| 摘要 | 第7-9页 |
| ABSTRACT | 第9-10页 |
| 第一章 前言 | 第11-22页 |
| 1.1 植物凝集素研究进展 | 第11-16页 |
| 1.1.1 植物凝集素研究概况 | 第11页 |
| 1.1.2 植物凝集素的分类 | 第11-12页 |
| 1.1.3 植物凝集素功能研究 | 第12-15页 |
| 1.1.4 植物凝集素应用研究 | 第15-16页 |
| 1.2 植物凝集素Jacalin家族研究进展 | 第16-19页 |
| 1.2.1 Jacalin家族研究概况 | 第16页 |
| 1.2.2 Jacalin功能研究进展 | 第16-19页 |
| 1.3 植物激素油菜素内酯功能研究进展 | 第19-20页 |
| 1.4 本课题研究的背景、内容与意义 | 第20-22页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第22-51页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-24页 |
| 2.1.1 拟南芥材料 | 第22页 |
| 2.1.2 烟草材料 | 第22页 |
| 2.1.3 菌株 | 第22页 |
| 2.1.4 质粒载体 | 第22页 |
| 2.1.5 抗体 | 第22-23页 |
| 2.1.6 实验主要仪器 | 第23页 |
| 2.1.7 试剂 | 第23-24页 |
| 2.2 实验方法 | 第24-51页 |
| 2.2.1 载体构建 | 第24-29页 |
| 2.2.2 农杆菌转化法 | 第29-30页 |
| 2.2.3 烟草瞬时表达实验 | 第30-31页 |
| 2.2.4 蛋白免疫印迹 | 第31-35页 |
| 2.2.5 His-YFP蛋白纯化 | 第35-37页 |
| 2.2.6 GST-JAL30蛋白纯化 | 第37-38页 |
| 2.2.7 外源BR处理实验 | 第38-40页 |
| 2.2.8 RT-PCR实验 | 第40-41页 |
| 2.2.9 JAMe处理实验 | 第41-42页 |
| 2.2.10 蛋白免疫沉淀 | 第42-44页 |
| 2.2.11 质谱样品制备 | 第44-51页 |
| 第三章 实验结果 | 第51-72页 |
| 3.1 载体构建 | 第51-53页 |
| 3.1.1 level 0模块构建 | 第51-52页 |
| 3.1.2 level 1模块构建 | 第52-53页 |
| 3.1.3 level 2模块(最终表达载体)构建 | 第53页 |
| 3.2 T1种子筛选 | 第53-54页 |
| 3.3 JAL30转基因阳性植株表型观察结果 | 第54页 |
| 3.4 烟草瞬时表达实验 | 第54-55页 |
| 3.5 JAL30蛋白根部表达差异 | 第55-56页 |
| 3.6 Western Blot验证蛋白表达量 | 第56页 |
| 3.7 HIS-YFP蛋白纯化 | 第56-58页 |
| 3.7.1 蛋白表达诱导温度及诱导时间测试 | 第56-57页 |
| 3.7.2 蛋白纯化成果 | 第57-58页 |
| 3.8 GST-JAL30蛋白纯化条件初试 | 第58-59页 |
| 3.9 外源BR处理结果 | 第59-60页 |
| 3.10 RT-PCR结果 | 第60-61页 |
| 3.11 JAMe处理结果 | 第61-62页 |
| 3.12 蛋白免疫沉淀结果 | 第62页 |
| 3.13 质谱数据分析 | 第62-72页 |
| 3.13.1 JAL30互作蛋白质谱鉴定结果 | 第62-69页 |
| 3.13.2 JAL30互作蛋白质功能分类 | 第69页 |
| 3.13.3 肽段修饰位点鉴定 | 第69-72页 |
| 第四章 分析与讨论 | 第72-75页 |
| 4.1 Moclo构建系统的高效性 | 第72页 |
| 4.2 JAL30蛋白与植物体内多种激素信号通路相关 | 第72-73页 |
| 4.3 JAL30蛋白与植物的胁迫防御机制相关 | 第73-74页 |
| 4.4 JAL30蛋白与某些蛋白修饰作用相关 | 第74-75页 |
| 第五章 结论与展望 | 第75-77页 |
| 参考文献 | 第77-82页 |
| 附录 | 第82-83页 |
| 致谢 | 第83页 |