| 摘要 | 第9-12页 |
| Abstract | 第12-15页 |
| 本论文主要创新点 | 第16-17页 |
| 第一章 绪论 | 第17-55页 |
| 1.1 生物质谱技术 | 第17-29页 |
| 1.1.1 基质辅助激光解吸离子化飞行时间质谱(MALDI-TOF MS) | 第18-24页 |
| 1.1.1.1 MALDI-TOF MS发展历程 | 第18-19页 |
| 1.1.1.2 MALDI-TOF MS原理 | 第19-21页 |
| 1.1.1.3 MALDI基质 | 第21-24页 |
| 1.1.2 MALDI-TOF MS技术的生物分析应用 | 第24-29页 |
| 1.1.2.1 蛋白和多肽分析 | 第25-26页 |
| 1.1.2.2 高分子化合物分析 | 第26页 |
| 1.1.2.3 糖类分析 | 第26页 |
| 1.1.2.4 核酸分析 | 第26-27页 |
| 1.1.2.5 MALDI成像 | 第27-28页 |
| 1.1.2.6 定量分析研究 | 第28-29页 |
| 1.2 蛋白质磷酸化翻译后修饰 | 第29-36页 |
| 1.2.1 蛋白质磷酸化概述 | 第29-30页 |
| 1.2.2 蛋白质磷酸化的分离富集技术 | 第30-36页 |
| 1.2.2.1 亲和纯化 | 第31-35页 |
| 1.2.2.1.1 固定金属离子亲和色谱 | 第31-33页 |
| 1.2.2.1.2 金属氧化物亲和色谱 | 第33-34页 |
| 1.2.2.1.3 抗体亲和纯化 | 第34-35页 |
| 1.2.2.2 化学衍生修饰 | 第35-36页 |
| 1.3 蛋白质糖基化翻译后修饰 | 第36-41页 |
| 1.3.1 蛋白质糖基化组成 | 第36-37页 |
| 1.3.2 蛋白质糖基化分离富集方法 | 第37-41页 |
| 1.3.2.1 凝集素亲和色谱法 | 第37-38页 |
| 1.3.2.2 亲水相互作用色谱法 | 第38-39页 |
| 1.3.2.3 体积排阻色谱 | 第39页 |
| 1.3.2.4 肼腙化学反应法 | 第39-40页 |
| 1.3.2.5 硼酸亲和富集技术 | 第40-41页 |
| 1.4 功能化纳米材料在质谱分析及生物样品富集中的应用 | 第41-46页 |
| 1.4.1 功能化纳米材料辅助的激光解吸电离质谱生命分析 | 第41-45页 |
| 1.4.1.1 功能化纳米材料作为MALDI基质 | 第41-42页 |
| 1.4.1.2 功能化纳米材料作为分离与MALDI基质 | 第42-43页 |
| 1.4.1.3 功能化纳米材料作为质谱替代信号分子 | 第43-45页 |
| 1.4.2 功能化材料用于低丰度蛋白/肽段富集 | 第45页 |
| 1.4.4 功能化材料用于翻译后修饰蛋白/肽段富集 | 第45-46页 |
| 1.5 本论文的出发点和主要研究工作 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-55页 |
| 第二章 功能化碳纳米角辅助激光解吸离子化TOF MS检测生物小分子 | 第55-71页 |
| 2.1 引言 | 第55-57页 |
| 2.2 实验部分 | 第57-59页 |
| 2.2.1 试剂和材料 | 第57-58页 |
| 2.2.2 仪器设备 | 第58页 |
| 2.2.3 功能化碳纳米角的制备 | 第58页 |
| 2.2.4 样品制备 | 第58-59页 |
| 2.2.5 适配体辅助的ATP萃取与SALDI-MS分析 | 第59页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第59-69页 |
| 2.3.1 功能化SWNHs的表征 | 第59-60页 |
| 2.3.2 SWNHs基质SALDI-TOF MS分析氨基酸 | 第60-63页 |
| 2.3.3 小肽分析 | 第63-64页 |
| 2.3.4 SWNHs基质的耐盐性 | 第64-65页 |
| 2.3.5 SWNHs作为基质测定ATP | 第65-66页 |
| 2.3.6 Apt-SWNHs辅助ATP选择识别及其SALDI-TOF MS分析 | 第66-68页 |
| 2.3.7 不同浓度ATP尿样分析 | 第68-69页 |
| 2.4 结论 | 第69页 |
| 参考文献 | 第69-71页 |
| 第三章 高指数八面体二氧化锡富集磷酸肽的质谱分析新方法 | 第71-87页 |
| 3.1 引言 | 第71-73页 |
| 3.2 实验部分 | 第73-75页 |
| 3.2.1 材料和试剂 | 第73-74页 |
| 3.2.2 八面体氧化锡的合成及表征 | 第74页 |
| 3.2.3 蛋白酶解 | 第74页 |
| 3.2.4 磷酸肽的选择性富集 | 第74-75页 |
| 3.2.5 MALDI-TOF MS分析 | 第75页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第75-84页 |
| 3.3.1 八面体SnO_2的形貌和结构表征 | 第75-76页 |
| 3.3.2 八面体SnO_2用于β-casein酶解液中磷酸肽的富集 | 第76-78页 |
| 3.3.3 不同浓度β-casein酶解液中磷酸肽的富集 | 第78-80页 |
| 3.3.4 模拟复杂样品内磷酸肽的富集 | 第80-81页 |
| 3.3.5 α-酪蛋白酶解液中磷酸肽的富集 | 第81-82页 |
| 3.3.6 实际样品中磷酸肽的富集 | 第82-84页 |
| 3.4 结论 | 第84-85页 |
| 参考文献 | 第85-87页 |
| 第四章 硼酸功能化磁性碳纳米管的合成与糖基化多肽富集 | 第87-107页 |
| 4.1 引言 | 第87-90页 |
| 4.2 实验部分 | 第90-93页 |
| 4.2.1 材料和试剂 | 第90页 |
| 4.2.2 设备 | 第90-91页 |
| 4.2.3 磁性碳纳米管的制备 | 第91页 |
| 4.2.4 硼酸功能化磁性碳纳米管的制备 | 第91页 |
| 4.2.5 蛋白酶解 | 第91-92页 |
| 4.2.6 荧光成像 | 第92页 |
| 4.2.7 蛋白吸附等温线测定 | 第92页 |
| 4.2.8 糖肽的选择性富集 | 第92页 |
| 4.2.9 MALDI-TOF MS分析 | 第92-93页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第93-105页 |
| 4.3.1 MCNTs的合成及表征 | 第93-95页 |
| 4.3.2 APBA-MCNTs的合成及表征 | 第95-96页 |
| 4.3.3 APBA-MCNTs的蛋白吸附性质 | 第96-97页 |
| 4.3.4 HRP酶解液验证探针的选择性 | 第97-101页 |
| 4.3.5 糖基化多肽的富集灵敏性 | 第101-102页 |
| 4.3.6 AF酶解液中糖肽的富集 | 第102-104页 |
| 4.3.7 非糖基化多肽的干扰实验 | 第104-105页 |
| 4.4 结论 | 第105页 |
| 参考文献 | 第105-107页 |
| 第五章 双醌标记技术用于含半胱氨酸肽的标记与定量分析新方法 | 第107-121页 |
| 5.1 引言 | 第107-109页 |
| 5.2 实验部分 | 第109-110页 |
| 5.2.1 材料和试剂 | 第109页 |
| 5.2.2 苯醌和甲基苯醌标记半胱氨酸肽 | 第109-110页 |
| 5.2.3 半胱氨酸肽的定量 | 第110页 |
| 5.2.4 蛋白酶解及标记 | 第110页 |
| 5.2.5 MALDI-TOF MS分析 | 第110页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第110-119页 |
| 5.3.1 苯醌和甲基苯醌对含半胱氨酸肽的标记 | 第110-113页 |
| 5.3.2 标记选择性分析 | 第113-114页 |
| 5.3.3 对含多个半胱氨酸的肽的标记 | 第114-115页 |
| 5.3.4 蛋白质酶解物的标记 | 第115-116页 |
| 5.3.5 标记时间的优化 | 第116-117页 |
| 5.3.6 双醌标记用于定量分析的可行性验证 | 第117-118页 |
| 5.3.7 双醌标记用于含半胱氨酸肽的定量分析 | 第118-119页 |
| 5.4 结论 | 第119-120页 |
| 参考文献 | 第120-121页 |
| 附录 作者在攻读博士学位期间发表或待发表论文及相关工作 | 第121-123页 |
| 发表或待发表论文 | 第121-122页 |
| 会议论文 | 第122-123页 |
| 致谢 | 第123-125页 |
