摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
1 绪论 | 第12-21页 |
1.1 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂 | 第12-17页 |
1.1.1 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂的抑制机制 | 第12-14页 |
1.1.2 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂的生物学功能 | 第14-17页 |
1.2 核酸酶 | 第17-20页 |
1.2.1 核酸酶的分子量和结构特性 | 第17页 |
1.2.2 核酸酶的温度等电点和pH条件 | 第17-18页 |
1.2.3 核酸酶的金属离子和底物特异性 | 第18-20页 |
1.3 本研究的目的和意义 | 第20-21页 |
2 拟南芥AtCYSb与钙离子依赖性的核酸酶AtCaN2的相互作用研究 | 第21-42页 |
2.1 材料和方法 | 第21-27页 |
2.1.1 实验材料 | 第21-22页 |
2.1.2 实验方法 | 第22-27页 |
2.2 结果与分析 | 第27-41页 |
2.2.1 拟南芥AtCYSb基因序列的生物信息学分析 | 第27-31页 |
2.2.2 AtCYSb启动子表达特性研究 | 第31-36页 |
2.2.3 AtCYSb蛋白的亚细胞定位分析 | 第36-37页 |
2.2.4 AtCYSb与AtCaN2相互作用的验证 | 第37-41页 |
2.3 本章小结 | 第41-42页 |
3 钙离子依赖性核酸酶AtCaN2酶活特性分析 | 第42-64页 |
3.1 材料和方法 | 第42-47页 |
3.1.1 实验材料 | 第42-43页 |
3.1.2 实验方法 | 第43-47页 |
3.2 结果与分析 | 第47-63页 |
3.2.1 His-AtCaN2蛋白的大量诱导和纯化 | 第47-49页 |
3.2.2 His-AtCaN2点突变蛋白的大量诱导和纯化 | 第49-50页 |
3.2.3 GST-AtCYSb蛋白的大量诱导和纯化 | 第50-51页 |
3.2.4 核酸酶AtCaN2的酶活性分析 | 第51-58页 |
3.2.5 AtCYSb对AtCaN2的酶活性的影响 | 第58-62页 |
3.2.6 AtCaN2外切核酸酶特性的鉴定 | 第62-63页 |
3.3 本章小结 | 第63-64页 |
4 拟南芥钙离子依赖性核酸酶AtCaN2的生物学功能解析 | 第64-90页 |
4.1 材料和方法 | 第64-67页 |
4.1.1 实验材料 | 第64页 |
4.1.2 实验方法 | 第64-67页 |
4.2 结果与分析 | 第67-88页 |
4.2.1 拟南芥AtCaN2基因序列的生物信息学分析 | 第67-71页 |
4.2.2 AtCaN2表达特性研究 | 第71-76页 |
4.2.3 AtCaN2蛋白的亚细胞定位分析 | 第76-77页 |
4.2.4 AtCaN2基因在酵母中的功能分析 | 第77-79页 |
4.2.5 AtCaN2转基因拟南芥的表型分析 | 第79-84页 |
4.2.6 AtCaN2转基因拟南芥生理指标的测定 | 第84-88页 |
4.3 本章小结 | 第88-90页 |
5 AtCYSb与60S核糖体蛋白AtRP12C的相互作用研究 | 第90-104页 |
5.1 材料和方法 | 第90-92页 |
5.1.1 实验材料 | 第90页 |
5.1.2 实验方法 | 第90-92页 |
5.2 结果与分析 | 第92-103页 |
5.2.1 拟南芥AtRP12C基因序列的生物信息学分析 | 第92-95页 |
5.2.2 AtRP12C蛋白的亚细胞定位分析 | 第95页 |
5.2.3 His-AtRP12C融合蛋白的诱导和纯化 | 第95-97页 |
5.2.4 AtCYSb与AtRP12C相互作用的验证 | 第97-100页 |
5.2.5 AtRP12C表达特性研究 | 第100-103页 |
5.3 本章小结 | 第103-104页 |
6 讨论 | 第104-108页 |
6.1 AtCaN2的酶活特性分析 | 第104-105页 |
6.2 AtCaN2在植物对逆境胁迫响应中发挥的作用 | 第105-106页 |
6.3 AtCYSb与AtCaN2在逆境胁迫中的相互作用机制 | 第106-107页 |
6.4 AtRP12C在逆境胁迫中的初步研究 | 第107页 |
6.5 本论文的创新点 | 第107-108页 |
结论 | 第108-109页 |
参考文献 | 第109-126页 |
攻读学位期间发表的学术论文 | 第126-127页 |
致谢 | 第127-128页 |