| 中文摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第8-22页 |
| ·白念珠菌简要概况 | 第8-9页 |
| ·细胞信号转导途径概述 | 第9页 |
| ·细胞信号传递中的蛋白质可逆磷酸化 | 第9-11页 |
| ·蛋白磷酸酯酶家族的分类和功能 | 第10-11页 |
| ·2C类蛋白磷酸酯酶的调控 | 第11页 |
| ·真核细胞中葡萄糖的代谢与利用 | 第11-16页 |
| ·酿酒酵母中的葡萄糖传感转运机制 | 第12-13页 |
| ·酿酒酵母中葡萄糖转运蛋白家族的功能与调控 | 第13-15页 |
| ·白念珠菌葡萄糖转运蛋白功能与调控研究近况 | 第15-16页 |
| ·酿酒酵母线粒体ATP合酶研究现状 | 第16-20页 |
| ·酿酒酵母线粒体ATP合酶的分子结构组成 | 第17-18页 |
| ·酿酒酵母线粒体ATP合酶催化与调控的分子机制 | 第18-20页 |
| ·本论文的选题背景、主要内容和研究意义 | 第20-22页 |
| 第二章 材料与方法 | 第22-36页 |
| ·实验仪器与材料 | 第22-30页 |
| ·实验所用仪器 | 第22-23页 |
| ·主要实验试剂、酶制剂及其他商品 | 第23-24页 |
| ·实验所用试剂盒、DNA及蛋白质样品 | 第24页 |
| ·主要溶液及配制 | 第24-28页 |
| ·实验所用培养基 | 第28-30页 |
| ·所有实验的通用方法 | 第30-36页 |
| ·菌株传代与保存 | 第30页 |
| ·大肠杆菌感受态细胞的制备 | 第30页 |
| ·质粒转化和碱裂解法快速制备质粒DNA | 第30-31页 |
| ·PCR反应体系的建立和产物纯化 | 第31-32页 |
| ·酶切反应和连接反应体系的建立 | 第32-33页 |
| ·酿酒酵母细胞和白念珠菌细胞的转化 | 第33页 |
| ·酿酒酵母和白念珠菌细胞的基因组DNA的提取 | 第33-34页 |
| ·划线法和倍比稀释法进行表型实验 | 第34页 |
| ·实验图像的采集与处理 | 第34-35页 |
| ·生物信息学方法 | 第35-36页 |
| 第三章 白念珠菌基因CaPTC6 的功能研究 | 第36-57页 |
| ·实验材料 | 第36-38页 |
| ·实验所用菌株、引物和质粒 | 第36-37页 |
| ·实验所涉及到的通用方法 | 第37-38页 |
| ·本实验方法 | 第38-39页 |
| ·大肠杆菌中CaPtc6p-His_6 的诱导表达及总蛋白的超声提取 | 第38页 |
| ·重组蛋白CaPtc6p-His_6 的变性复性与酶活性测定 | 第38-39页 |
| ·CaPTC6 基因缺失对白念珠菌细胞菌丝发育的影响 | 第39页 |
| ·实验结果 | 第39-55页 |
| ·构建表达CaPtc6p催化域的质粒 | 第40-41页 |
| ·CaPtc6p-His_6 在大肠杆菌中的诱导表达 | 第41-42页 |
| ·白念珠菌CaPtc6p-His_6 的蛋白磷酸酯酶活性分析 | 第42-44页 |
| ·白念珠菌CaPTC6 双等位基因的敲除和策略 | 第44-53页 |
| ·白念珠菌Captc6 双缺失株的表型筛选 | 第53页 |
| ·CaPTC6 基因缺失对白念珠菌菌丝形成的影响 | 第53页 |
| ·白念珠菌CaPTC6GFP融合表达质粒的构建 | 第53-55页 |
| ·讨论 | 第55-56页 |
| ·本章小结 | 第56-57页 |
| 第四章 白念珠菌基因CaHXT5 的功能研究 | 第57-79页 |
| ·实验材料与方法 | 第57-59页 |
| ·实验所用菌株、引物和质粒 | 第57-59页 |
| ·实验所涉及到的通用实验方法 | 第59页 |
| ·实验结果 | 第59-76页 |
| ·白念珠菌CaHXT5 双等位基因的敲除及策略 | 第60-71页 |
| ·白念珠菌CaHXT5 基因表达质粒的克隆 | 第71-73页 |
| ·白念珠菌基因CaHXT5 功能的研究 | 第73-76页 |
| ·讨论 | 第76-78页 |
| ·本章小结 | 第78-79页 |
| 第五章 酿酒酵母线粒体ATP合酶δ亚基的磷酸化调控研究 | 第79-99页 |
| ·实验材料 | 第79-80页 |
| ·实验所用菌株、引物及质粒 | 第79-80页 |
| ·本实验所涉及到的通用的实验方法 | 第80页 |
| ·本实验所用的方法 | 第80-85页 |
| ·表型实验 | 第80-81页 |
| ·酵母细胞总蛋白的提取和浓度测定 | 第81-82页 |
| ·蛋白质印迹实验(Western blot) | 第82-83页 |
| ·大肠杆菌中ScAtp16p-His_6的诱导表达 | 第83页 |
| ·ScAtp16p的多克隆抗体制备和抗体效价测定 | 第83-84页 |
| ·抗原活性检测 | 第84-85页 |
| ·实验结果 | 第85-97页 |
| ·重组质粒pHAC111-ScATP16 的构建 | 第85-87页 |
| ·ScATP16-HA融合蛋白的功能分析 | 第87-89页 |
| ·酵母细胞中ScATP16-HA融合蛋白的表达分析 | 第89-91页 |
| ·ScATP16-His_6 融合蛋白的表达和免疫学活性测定 | 第91-93页 |
| ·抗血清检测酵母细胞中的ScATP16p及其HA融合蛋白 | 第93-94页 |
| ·pRS316HA-ScATP16p及其突变体蛋白功能分析 | 第94-97页 |
| ·讨论 | 第97-98页 |
| ·本章小结 | 第98-99页 |
| 第六章 总结与展望 | 第99-100页 |
| ·主要创造性工作总结 | 第99页 |
| ·相关工作的前景展望 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-108页 |
| 发表论文和科研情况说明 | 第108-109页 |
| 附录相关名词缩写 | 第109-110页 |
| 致谢 | 第110页 |
