| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-20页 |
| ·LEA蛋白研究现状 | 第11-14页 |
| ·LEA蛋白概述 | 第11页 |
| ·LEA蛋白的性质及其分类 | 第11-13页 |
| ·LEA蛋白在提高植物耐胁迫的保护作用 | 第13-14页 |
| ·LEA蛋白抵御蛋白质发生聚集及沉淀是提高植物对胁迫耐受性的机理之一 | 第14页 |
| ·HttQ蛋白研究简介 | 第14-16页 |
| ·ASR蛋白研究现状 | 第16-19页 |
| ·ASR蛋白概述 | 第16页 |
| ·ASR蛋白的结构 | 第16-17页 |
| ·ASR蛋白的亚细胞定位 | 第17页 |
| ·ASR基因胁迫的可诱导表达特性 | 第17-18页 |
| ·ASR蛋白的多重保护功能 | 第18-19页 |
| ·本文的研究思路及意义 | 第19-20页 |
| 第二章 GmASR蛋白及其短肽A1~A5 对蛋白质的保护作用 | 第20-39页 |
| ·材料 | 第20-22页 |
| ·菌株、载体和基因 | 第20-21页 |
| ·试剂 | 第21页 |
| ·主要仪器设备 | 第21-22页 |
| ·培养基及主要试剂的配制 | 第22-24页 |
| ·培养基的配制 | 第22-23页 |
| ·主要试剂的配制 | 第23-24页 |
| ·方法 | 第24-31页 |
| ·GmASR的序列分析及其系列短肽A1~A5 的设计 | 第24-25页 |
| ·GmASR蛋白的表达和分离纯化 | 第25-27页 |
| ·HttQ53 蛋白样品处理 | 第27-28页 |
| ·Filter-trap方法 | 第28页 |
| ·LDH酶活测定原理 | 第28-29页 |
| ·LDH酶冻融胁迫处理 | 第29页 |
| ·LDH酶聚集的检测 | 第29-31页 |
| ·结果与分析 | 第31-38页 |
| ·GmASR及其系列短肽A1~A5 纯化及合成鉴定 | 第31-32页 |
| ·GmASR系列短肽A1~A5 质谱鉴定 | 第32-33页 |
| ·GmASR系列短肽A1~A5 对冻融胁迫下的LDH酶具有保护作用 | 第33-34页 |
| ·GmASR系列短肽A1~A5 可阻止冻融胁迫下LDH酶聚集 | 第34-35页 |
| ·几种LEA蛋白、GmASR及短肽A1~A5 可抵抗HttQ53 蛋白聚集 | 第35-38页 |
| ·讨论 | 第38-39页 |
| 第三章 GmASR及短肽A1~A5 的抗氧化作用 | 第39-55页 |
| ·材料 | 第39-40页 |
| ·菌株、载体和基因 | 第39-40页 |
| ·主要仪器设备 | 第40页 |
| ·主要试剂的配制 | 第40页 |
| ·方法 | 第40-43页 |
| ·固相亲和层析法研究GmASR系列短肽A1~A5 和金属离子的相互作用 | 第40-41页 |
| ·羟基自由基清除实验 | 第41-42页 |
| ·DNA保护实验 | 第42页 |
| ·CD法检测GmASR及其系列短肽A1~A5 与Cu~(2+)结合 | 第42-43页 |
| ·SDS-PAGE法检测GmASR及其系列短肽A1~A5 聚集的可逆性 | 第43页 |
| ·CD法检测GmASR及其系列短肽A1~A5 聚集的可逆性 | 第43页 |
| ·结果与分析 | 第43-53页 |
| ·GmASR蛋白及其短肽A1~A5 可与Cu~(2+) 和Cd2+ 结合 | 第43-45页 |
| ·GmASR蛋白及A1~A5 短肽可保护DNA免受氧化损伤 | 第45-46页 |
| ·GmASR蛋白及短肽A1~A5 能够清除羟基自由基 | 第46-48页 |
| ·GmASR蛋白及A1~A5 短肽结合Cu~(2+)后二级结构的改变 | 第48-49页 |
| ·GmASR及短肽A1~A5 与Cu~(2+)结合后聚集具有可逆性 | 第49-53页 |
| ·讨论 | 第53-55页 |
| 第四章 结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-62页 |
| 致谢 | 第62-63页 |
| 拟发表文章 | 第63-64页 |
