| 符号说明 | 第4-8页 |
| 中文摘要 | 第8-10页 |
| Abstract | 第10-11页 |
| 1.引言 | 第12-17页 |
| 1.1 田鼠巴贝斯虫过氧化物氧化还原酶（Prxs）的研究进展 | 第12-17页 |
| 1.1.1 Prxs的结构与分类 | 第13-14页 |
| 1.1.2 Prxs作用机制 | 第14-15页 |
| 1.1.3 Prx的功能 | 第15-16页 |
| 1.1.4 小结 | 第16-17页 |
| 2 材料与方法 | 第17-37页 |
| 2.1 试验材料 | 第17页 |
| 2.2 主要试剂和仪器 | 第17-18页 |
| 2.2.1 主要试剂 | 第17-18页 |
| 2.2.2 主要仪器 | 第18页 |
| 2.3 主要相关试剂配方 | 第18-24页 |
| 2.3.1 基因克隆相关试剂配方 | 第18-20页 |
| 2.3.2 SDS-PAGE相关试剂配方 | 第20-21页 |
| 2.3.3 蛋白纯化相关试剂配方 | 第21-23页 |
| 2.3.4 ELISA相关试剂配方 | 第23-24页 |
| 2.3.5 提取RNA的相关试剂配方 | 第24页 |
| 2.4 实验方法 | 第24-37页 |
| 2.4.1 Prx1和Prx Q基因的克隆 | 第24-28页 |
| 2.4.1.1 收集KM小白鼠红细胞中的田鼠巴贝斯虫虫体 | 第24-25页 |
| 2.4.1.2 田鼠巴贝斯虫总RNA的提取 | 第25页 |
| 2.4.1.3 田鼠巴贝斯虫总RNA的反转录 | 第25-26页 |
| 2.4.1.4 Prx1和Prx Q保守片段的扩增 | 第26-27页 |
| 2.4.1.4.1 引物设计 | 第26页 |
| 2.4.1.4.2 Prx1和Prx Q保守片段的扩增 | 第26-27页 |
| 2.4.1.5 PCR产物的胶回收纯化 | 第27-28页 |
| 2.4.1.6 胶回收产物的连接和转化 | 第28页 |
| 2.4.2 Prx1和Prx Q的原核表达 | 第28-33页 |
| 2.4.2.1 构建重组质粒 | 第28-30页 |
| 2.4.2.1.1 Prx1/p MD-18T、Prx Q/p MD-18T和p ET-30a空质粒的提取 | 第28-29页 |
| 2.4.2.1.2 插入片段的扩增 | 第29-30页 |
| 2.4.2.2 重组蛋白表达形式分析 | 第30-33页 |
| 2.4.2.2.1 IPTG的诱导表达 | 第30页 |
| 2.4.2.2.2 SDS-PAGE鉴定重组蛋白 | 第30-32页 |
| 2.4.2.2.3 蛋白纯化 | 第32-33页 |
| 2.4.3 多抗血清的制备 | 第33页 |
| 2.4.4 抗体水平检测 | 第33-34页 |
| 2.4.5 制备血涂片 | 第34页 |
| 2.4.6 重组蛋白的表达鉴定 | 第34-36页 |
| 2.4.6.1 重组蛋白的Western Blot鉴定 | 第34-35页 |
| 2.4.6.2 重组蛋白的间接免疫荧光检测 | 第35-36页 |
| 2.4.7 酶活性分析试验 | 第36-37页 |
| 2.4.7.1 质粒保护试验 | 第36-37页 |
| 2.4.7.2 硫氰酸铁法测Prx1催化H2O2的反应活性 | 第37页 |
| 2.4.7.3 Prx抗氧化活性测定 | 第37页 |
| 3、实验结果 | 第37-47页 |
| 3.1 Prx1和Prx Q基因的克隆 | 第37-39页 |
| 3.1.1 总RNA的提取 | 第37-38页 |
| 3.1.2 保守片段的扩增 | 第38-39页 |
| 3.2 Prx1和Prx Q的原核表达 | 第39-42页 |
| 3.2.1 表达质粒的构建 | 第39-40页 |
| 3.2.2 蛋白上清纯化 | 第40-41页 |
| 3.2.3 抗体水平检测 | 第41-42页 |
| 3.3 重组蛋白的表达鉴定 | 第42-44页 |
| 3.3.1 重组蛋白的Western Blot鉴定 | 第42页 |
| 3.3.2 重组蛋白的间接免疫荧光检测 | 第42-44页 |
| 3.4 质粒保护试验 | 第44-45页 |
| 3.5 硫酸氢铁法催化过氧化氢 | 第45-46页 |
| 3.6 Prx抗氧化活性测定 | 第46-47页 |
| 4 讨论 | 第47-51页 |
| 5 总结 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-57页 |
| 致谢 | 第57页 |
