| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 引言 | 第11-12页 |
| 1 绪论 | 第12-21页 |
| 1.1 乳酸菌的分离鉴定 | 第13页 |
| 1.2 胞壁蛋白酶（CEP） | 第13-16页 |
| 1.2.1 胞壁蛋白酶的提取方法 | 第14-15页 |
| 1.2.2 胞壁蛋白酶的分离纯化 | 第15-16页 |
| 1.3 乳酸菌胞壁蛋白酶水解特性研究 | 第16-17页 |
| 1.4 CEP 酶解对酪蛋白特性影响的研究 | 第17-18页 |
| 1.5 本课题的研究目的、内容和意义 | 第18-21页 |
| 1.5.1 研究目的 | 第18-19页 |
| 1.5.2 研究内容 | 第19页 |
| 1.5.3 研究意义 | 第19-21页 |
| 2 嗜酸乳杆菌 JQ-1 产胞壁蛋白酶的培养及发酵条件优化 | 第21-32页 |
| 2.1 材料与方法 | 第21-23页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第21页 |
| 2.1.2 实验仪器 | 第21页 |
| 2.1.3 实验方法 | 第21-23页 |
| 2.2 结果与分析 | 第23-31页 |
| 2.2.1 基础培养基中的碳源、氮源优化试验结果 | 第23-24页 |
| 2.2.2 发酵单因素条件的研究 | 第24-28页 |
| 2.2.3 嗜酸乳杆菌产胞壁蛋白酶发酵条件的响应面优化 | 第28-31页 |
| 2.3 小结 | 第31-32页 |
| 3 嗜酸乳杆菌 JQ-1 胞壁蛋白酶的提取及分离纯化 | 第32-41页 |
| 3.1 材料与方法 | 第32-34页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第32页 |
| 3.1.2 实验仪器 | 第32-33页 |
| 3.1.3 实验方法 | 第33-34页 |
| 3.2 结果与分析 | 第34-40页 |
| 3.2.1 CEP 提取条件确定 | 第34-38页 |
| 3.2.2 DEAE-Sephadex A-25 离子交换层析 | 第38-39页 |
| 3.2.3 Sephadex G-100 层析 | 第39页 |
| 3.2.4 ACE 抑制活性检测 | 第39-40页 |
| 3.3 小结 | 第40-41页 |
| 4 嗜酸乳杆菌 JQ-1 胞壁蛋白酶水解β-酪蛋白产ACE抑制肽条件的研究 | 第41-55页 |
| 4.1 材料与方法 | 第41-44页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第41页 |
| 4.1.2 实验仪器 | 第41页 |
| 4.1.3 实验方法 | 第41-44页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第44-53页 |
| 4.2.1 单因素条件 | 第44-47页 |
| 4.2.2 响应面优化水解条件 | 第47-49页 |
| 4.2.3 回归方程的建立与分析 | 第49-51页 |
| 4.2.4 扫描电镜图谱分析 | 第51-52页 |
| 4.2.5 DSC 热变分析 | 第52-53页 |
| 4.2.6 游离巯基含量的测定 | 第53页 |
| 4.3 小结 | 第53-55页 |
| 5 胞壁蛋白酶（CEP）酶解对酪蛋白结构及功能特性的影响 | 第55-66页 |
| 5.1 材料与方法 | 第55-58页 |
| 5.1.1 实验材料 | 第55页 |
| 5.1.2 实验仪器 | 第55页 |
| 5.1.3 实验方法 | 第55-58页 |
| 5.2 结果与讨论 | 第58-64页 |
| 5.2.1 乳化性及稳定性测定 | 第58-59页 |
| 5.2.2 粒度分析 | 第59-60页 |
| 5.2.3 红外光谱分析 | 第60-62页 |
| 5.2.4 溶解性分析 | 第62页 |
| 5.2.5 抗氧化性测定 | 第62-63页 |
| 5.2.6 水解度及 ACE 抑制活性测定 | 第63-64页 |
| 5.3 小结 | 第64-66页 |
| 6 总结与展望 | 第66-69页 |
| 6.1 研究结论 | 第66-67页 |
| 6.2 课题展望 | 第67-69页 |
| 参考文献 | 第69-75页 |
| 在学研究成果 | 第75-76页 |
| 致谢 | 第76页 |
