| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第1章 引言 | 第11-24页 |
| 1.1 醛类物质及其危害和治理 | 第11-14页 |
| 1.1.1 醛类物质简介 | 第11-12页 |
| 1.1.2 醛类物质的来源及危害 | 第12-13页 |
| 1.1.3 醛污染的的治理 | 第13-14页 |
| 1.2 海洋微生物及应用 | 第14-17页 |
| 1.2.1 海洋微生物简介 | 第14页 |
| 1.2.2 海洋微生物的功能 | 第14-15页 |
| 1.2.3 海洋微生物的应用 | 第15-17页 |
| 1.3 醛脱氢酶（ALDH）的研究进展 | 第17-19页 |
| 1.3.1 ALDH简介 | 第17页 |
| 1.3.2 ALDH的结构 | 第17-18页 |
| 1.3.3 ALDH的分类 | 第18页 |
| 1.3.4 ALDH的功能及应用研究 | 第18-19页 |
| 1.4 微生物固定化 | 第19-22页 |
| 1.4.1 固定化简介 | 第19-20页 |
| 1.4.2 固定化技术方法和应用 | 第20页 |
| 1.4.3 海藻酸钠包埋法 | 第20-21页 |
| 1.4.4 微生物固定化的应用 | 第21-22页 |
| 1.5 本研究的立题依据和研究内容 | 第22-24页 |
| 1.5.1 研究目的和意义 | 第22-23页 |
| 1.5.2 主要研究内容 | 第23-24页 |
| 第2章 ACH-L-8 乙醛降解能力分析及基因组测序 | 第24-35页 |
| 2.1 实验材料 | 第24-25页 |
| 2.1.1 菌株来源 | 第24页 |
| 2.1.2 培养基 | 第24页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第24页 |
| 2.1.4 主要溶液的配制 | 第24页 |
| 2.1.5 主要仪器设备 | 第24页 |
| 2.1.6 分析工具 | 第24-25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-27页 |
| 2.2.1 乙醛标准品的配制和衍生化 | 第25页 |
| 2.2.2 UPLC测定乙醛DNPH衍生化产物 | 第25-26页 |
| 2.2.3 ACH-L-8 乙醛降解率测定 | 第26页 |
| 2.2.4 基因组测序样品处理 | 第26页 |
| 2.2.5 全基因组序列分析 | 第26-27页 |
| 2.3 实验结果 | 第27-32页 |
| 2.3.1 ACH-L-8 基本特征及细胞形态 | 第27-29页 |
| 2.3.2 ACH-L-8 乙醛降解率 | 第29-30页 |
| 2.3.3 ACH-L-8 基因组草图分析 | 第30-32页 |
| 2.4 讨论 | 第32-35页 |
| 第3章 ACH-L-8 醛脱氢酶的分离纯化及酶学性质研究 | 第35-54页 |
| 3.1 实验材料 | 第35-36页 |
| 3.1.1 菌株来源 | 第35页 |
| 3.1.2 培养基 | 第35页 |
| 3.1.3 主要试剂 | 第35页 |
| 3.1.4 主要溶液的配制 | 第35-36页 |
| 3.1.5 仪器设备 | 第36页 |
| 3.1.6 主要分析软件 | 第36页 |
| 3.2 实验方法 | 第36-40页 |
| 3.2.1 菌株ACH-L-8 产醛脱氢酶粗酶的提取 | 第36-37页 |
| 3.2.2 醛脱氢酶酶活的测定 | 第37页 |
| 3.2.3 蛋白质浓度的测定 | 第37-38页 |
| 3.2.4 SDS-PAGE凝胶电泳 | 第38页 |
| 3.2.5 硫酸铵梯度盐析 | 第38-39页 |
| 3.2.6 DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析 | 第39页 |
| 3.2.7 Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第39-40页 |
| 3.2.8 醛脱氢酶质谱鉴定 | 第40页 |
| 3.3 醛脱氢酶酶学性质分析 | 第40-41页 |
| 3.3.1 醛脱氢酶的最适反应温度和温度稳定性 | 第40页 |
| 3.3.2 醛脱氢酶的最适反应pH和pH稳定性 | 第40页 |
| 3.3.3 金属离子和化学试剂对酶活性的影响 | 第40页 |
| 3.3.4 酶的底物特异性 | 第40-41页 |
| 3.3.5 酶动力学参数的测定 | 第41页 |
| 3.4 实验结果与分析 | 第41-51页 |
| 3.4.1 NADPH标准曲线 | 第41页 |
| 3.4.2 蛋白浓度测定 | 第41-42页 |
| 3.4.3 硫酸铵梯度盐析 | 第42-43页 |
| 3.4.4 DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析 | 第43页 |
| 3.4.5 Sephacryl S-200 HR凝胶过滤层析 | 第43-44页 |
| 3.4.6 ACH-L-8 醛脱氢酶纯化结果 | 第44-46页 |
| 3.4.7 醛脱氢酶酶学性质研究 | 第46-51页 |
| 3.5 讨论 | 第51-54页 |
| 第4章 菌株ACH-L-8 细胞固定化研究 | 第54-60页 |
| 4.1 实验材料 | 第54页 |
| 4.1.1 主要试剂及溶液 | 第54页 |
| 4.1.2 培养基 | 第54页 |
| 4.1.3 仪器设备 | 第54页 |
| 4.2 实验方法 | 第54-55页 |
| 4.2.1 ACH-L-8 细胞固定化颗粒制备 | 第54-55页 |
| 4.2.2 ACH-L-8 固定化细胞对乙醛降解能力测定 | 第55页 |
| 4.2.3 细菌生长时期对固定化细胞乙醛降解能力的影响 | 第55页 |
| 4.2.4 保存时间对固定化细胞乙醛降解能力的影响 | 第55页 |
| 4.3 实验结果 | 第55-58页 |
| 4.3.1 细胞固定化颗粒的特征 | 第55-56页 |
| 4.3.2 ACH-L-8 细胞固定化颗粒乙醛降解能力分析 | 第56-57页 |
| 4.3.3 生长周期对固定化细胞乙醛降解能力的影响 | 第57-58页 |
| 4.3.4 保存时间对固定化细胞乙醛降解能力的影响 | 第58页 |
| 4.4 讨论 | 第58-60页 |
| 第5章 总结和展望 | 第60-62页 |
| 5.1 总结 | 第60-61页 |
| 5.2 展望 | 第61-62页 |
| 致谢 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-69页 |
| 附录 | 第69-73页 |
| 在校期间发表的学术论文 | 第73页 |
