| 1． 文献综述 | 第1-31页 |
| 1．1 选育优良纤维素酶产生菌的意义 | 第11页 |
| 1．2 纤维素的组成和结构 | 第11-15页 |
| 1．2．1 纤维素的组成 | 第11-12页 |
| 1．2．2 纤维素的结构 | 第12-13页 |
| 1．2．3 纤维素的预处理 | 第13-15页 |
| 1．3 纤维素的降解机理 | 第15-17页 |
| 1．4 纤维素酶的来源和组成 | 第17-19页 |
| 1．4．1 纤维素酶的来源 | 第17页 |
| 1．4．2 纤维素酶的组成 | 第17-19页 |
| 1．5 纤维素酶的诱导和分泌 | 第19-22页 |
| 1．6 纤维素酶的分离和提纯 | 第22-23页 |
| 1．7 纤维素酶的生产 | 第23-26页 |
| 1．7．1 诱变育种 | 第24-25页 |
| 1．7．2 培养条件 | 第25-26页 |
| 1．8 纤维素酶的应用 | 第26-31页 |
| 1．8．1 纤维素酶在饲料中的应用 | 第26-28页 |
| 1．8．2 纤维素酶在治疗家畜疾病中的应用 | 第28-29页 |
| 1．8．3 纤维素酶在食品工业中的应用 | 第29页 |
| 1．8．4 纤维素酶在环境保护中的应用 | 第29页 |
| 1．8．5 纤维素酶在中草药有效成分提取中的应用 | 第29-30页 |
| 1．8．6 纤维素酶在植物遗传工程中的应用 | 第30-31页 |
| 引言 | 第31页 |
| 2． 材料与方法 | 第31-34页 |
| 2．1 材料 | 第31-32页 |
| 2. 1. 1 菌种 | 第31页 |
| 2．1．2 发酵原料 | 第31页 |
| 2．1．3 培养基 | 第31-32页 |
| 2．1．4 实验动物 | 第32页 |
| 2．2 方法 | 第32-33页 |
| 2．2．1 菌种分离 | 第32页 |
| 2．2．2 菌体形态观察 | 第32页 |
| 2．2．3 菌落形态观察 | 第32页 |
| 2．2．4 酶液制备 | 第32页 |
| 2．2．5 酶活力测定 | 第32-33页 |
| 2．2．6 菌株毒性试验 | 第33页 |
| 2．2．7 诱变育种 | 第33页 |
| 2．2．8 粗酶制剂水解秸秆实验 | 第33页 |
| 2．3 主要仪器设备 | 第33-34页 |
| 3． 结果与分析 | 第34-55页 |
| 3．1 产纤维素酶优良菌株的选育 | 第34-41页 |
| 3．1．1 纤维素酶菌株的分离与初筛 | 第34页 |
| 3．1．2 供试菌株固态发酵酶活动态 | 第34-38页 |
| 3．1．3 供试菌株的诱变筛选 | 第38-41页 |
| 3．1．4 供试菌株的培养特征 | 第41页 |
| 3．1．5 供试菌株的毒性试验 | 第41页 |
| 3．2 供试菌株固态发酵条件的优化 | 第41-49页 |
| 3．2．1 培养基组成对酶活性的影响 | 第41-45页 |
| 3．2．1．1 麸皮比例 | 第42页 |
| 3．2．1．2 氮源 | 第42-43页 |
| 3．2．1．3 表面活性剂 | 第43-45页 |
| 3．2．1．4 金属离子和生长促进剂 | 第45页 |
| ·供试菌株固态发酵条件正交试验 | 第45-49页 |
| 3．2．2．1 出发菌株A8和F2 | 第46-45页 |
| 3．2．2．2 突变株UA8-Ⅰ2-2和UF2-Ⅱ6-2 | 第45-49页 |
| 3．3 突变株纤维素酶的特性 | 第49-52页 |
| 3．3．1 酶促反应最适pH值 | 第49页 |
| 3．3．2 不同pH值时酶的稳定性 | 第49-50页 |
| 3．3．3 酶促反应的最适温度 | 第50-51页 |
| 3．3．4 酶的热稳定性 | 第51页 |
| 3．3．5 胃蛋白酶对纤维素酶系活力的影响 | 第51-52页 |
| 3．4 突变株辅助酶的测定 | 第52-53页 |
| 3．5 粗酶制剂水解试验 | 第53-55页 |
| 3．5．1 粗酶制剂的协同作用 | 第53页 |
| 3．5．2 水解试验 | 第53-55页 |
| 4． 结论 | 第55-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-66页 |
| 附录 | 第66-68页 |
| 作者简介 | 第68页 |