摘要 | 第1-5页 |
Abstract | 第5-9页 |
1 绪论 | 第9-19页 |
·课题背景 | 第9-10页 |
·细胞信号转导异常与疾病 | 第10-11页 |
·细胞信号转导异常类别 | 第10-11页 |
·细胞信号转异异常性疾病防治的病理生理学基础 | 第11页 |
·p38 MAPK | 第11-14页 |
·丝裂原活化蛋白激酶MAPK | 第12-13页 |
·p38 MAPK通路 | 第13-14页 |
·p38 MAPK与炎症反应 | 第14页 |
·细胞因子 | 第14-15页 |
·生物信息学与实验科学 | 第15页 |
·细胞穿透肽技术 | 第15-16页 |
·Luminex技术 | 第16页 |
·本课题的研究目的以及研究手段 | 第16-19页 |
·研究目的 | 第16-18页 |
·技术路线 | 第18-19页 |
2 材料和方法 | 第19-29页 |
·材料 | 第19-21页 |
·主要实验仪器 | 第19页 |
·主要实验试剂 | 第19页 |
·质粒、菌株、细胞株 | 第19页 |
·试剂配制 | 第19-21页 |
·方法 | 第21-29页 |
·体外p38磷酸化ATF-2水平验证 | 第21-24页 |
·R10对p38自身磷酸化作用 | 第24页 |
·体外MKK6磷酸化p38水平检测 | 第24-26页 |
·JNK通路影响检测 | 第26页 |
·细胞学水平功能验证 | 第26-27页 |
·融合蛋白细胞穿透性验证 | 第27-28页 |
·细胞生理学功能检测 | 第28-29页 |
3 结果 | 第29-38页 |
·His-p38纯化结果 | 第29页 |
·His-p38定量结果 | 第29-30页 |
·R10对于p38磷酸化ATF-2的影响 | 第30页 |
·R10对于p38磷酸化的影响 | 第30-31页 |
·R10对JNK磷酸化c-Jun的抑制作用 | 第31页 |
·His-TAT-EGFP和His-TAT-EGFP-R10融合蛋白的表达与纯化 | 第31-32页 |
·蛋白定量 | 第32-33页 |
·融合蛋白细胞穿透性验证 | 第33-34页 |
·NIH/3T3细胞内抑制效果检测 | 第34页 |
·浓度梯度抑制效果检测 | 第34-35页 |
·His-TAT-EGFP-R10融合蛋白对细胞内JNK通路磷酸化的影响 | 第35页 |
·THP-1细胞内细胞因子抑制 | 第35-36页 |
·His-TAT-EGFP-R10融合蛋白中R10功能验证 | 第36-37页 |
·His-TAT-EGFP-R10融合蛋白细胞毒性实验 | 第37-38页 |
4 讨论 | 第38-43页 |
结论 | 第43-44页 |
参考文献 | 第44-47页 |
附录 | 第47-49页 |
攻读学位期间发表的学术论文 | 第49-50页 |
致谢 | 第50-51页 |