| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第1章 绪论 | 第8-22页 |
| 1.1 分子伴侣简介 | 第8-11页 |
| 1.2 TF的结构与功能 | 第11-13页 |
| 1.3 TF与核糖体以及新生肽链之间的相互作用 | 第13-17页 |
| 1.3.1 TF通过与核糖体相互作用共同辅助新生肽链折叠 | 第13-15页 |
| 1.3.2 TF底物蛋白的范围以及作用方式 | 第15-16页 |
| 1.3.3 TF的其他生物学功能 | 第16-17页 |
| 1.4 TF与其它分子伴侣的协调作用 | 第17-19页 |
| 1.5 TF与其它核糖体结合因子的关系 | 第19-20页 |
| 1.6 本文主要的研究内容及意义 | 第20-21页 |
| 1.7 技术路线 | 第21-22页 |
| 第2章 实验材料与方法 | 第22-32页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-25页 |
| 2.1.1 原核表达系统 | 第22页 |
| 2.1.2 主要试剂及反应试剂盒 | 第22-23页 |
| 2.1.3 主要仪器 | 第23-24页 |
| 2.1.4 制备突变体所需引物 | 第24-25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-31页 |
| 2.2.1 突变体的制备 | 第25-27页 |
| 2.2.2 重组体的制备 | 第27-29页 |
| 2.2.3 重组体的鉴定与筛选 | 第29页 |
| 2.2.4 AK可溶性检测 | 第29-30页 |
| 2.2.5 AK活性的检测 | 第30-31页 |
| 2.3 本章小结 | 第31-32页 |
| 第3章 突变体的制备以及共表达体系的构建 | 第32-47页 |
| 3.1 突变体的制备 | 第32-35页 |
| 3.2 p BV220 共表达体系的构建 | 第35-42页 |
| 3.2.1 重组体的构建 | 第35-36页 |
| 3.2.2 蛋白的共表达分析 | 第36-42页 |
| 3.3 p QE60 共表达体系的构建 | 第42-46页 |
| 3.3.1 重组体的构建 | 第42-43页 |
| 3.3.2 蛋白的共表达分析 | 第43-46页 |
| 3.4 讨论与分析 | 第46页 |
| 3.5 本章小结 | 第46-47页 |
| 第4章TF辅助下AK可溶性以及活性的变化 | 第47-58页 |
| 4.1 TF辅助下AK可溶性的变化 | 第47-52页 |
| 4.1.1 野生型TF辅助下AK可溶性的变化 | 第47-48页 |
| 4.1.2 亲水残基变化后TF辅助下AK可溶性的变化 | 第48-51页 |
| 4.1.3 疏水残基变化后TF辅助下AK可溶性的变化 | 第51-52页 |
| 4.2 TF辅助下AK活性的变化 | 第52-56页 |
| 4.2.1 TF辅助下AK活性的变化 | 第53-54页 |
| 4.2.3 不同突变体TF辅助下AK活性的变化 | 第54-56页 |
| 4.3 分析与讨论 | 第56-57页 |
| 4.4 本章小结 | 第57-58页 |
| 结论 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 攻读硕士学位期间发表的论文及其它成果 | 第65-67页 |
| 致谢 | 第67页 |
