| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-22页 |
| ·抗菌肽研究进展 | 第12-19页 |
| ·抗菌肽概述 | 第12-13页 |
| ·抗菌肽的生物学功能及应用 | 第13-16页 |
| ·抗菌肽作用机制 | 第16页 |
| ·天蚕素 | 第16-17页 |
| ·酵母表达系统在抗菌肽研究中的应用 | 第17-18页 |
| ·抗菌肽应用中存在的问题及展望 | 第18-19页 |
| ·溶菌酶研究进展 | 第19-22页 |
| ·溶菌酶功能 | 第19页 |
| ·溶菌酶作用机制 | 第19页 |
| ·溶菌酶应用 | 第19-21页 |
| ·展望 | 第21-22页 |
| 第二章 天蚕素基因 CECROPIN P2 的获取以及在毕赤酵母系统中的表达 | 第22-37页 |
| ·引言 | 第22页 |
| ·材料与方法 | 第22-32页 |
| ·材料 | 第22-23页 |
| ·方法 | 第23-32页 |
| ·结果与分析 | 第32-35页 |
| ·Cecropin P2 目标基因的扩增结果 | 第32-33页 |
| ·pMD18-T simple-Cecropin P2 重组克隆质粒的鉴定结果 | 第33页 |
| ·pPIC9K-Cecropin P2 重组表达质粒的构建与鉴定 | 第33-34页 |
| ·重组表达质粒 pPIC9K-Cecropin P2 线性化结果 | 第34页 |
| ·pPIC9K-Cecropin P2 电转化入毕赤酵母 GS115 结果 | 第34-35页 |
| ·重组酵母的 PCR 鉴定 | 第35页 |
| ·Tris tricine-SDS-PAGE 检测重组表达的 Cecropin P2 | 第35页 |
| ·讨论 | 第35-37页 |
| 第三章 CECROPINA 及融合基因 LYSOZYME-CECROPINA 的获取以及真核表达 | 第37-59页 |
| ·材料与方法 | 第37-50页 |
| ·材料 | 第37页 |
| ·方法 | 第37-50页 |
| ·结果与分析 | 第50-57页 |
| ·Cecropin A 基因的扩增结果 | 第50页 |
| ·重组克隆质粒 pMD18-T simple-Cecropin A 的构建 | 第50-51页 |
| ·融合基因 Lysozyme -Cecropin A 的构建 | 第51-52页 |
| ·重组表达质粒 pPIC9K- Cecropin A、pPIC9K-Lysozyme-Cecropin A 的 PCR 鉴定结果 | 第52-53页 |
| ·重组表达质粒 pPIC9K-Cecropin A、pPIC9K-Lysozyme-Cecropin A 的酶切鉴定 | 第53-54页 |
| ·重组表达质粒 pPIC9K-Cecropin A、pPIC9K-Lysozyme-Cecropin A 线性化 | 第54页 |
| ·线性化质粒转化入电转化入毕赤酵母 GS115 结果 | 第54-55页 |
| ·重组酵母转化子的 PCR 鉴定 | 第55-56页 |
| ·Tris tricine-SDS-PAGE 检测重组表达的 Cecropin A 结果 | 第56页 |
| ·SDS-PAGE 检测重组达的融合蛋白 Lysozyme-Cecropin A 结果 | 第56-57页 |
| ·讨论 | 第57-59页 |
| 第四章 CECROPIN P2、CECROPINA 和 LYSOZYME-CECROPINA 的抑菌试验 | 第59-67页 |
| ·引言 | 第59页 |
| ·材料与方法 | 第59-61页 |
| ·材料 | 第59页 |
| ·方法 | 第59-61页 |
| ·结果与分析 | 第61-65页 |
| ·Cecropin P2、Cecropin A 和 Lysozyme-Cecropin A 的抑菌活性试验结果 | 第61-62页 |
| ·重组蛋白最小抑菌浓度（MIC）的测定结果 | 第62-63页 |
| ·重组表达蛋白的细胞毒试验 | 第63页 |
| ·重组表达蛋白的抗流产嗜性衣原体试验结果 | 第63-65页 |
| ·讨论 | 第65-67页 |
| 第五章 全文结论 | 第67-68页 |
| 参考文献 | 第68-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
| 作者简介 | 第74页 |
