186蛋白稳定性增强并促进BNip1泛素化 | 第81-85页 |
| ·实验结果总结和展望 | 第85-87页 |
| 参考文献 | 第87-106页 |
| 致谢 | 第106-107页 |
| 附录 | 第107-112页 |
