| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-12页 |
| 文献综述 | 第12-23页 |
| 第一章 淋球菌的研究进展 | 第12-23页 |
| ·淋球菌的病原学概况 | 第12页 |
| ·淋球菌的致病机制 | 第12-14页 |
| ·菌体外膜成分的致病作用 | 第12-13页 |
| ·其它致病因素 | 第13-14页 |
| ·细胞水平上的致病机制 | 第14页 |
| ·免疫学机制 | 第14-15页 |
| ·T 淋巴细胞及相关细胞因子 | 第14页 |
| ·补体及相关调节因子 | 第14-15页 |
| ·国内外疫苗的研究现状 | 第15-18页 |
| ·全细胞疫苗 | 第15页 |
| ·亚单位疫苗 | 第15-18页 |
| ·增强表位肽免疫原性的策略-病毒样颗粒 | 第18-20页 |
| ·HBcAg 的结构特点 | 第19-20页 |
| ·HBcAg 作为免疫载体的研究 | 第20页 |
| ·随机肽库技术的应用 | 第20-22页 |
| ·短肽亚单位疫苗的制备 | 第22页 |
| ·展望 | 第22-23页 |
| 试验研究 | 第23-49页 |
| 第二章 淋球菌LOS 2C7 表位的初步筛选 | 第23-31页 |
| ·材料 | 第23-25页 |
| ·菌株和表位肽 | 第23页 |
| ·主要试剂和仪器 | 第23页 |
| ·主要试剂的配制 | 第23-25页 |
| ·实验条件 | 第25页 |
| ·实验动物 | 第25页 |
| ·方法 | 第25-28页 |
| ·菌种的活化与鉴定 | 第25-26页 |
| ·菌种的保存 | 第26页 |
| ·脂多糖的提取 | 第26页 |
| ·脂多糖的鉴定 | 第26-27页 |
| ·合成的多肽免疫动物 | 第27页 |
| ·ELISA 法检测抗体水平 | 第27-28页 |
| ·杀菌试验检测抗体的保护力 | 第28页 |
| ·结果 | 第28-29页 |
| ·淋球菌的生化试验结果 | 第28页 |
| ·脂多糖的提取结果 | 第28-29页 |
| ·ELISA 检测抗体水平结果 | 第29页 |
| ·杀菌试验结果 | 第29页 |
| ·讨论 | 第29-30页 |
| ·小结 | 第30-31页 |
| 第三章 表位与HBc 融合蛋白的克隆、表达及免疫效果研究 | 第31-49页 |
| ·材料 | 第31-34页 |
| ·菌株和质粒与肽段基因合成 | 第31页 |
| ·实验动物 | 第31页 |
| ·主要试剂 | 第31页 |
| ·主要仪器 | 第31-32页 |
| ·主要试剂的配制 | 第32-34页 |
| ·方法 | 第34-41页 |
| ·引物的设计与合成 | 第34页 |
| ·目的基因的扩增 | 第34-36页 |
| ·目的基因片段的鉴定和胶回收 | 第36页 |
| ·PCR 产物与T 载体连接 | 第36-37页 |
| ·新鲜感受态细胞的制备（CaCl_2 法） | 第37页 |
| ·连接产物的转化 | 第37页 |
| ·重组质粒的小量提取 | 第37-38页 |
| ·重组质粒鉴定 | 第38-39页 |
| ·重组原核表达载体的构建 | 第39-40页 |
| ·重组蛋白的诱导表达 | 第40页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第40页 |
| ·BCA 法进行目的蛋白定量 | 第40-41页 |
| ·抗原的制备 | 第41页 |
| ·免疫动物 | 第41页 |
| ·动物攻毒试验 | 第41页 |
| ·结果 | 第41-47页 |
| ·HBc 基因敲除片段HBc(1-78)与HBc(82-152) 的鉴定 | 第41-42页 |
| ·扩增的 PEP1,PEP2,PEP7 表位基因片段的鉴定 | 第42页 |
| ·重叠 PCR 构建的 HP1,HP2,HP7 片段的鉴定 | 第42-43页 |
| ·重组质粒的菌落 PCR 的鉴定 | 第43页 |
| ·重组质粒的酶切鉴定 | 第43-44页 |
| ·重组蛋白的表达和 SDS-PAGE 电泳鉴定 | 第44-45页 |
| ·重组蛋白 HP1、HP2 、HP7 、HBc 的 Western blot 鉴定 | 第45页 |
| ·BCA 法测定纯化蛋白的含量 | 第45-46页 |
| ·重组蛋白 IgG 抗体水平的检测 | 第46页 |
| ·重组蛋白的杀菌试验结果 | 第46页 |
| ·攻毒试验结果 | 第46-47页 |
| ·讨论 | 第47-48页 |
| ·小结 | 第48-49页 |
| 结论 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-57页 |
| 英文缩略词表 | 第57-58页 |
| 致谢 | 第58-59页 |
| 个人简介 | 第59页 |
