| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第1章：绪论 | 第14-22页 |
| 1.1 蚕蛹 | 第14页 |
| 1.1.1 概述 | 第14页 |
| 1.1.2 营养价值 | 第14页 |
| 1.2 蚕蛹蛋白研究与应用现状 | 第14-17页 |
| 1.2.1 蚕蛹蛋白的主要制备方法 | 第15页 |
| 1.2.2 蚕蛹蛋白的应用 | 第15-17页 |
| 1.2.3 蚕蛹蛋白在应用中存在的问题 | 第17页 |
| 1.3 蛋白质的特性改良研究 | 第17-20页 |
| 1.3.1 蛋白质改性的方法 | 第17-19页 |
| 1.3.2 蛋白质改性的研究现状 | 第19-20页 |
| 1.3.3 蚕蛹蛋白的改性研究 | 第20页 |
| 1.4 本研究目的和意义 | 第20-22页 |
| 第2章：超声波改性蚕蛹蛋白的条件优化 | 第22-34页 |
| 2.1 前言 | 第22页 |
| 2.2 试验材料 | 第22-23页 |
| 2.2.1 蚕蛹 | 第22页 |
| 2.2.2 主要药品与试剂 | 第22-23页 |
| 2.2.3 主要仪器与设备 | 第23页 |
| 2.3 试验方法 | 第23-24页 |
| 2.3.1 蛋白质标准曲线的绘制 | 第23页 |
| 2.3.2 蛋白质含量的测定 | 第23页 |
| 2.3.3 蚕蛹蛋白的提取 | 第23-24页 |
| 2.3.4 蚕蛹蛋白超声波改性的基本工艺流程 | 第24页 |
| 2.3.5 蚕蛹蛋白超声波改性工艺的单因素试验和响应面设计 | 第24页 |
| 2.4 试验结果与分析 | 第24-33页 |
| 2.4.2 单因素条件对蚕蛹蛋白溶解度的影响 | 第25-29页 |
| 2.4.3 蚕蛹蛋白超声波改性工艺的优化 | 第29-33页 |
| 2.5 讨论 | 第33页 |
| 2.6 本章小结 | 第33-34页 |
| 第3章：超声波处理对蚕蛹蛋白主要功能特性的影响 | 第34-42页 |
| 3.1 前言 | 第34页 |
| 3.2 试验材料 | 第34-35页 |
| 3.2.1 蚕蛹 | 第34页 |
| 3.2.2 主要药品与试剂 | 第34页 |
| 3.2.3 主要仪器和设备 | 第34-35页 |
| 3.3 试验方法 | 第35-37页 |
| 3.3.1 改性蚕蛹蛋白的制备 | 第35页 |
| 3.3.2 蚕蛹蛋白物理特性的测定 | 第35-36页 |
| 3.3.3 蚕蛹蛋白表面形态的观察 | 第36页 |
| 3.3.4 巯基和二硫键含量的测定 | 第36页 |
| 3.3.5 红外光谱分析 | 第36-37页 |
| 3.3.6 紫外光谱分析 | 第37页 |
| 3.4 结果与分析 | 第37-40页 |
| 3.4.1 超声波处理后蚕蛹蛋白基本物理特性 | 第37页 |
| 3.4.2 蚕蛹蛋白表面形态的变化 | 第37-38页 |
| 3.4.3 二硫键和巯基含量的测定 | 第38-39页 |
| 3.4.4 红外光谱分析 | 第39页 |
| 3.4.5 紫外光谱分析 | 第39-40页 |
| 3.5 讨论 | 第40-41页 |
| 3.6 本章小结 | 第41-42页 |
| 第4章：超声波处理对蚕蛹蛋白氨基酸组成及生物学活性的影响 | 第42-51页 |
| 4.1 前言 | 第42页 |
| 4.2 试验材料 | 第42-43页 |
| 4.2.1 蚕蛹 | 第42页 |
| 4.2.2 试验试剂 | 第42页 |
| 4.2.3 主要仪器和设备 | 第42-43页 |
| 4.3 试验方法 | 第43-44页 |
| 4.3.1 超声波改性蚕蛹蛋白的制备 | 第43页 |
| 4.3.2 蚕蛹蛋白氨基酸分析 | 第43页 |
| 4.3.3 蚕蛹蛋白抗氧化活性 | 第43-44页 |
| 4.3.4 蚕蛹蛋白体外ACE抑制率 | 第44页 |
| 4.4 结果与分析 | 第44-49页 |
| 4.4.1 蚕蛹蛋白改性前后的氨基酸分析 | 第44-45页 |
| 4.4.2 对DPPH清除能力 | 第45-46页 |
| 4.4.3 对Fe2+铁离子的螯合能力 | 第46-48页 |
| 4.4.4 总还原力 | 第48页 |
| 4.4.5 蚕蛹蛋白改性前后ACE抑制率的变化 | 第48-49页 |
| 4.5 讨论 | 第49-50页 |
| 4.6 本章小结 | 第50-51页 |
| 结论 | 第51-53页 |
| 参考文献 | 第53-61页 |
| 本研究受资助的项目 | 第61-63页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文 | 第63-65页 |
| 致谢 | 第65页 |