| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第一章 绪论 | 第8-17页 |
| ·手性概述 | 第8页 |
| ·生物催化制备手性化合物概述 | 第8-9页 |
| ·融合酶概述 | 第9-11页 |
| ·固定化酶概述 | 第11-14页 |
| ·酶的固定化技术 | 第11-13页 |
| ·多酶固定化 | 第13-14页 |
| ·本课题研究的内容 | 第14-17页 |
| ·本论文的研究意义 | 第14-15页 |
| ·本论文的主要研究内容 | 第15-17页 |
| 第二章 材料与方法 | 第17-26页 |
| ·实验材料 | 第17-19页 |
| ·实验试剂 | 第17页 |
| ·菌株与质粒 | 第17-18页 |
| ·实验仪器 | 第18-19页 |
| ·实验方法 | 第19-26页 |
| ·融合基因的克隆与表达 | 第19-20页 |
| ·融合蛋白酶学性质分析 | 第20-21页 |
| ·融合蛋白不对称还原COBE | 第21-22页 |
| ·融合蛋白CR2-linker-GDH随机固定化研究 | 第22-24页 |
| ·磁性金属纳米颗粒定向固定化融合蛋白CR2-linker-GDH | 第24-26页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第26-48页 |
| ·工程菌株的构建、胞内酶的诱导表达及纯化 | 第26-34页 |
| ·工程菌株的构建 | 第26-27页 |
| ·重组酶的初步诱导表达 | 第27-28页 |
| ·IPTG浓度对融合蛋白活性的影响 | 第28-29页 |
| ·融合蛋白CR2-linker-GDH和GDH-linker-CR2催化效果比较 | 第29-30页 |
| ·融合蛋白CR2-linker-GDH酶学性质 | 第30-34页 |
| ·融合蛋白CR2-linker-GDH不对称还原COBE | 第34-38页 |
| ·反应p H对融合蛋白不对称还原COBE的影响 | 第34-35页 |
| ·反应温度对融合蛋白不对称还原COBE的影响 | 第35-36页 |
| ·辅助底物葡萄糖/底物COBE摩尔比对融合蛋白体系不对称还原COBE的影响 | 第36-37页 |
| ·游离酶体系和细胞反应体系不对称还原COBE | 第37页 |
| ·相同摩尔数融合蛋白和单一蛋白不对称还原COBE比较 | 第37-38页 |
| ·水相中底物分批补料策略提高游离酶体系催化COBE的底物浓度 | 第38页 |
| ·融合蛋白CR2-linker-GDH固定化研究 | 第38-48页 |
| ·红外光谱检测定向固定化载体结果及分析 | 第39页 |
| ·IMAN和融合蛋白结合 | 第39-40页 |
| ·固定化载体的选择 | 第40-41页 |
| ·介孔分子筛材料SBA-15固定化融合蛋白 | 第41-43页 |
| ·固定化酶的稳定性 | 第43-45页 |
| ·固定化酶双相反应研究 | 第45-46页 |
| ·固定化酶在双相体系重复使用性研究 | 第46-48页 |
| 主要结论与展望 | 第48-50页 |
| 主要结论 | 第48-49页 |
| 展望 | 第49-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-55页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第55页 |
