摘要 | 第1-6页 |
ABSTRACT | 第6-14页 |
第一章 绪论 | 第14-28页 |
·跨膜蛋白概述 | 第14-17页 |
·E-钙粘蛋白概述 | 第14-15页 |
·β2肾上腺素受体(β2AR)概述 | 第15-17页 |
·跨膜多肽的固相合成及纯化 | 第17-20页 |
·多肽的固相合成法概述 | 第17-19页 |
·Boc固相合成法 | 第18页 |
·Fomc固相合成法 | 第18-19页 |
·两种固相合成法的比较 | 第19页 |
·纯化分离方法 | 第19-20页 |
·反相高效液相色谱法(RP-HPLC) | 第19-20页 |
·电子喷雾质谱(ESI-MS) | 第20页 |
·跨膜区多肽的相互作用研究 | 第20-26页 |
·TOXCAT分析 | 第23页 |
·圆二色谱(CD)10 | 第23-25页 |
·SDS-PAGE | 第25-26页 |
·计算机模拟 | 第26页 |
·研究的意义和主要的内容13 | 第26-28页 |
·研究的意义 | 第26页 |
·研究的主要的内容 | 第26-28页 |
第二章 实验方法 | 第28-48页 |
·实验仪器及材料 | 第28-30页 |
·实验仪器 | 第28-29页 |
·实验材料 | 第29-30页 |
·实验方法 | 第30-48页 |
·TOXCAT | 第30-40页 |
·设计引物 | 第31-32页 |
·PCR扩增 | 第32页 |
·酶切 | 第32-33页 |
·酶连 | 第33-34页 |
·MM39感受态细胞的制备 | 第34页 |
·转化 | 第34-35页 |
·CAT活性检测 | 第35-36页 |
·MalE互补分析 | 第36页 |
·Westernblot | 第36-38页 |
·突变体的TOXCAT分析 | 第38-40页 |
·跨膜多肽的合成及分离纯化 | 第40-43页 |
·跨膜多肽的Fmoc固相合成 | 第41-42页 |
·多肽从树脂上切除 | 第42页 |
·多肽样品的分离纯化鉴定 | 第42-43页 |
·多肽样品的分离制备 | 第43页 |
·圆二色谱(CD) | 第43-44页 |
·SDS-PAGE | 第44-46页 |
·凝胶的配制 | 第45-46页 |
·点样进行电泳 | 第46页 |
·凝胶的染色和脱色 | 第46页 |
·计算机模拟跨膜螺旋的二聚化 | 第46-48页 |
第三章 实验结果与讨论 | 第48-74页 |
·E-钙粘蛋白跨膜区的二聚化 | 第48-63页 |
·TOXCAT分析结果 | 第48-56页 |
·跨膜区长度对二聚强度的影响 | 第48-50页 |
·亮氨酸拉链作用模型对E-钙粘蛋白跨膜区二聚的影响 | 第50-53页 |
·GxxxG作用模型对E-钙粘蛋白跨膜区二聚的影响 | 第53-55页 |
·亮氨酸突变对E-钙粘蛋白跨膜区二聚的影响 | 第55-56页 |
·E-钙粘蛋白跨膜区多肽的Fomc固相合成 | 第56-58页 |
·合成条件的确定 | 第56-57页 |
·多肽的RP-HPLC分析 | 第57-58页 |
·多肽的分子量鉴定 | 第58页 |
·E-钙粘蛋白跨膜区多肽的二级结构分析 | 第58-59页 |
·SDS-PAGE | 第59-60页 |
·计算机模拟E-钙粘蛋白跨膜区的二聚化 | 第60-61页 |
·补充突变实验 | 第61-63页 |
·β2肾上腺素受体第六跨膜区的二聚化 | 第63-72页 |
·TOXCAT分析结果 | 第63-67页 |
·跨膜区长度对第六跨膜区的二聚强度的影响 | 第64-66页 |
·第六跨膜区的突变体分析 | 第66-67页 |
·TM-VI多肽的Fomc固相合成 | 第67-70页 |
·合成条件的确定 | 第67-68页 |
·多肽的RP-HPLC分析 | 第68-69页 |
·多肽的分子量鉴定 | 第69页 |
·多肽的分离制备 | 第69-70页 |
·TM-VI多肽的二级结构分析 | 第70-71页 |
·SDS-PAGE | 第71-72页 |
·本章小结 | 第72-74页 |
第四章 结论和展望 | 第74-76页 |
·结论 | 第74-75页 |
·展望 | 第75-76页 |
参考文献 | 第76-80页 |
附录一 | 第80-81页 |
致谢 | 第81-82页 |
研究成果及发表论文 | 第82-83页 |
作者和导师介绍 | 第83-84页 |
硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第84-85页 |