| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-44页 |
| 1.1 引言 | 第11页 |
| 1.2 细胞迁移 | 第11-19页 |
| 1.2.1 细胞迁移的具体过程 | 第12-16页 |
| 1.2.1.1 细胞的极性 | 第14页 |
| 1.2.1.2 细胞的突起 | 第14-15页 |
| 1.2.1.3 细胞的粘着斑 | 第15-16页 |
| 1.2.2 细胞迁移与癌症 | 第16-19页 |
| 1.3 ARF蛋白的研究现状 | 第19-34页 |
| 1.3.1 ARF6与囊泡运输 | 第21-23页 |
| 1.3.1.1 ARF6对胞吐作用的调节 | 第21-22页 |
| 1.3.1.2 ARF6对囊泡循环的调节 | 第22-23页 |
| 1.3.2 ARF6与细胞迁移 | 第23-27页 |
| 1.3.2.1 ARF6调节肌动蛋白细胞骨架重排 | 第23-25页 |
| 1.3.2.1 ARF6调节细胞质膜的动态性变化 | 第25-27页 |
| 1.3.3 ARF6活性的调节蛋白 | 第27-28页 |
| 1.3.3.1 ARF GEFs的结构功能解析 | 第27页 |
| 1.3.3.2 ARF GAPs的结构功能解析 | 第27-28页 |
| 1.3.4 ARF6 GAP重要调节蛋白:ACAP4 | 第28-34页 |
| 1.3.4.1 ACAP4蛋白的研究现状 | 第29页 |
| 1.3.4.2 ACAP4蛋白的结构 | 第29-31页 |
| 1.3.4.3 ACAP4与细胞迁移 | 第31-33页 |
| 1.3.4.4 ACAP4与肿瘤细胞可塑性 | 第33-34页 |
| 1.4 α -Arrestin的研究现状 | 第34-44页 |
| 1.4.1 α-Arrestin与β-Arrestin的区别联系 | 第35-37页 |
| 1.4.2 α-Arrestin与能量代谢 | 第37-38页 |
| 1.4.3 α-Arrestin与内吞作用 | 第38-40页 |
| 1.4.4 α-Arrestin调节细胞质膜的动态性 | 第40-42页 |
| 1.4.5 α-Arrestin与相关疾病 | 第42-44页 |
| 第二章 材料与方法 | 第44-66页 |
| 2.1 实验材料 | 第44-46页 |
| 2.2 分子克隆 | 第46-52页 |
| 2.3 体外融合蛋白的表达纯化及生化实验 | 第52-57页 |
| 2.4 细胞实验 | 第57-61页 |
| 2.5 酵母双杂交 | 第61-64页 |
| 2.6 数据处理和相关统计分析 | 第64-66页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第66-111页 |
| 3.1 科学问题 | 第66-67页 |
| 3.2 鉴定Acapin作为ACAP4一个新型的结合蛋白 | 第67-74页 |
| 3.3 Acapin-ACAP4在EGF刺激下介导细胞骨架的重排及细胞迁移 | 第74-83页 |
| 3.4 Acapin通过ACAP4调控ARF6的活性 | 第83-90页 |
| 3.5 S247位点调控Acapin和ACAP4之间的相互作用 | 第90-96页 |
| 3.6 Acapin的磷酸化促进ARF6的活性 | 第96-101页 |
| 3.7 Acapin S247位点磷酸化调节细胞骨架的重排和细胞迁移 | 第101-108页 |
| 3.8 讨论与分析 | 第108-111页 |
| 参考文献 | 第111-131页 |
| 致谢 | 第131-132页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的其他研究成果 | 第132-133页 |
