| 摘要 | 第7-9页 |
| Abstract | 第9-10页 |
| 缩略语表 | 第11-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-23页 |
| 1 极地微生物AT52 | 第12-14页 |
| 2 左旋多巴 | 第14-16页 |
| 2.1 左旋多巴简介 | 第14页 |
| 2.2 L-Dopa的用途 | 第14-15页 |
| 2.3 L-Dopa的生产方法 | 第15-16页 |
| 2.4 多巴的提取方法 | 第16页 |
| 3 酪氨酸酶 | 第16-21页 |
| 3.1 酪氨酸酶简介 | 第16-17页 |
| 3.2 酪氨酸酶的活性中心 | 第17-18页 |
| 3.3 酪氨酸酶的分子特性 | 第18-19页 |
| 3.4 酪氨酸酶的功能 | 第19-20页 |
| 3.5 酪氨酸酶的应用 | 第20-21页 |
| 4 研究的目的与意义 | 第21-23页 |
| 4.1 研究的目的 | 第21页 |
| 4.2 研究的意义 | 第21-23页 |
| 第二章 AT52的形态特性及液态富营养发酵培养条件优化 | 第23-41页 |
| 1 材料与方法 | 第24-27页 |
| 1.1 材料 | 第24-25页 |
| 1.2 实验方法 | 第25-27页 |
| 2 结果与分析 | 第27-38页 |
| 2.1 AT52的形态结构 | 第27-29页 |
| 2.2 AT52菌的生理特性 | 第29-31页 |
| 2.3 富营养液态发酵培养 | 第31-38页 |
| 3 小结与讨论 | 第38-41页 |
| 3.1 小结 | 第38-39页 |
| 3.2 讨论 | 第39-41页 |
| 第三章 AT52菌体中多巴的分离提取 | 第41-56页 |
| 1 材料与方法 | 第41-44页 |
| 1.1 试剂 | 第41-42页 |
| 1.2 主要仪器 | 第42页 |
| 1.3 实验方法 | 第42-44页 |
| 2 结果与分析 | 第44-54页 |
| 2.1 发酵时间对AT52菌产多巴的影响 | 第44-45页 |
| 2.2 L-Dopa提取工艺研究 | 第45页 |
| 2.3 L-Dopa提取的得率 | 第45-47页 |
| 2.4 L-Dopa的纯度验证 | 第47-50页 |
| 2.5 无机盐类物质对AT52菌产L-Dopa的影响 | 第50-51页 |
| 2.6 底物浓度对AT52菌产L-Dopa的影响 | 第51-52页 |
| 2.7 氨基酸类和维生素类物质对AT52菌产L-Dopa的影响 | 第52-53页 |
| 2.8 糖类物质和氮类物质对菌产L-Dopa的影响 | 第53-54页 |
| 3 小结与讨论 | 第54-56页 |
| 3.1 小结 | 第54页 |
| 3.2 讨论 | 第54-56页 |
| 第四章 AT52菌酪氨酸酶的纯化及酶学性质初步研究 | 第56-77页 |
| 1 材料与方法 | 第56-61页 |
| 1.1 药品 | 第56-57页 |
| 1.2 实验仪器 | 第57页 |
| 1.3 实验方法 | 第57-61页 |
| 2 实验结果 | 第61-73页 |
| 2.1 发酵时间对AT52菌酪氨酸酶活性的影响 | 第61-62页 |
| 2.2 酪氨酸酶硫酸铵盐析结果 | 第62-63页 |
| 2.3 酪氨酸酶Western Blotting结果 | 第63页 |
| 2.4 DEAE-Sepharose~(TM) Fast Flow层析结果 | 第63-65页 |
| 2.5 Sephadex G-150层析结果 | 第65-66页 |
| 2.6 电泳鉴定结果 | 第66页 |
| 2.7 酪氨酸酶的纯化倍数和回收率 | 第66-67页 |
| 2.8 AT52菌酪氨酸酶的最适pH值 | 第67页 |
| 2.9 AT52菌酪氨酸酶的最适温度 | 第67-68页 |
| 2.10 EDTA对酶活性的影响 | 第68-69页 |
| 2.11 Cu~(2+)对酶活性的影响 | 第69页 |
| 2.12 酶的N端测序结果 | 第69-73页 |
| 3 小结与讨论 | 第73-77页 |
| 3.1 小结 | 第73-74页 |
| 3.2 讨论 | 第74-77页 |
| 第五章 总结与展望 | 第77-79页 |
| 1. 实验结论 | 第77-78页 |
| 2. 实验展望 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-90页 |
| 致谢 | 第90-91页 |
| 附录 | 第91-95页 |
