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拟南芥AtCYSb相互作用蛋白的筛选及生物学功能研究

摘要第4-6页
Abstract第6-7页
1 绪论第12-21页
    1.1 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂第12-17页
        1.1.1 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂的抑制机制第12-14页
        1.1.2 植物半胱氨酸蛋白酶抑制剂的生物学功能第14-17页
    1.2 核酸酶第17-20页
        1.2.1 核酸酶的分子量和结构特性第17页
        1.2.2 核酸酶的温度等电点和pH条件第17-18页
        1.2.3 核酸酶的金属离子和底物特异性第18-20页
    1.3 本研究的目的和意义第20-21页
2 拟南芥AtCYSb与钙离子依赖性的核酸酶AtCaN2的相互作用研究第21-42页
    2.1 材料和方法第21-27页
        2.1.1 实验材料第21-22页
        2.1.2 实验方法第22-27页
    2.2 结果与分析第27-41页
        2.2.1 拟南芥AtCYSb基因序列的生物信息学分析第27-31页
        2.2.2 AtCYSb启动子表达特性研究第31-36页
        2.2.3 AtCYSb蛋白的亚细胞定位分析第36-37页
        2.2.4 AtCYSb与AtCaN2相互作用的验证第37-41页
    2.3 本章小结第41-42页
3 钙离子依赖性核酸酶AtCaN2酶活特性分析第42-64页
    3.1 材料和方法第42-47页
        3.1.1 实验材料第42-43页
        3.1.2 实验方法第43-47页
    3.2 结果与分析第47-63页
        3.2.1 His-AtCaN2蛋白的大量诱导和纯化第47-49页
        3.2.2 His-AtCaN2点突变蛋白的大量诱导和纯化第49-50页
        3.2.3 GST-AtCYSb蛋白的大量诱导和纯化第50-51页
        3.2.4 核酸酶AtCaN2的酶活性分析第51-58页
        3.2.5 AtCYSb对AtCaN2的酶活性的影响第58-62页
        3.2.6 AtCaN2外切核酸酶特性的鉴定第62-63页
    3.3 本章小结第63-64页
4 拟南芥钙离子依赖性核酸酶AtCaN2的生物学功能解析第64-90页
    4.1 材料和方法第64-67页
        4.1.1 实验材料第64页
        4.1.2 实验方法第64-67页
    4.2 结果与分析第67-88页
        4.2.1 拟南芥AtCaN2基因序列的生物信息学分析第67-71页
        4.2.2 AtCaN2表达特性研究第71-76页
        4.2.3 AtCaN2蛋白的亚细胞定位分析第76-77页
        4.2.4 AtCaN2基因在酵母中的功能分析第77-79页
        4.2.5 AtCaN2转基因拟南芥的表型分析第79-84页
        4.2.6 AtCaN2转基因拟南芥生理指标的测定第84-88页
    4.3 本章小结第88-90页
5 AtCYSb与60S核糖体蛋白AtRP12C的相互作用研究第90-104页
    5.1 材料和方法第90-92页
        5.1.1 实验材料第90页
        5.1.2 实验方法第90-92页
    5.2 结果与分析第92-103页
        5.2.1 拟南芥AtRP12C基因序列的生物信息学分析第92-95页
        5.2.2 AtRP12C蛋白的亚细胞定位分析第95页
        5.2.3 His-AtRP12C融合蛋白的诱导和纯化第95-97页
        5.2.4 AtCYSb与AtRP12C相互作用的验证第97-100页
        5.2.5 AtRP12C表达特性研究第100-103页
    5.3 本章小结第103-104页
6 讨论第104-108页
    6.1 AtCaN2的酶活特性分析第104-105页
    6.2 AtCaN2在植物对逆境胁迫响应中发挥的作用第105-106页
    6.3 AtCYSb与AtCaN2在逆境胁迫中的相互作用机制第106-107页
    6.4 AtRP12C在逆境胁迫中的初步研究第107页
    6.5 本论文的创新点第107-108页
结论第108-109页
参考文献第109-126页
攻读学位期间发表的学术论文第126-127页
致谢第127-128页

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