摘要 | 第1-4页 |
Abstract | 第4-8页 |
主要符号对照表 | 第8-9页 |
第1章 引言 | 第9-35页 |
·细胞凋亡研究历史 | 第11-13页 |
·天冬氨酸介导的半胱氨酸蛋白酶 (caspase) | 第13-18页 |
·caspase简介 | 第13-14页 |
·caspase的分类 | 第14-16页 |
·caspase的结构特点 | 第16-17页 |
·效应caspase的激活 | 第17页 |
·起始caspase的激活 | 第17-18页 |
·线虫细胞凋亡通路 | 第18-20页 |
·哺乳动物细胞凋亡通路 | 第20-23页 |
·果蝇细胞凋亡通路 | 第23-26页 |
·凋亡体蛋白研究进展 | 第26-35页 |
·哺乳动物凋亡体 | 第26-30页 |
·果蝇Dark凋亡体 | 第30-31页 |
·线虫CED-4 凋亡体 | 第31-32页 |
·凋亡体的工作模型 | 第32-35页 |
第2章 Dark凋亡体结构的解析与分析 | 第35-77页 |
·前言 | 第35页 |
·材料与方法 | 第35-48页 |
·实验材料与设备 | 第35-36页 |
·分子克隆 | 第36-40页 |
·昆虫细胞蛋白表达体系的建立 | 第40-43页 |
·重组蛋白表达与纯化 | 第43-45页 |
·蛋白结合核苷酸的检测 | 第45-46页 |
·分析超速离心 | 第46页 |
·蛋白质结晶条件的筛选 | 第46-47页 |
·冷冻电镜数据收集 | 第47-48页 |
·Dark凋亡体蛋白单体的纯化与结晶尝试 | 第48-54页 |
·Dark的分子克隆 | 第48-49页 |
·Dark截短体的表达尝试 | 第49-51页 |
·Dark全长蛋白的表达与结晶尝试 | 第51-54页 |
·Dark凋亡体的纯化和结构解析 | 第54-67页 |
·Dark凋亡体的表达与纯化 | 第54-56页 |
·Dark凋亡体结晶条件初筛 | 第56-57页 |
·Dark凋亡体晶体优化 | 第57-64页 |
·Dark凋亡体冷冻电镜结构的解析 | 第64-67页 |
·Dark凋亡体结构分析 | 第67-72页 |
·Dark凋亡体结构概述 | 第67-69页 |
·Dark凋亡体结合dATP的方式 | 第69-71页 |
·Dark单体分子间与分子内的相互作用 | 第71-72页 |
·Dark凋亡体蛋白对Dronc的激活作用 | 第72-75页 |
·Dronc酶原的表达与纯化 | 第72页 |
·Dark凋亡体蛋白对Dronc酶原的活化 | 第72-74页 |
·Dronc与Dark蛋白的相互作用 | 第74-75页 |
·讨论 | 第75-77页 |
第3章 Dark/Dronc-CARD寡聚复合体结构的解析与分析 | 第77-90页 |
·前言 | 第77页 |
·材料与方法 | 第77页 |
·Dark/Dronc-CARD凋亡体的纯化和结构解析 | 第77-84页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体的组装与纯化 | 第77-80页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体结晶尝试 | 第80页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体结合核苷酸鉴定 | 第80页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体冷冻电镜结构的解析 | 第80-84页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体结构分析 | 第84-89页 |
·Dark/Dronc-CARD寡聚复合体结构概述 | 第84页 |
·Dark-CARD和Dronc-CARD间的相互作用 | 第84-87页 |
·Dark-WD和Dronc-CARD间的相互作用 | 第87-89页 |
·讨论 | 第89-90页 |
第4章 Dark/Dronc酶原寡聚复合体的研究 | 第90-96页 |
·前言 | 第90页 |
·材料与方法 | 第90页 |
·Dark/Dronc寡聚复合体的纯化和结构解析 | 第90-95页 |
·Dark/Dronc寡聚复合体的组装与纯化 | 第90-91页 |
·Dark/Dronc寡聚复合体结晶尝试 | 第91-92页 |
·Dark/Dronc寡聚复合体的鉴定 | 第92-95页 |
·讨论 | 第95-96页 |
第5章 讨论与展望 | 第96-102页 |
·研究总结 | 第96-98页 |
·待解决问题 | 第98-100页 |
·前景展望 | 第100-102页 |
参考文献 | 第102-108页 |
致谢 | 第108-111页 |
个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第111页 |